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  • Chapitre 4 Acides amins 1.Acides amins des protines A. Proprits gnrales B. Liaisons peptidiques C. Classification et caractristiques D. Proprits acido-basiques E. Notes sur la nomenclature
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  • 2. Activit optique A. Classification empirique B. Configuration absolue autour dun centre asymtrique C. Chiralit et biochimie 2. Acides amins non standard A. Drivs dacides amins dans les protines B. Rles particuliers des acides amin s
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  • 1 ACIDES AMINES DES PROTEINES Toutes les protines sont formes de 20 acides amins standard. Ces substances sont des -aminoacides, car, lexception de la proline, ils prsentent un groupe amine primaire et un groupe acide carboxylique substitus sur le mme atome de carbone
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  • A. Proprits gnrales pK 1 et pK 2 correspondent respectivement lionisation des groupes -carboxylate et -amin; pK R correspond aux groupes de cha nes lat rales ayant des propri t s acido- basiques. Les valeurs de pK 1 sont proches de 2,2 tandis que tous les groupes -amins ont des valeurs de pK proches de 9,4. Dans une zone de pH physiologique les groupes acide carboxylique et amin sont, tous deux, compltement ioniss
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  • Les substances doues de cette proprit sont des amphotres. Les molcules porteuses de groupes chargs opposs sont appeles zwitterions (zwitter = hybride) B. Liaisons peptidiques Les acides amins se polymrisent thoriquement avec limination dune molcule deau Formation dune liaison peptidique
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  • Les polymres constitus de deux, de trois, dun petit nombre (3-10) ou dun grand nombre de rsidus dacide amin sont appels respectivement dipeptides, tripeptides, oligopeptides ou polypeptides Les protines sont des molcules constitues de une ou plusieurs cha nes polypeptidiques. La taille va de ~40 plus de 4000 rsidus dacide amin, mais il y en a peu de plus de 2000 rsidus. Sachant que la masse moyenne dun acide amin est ~115 Da, les polypeptides ont des masses molculaires entre ~4 et 200 kDa
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  • Pour une molcule de protine relativement petite de 100 rsidus, il existe 20 100 possibilits pour chaque rsidu dacide amin de la cha ne polypeptidique 20 100 =1,27 x 10 130 cha nes polypeptidiques diff rentes, un nombre nettement sup rieur au nombre d atomes dans notre univers (9 x 10 78 ). En r alit on ne trouve dans la nature qu une infime fraction du nombre de prot ines possibles. N anmoins, les diff rents organismes sur Terre synth tisent eux tous un nombre consid rable de prot ines diff rentes dont les caract ristiques physico-chimiques sont tr s diverses
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  • C. Classification et caractristiques On considre les polarits des cha nes lat rales (groupes R) des acides amin s. Il y a 3 types principaux d acides amin s: (1) groupes R non polaires, (2) groupes R polaires non charg s, et (3) groupes polaires charg s a. Les cha nes lat rales d acides amin s non polaires (9) La glycine a la cha ne lat rale la plus petite possible, un hydrog ne. Lalanine, la valine, la leucine et lisoleucine ont des cha nes lat rales hydrocarbon es aliphatiques. La m thionine a une cha ne lat rale thio ther. La proline est un acide amin cyclique a fonction amine secondaire et pr sente des contraintes conformationnelles. La phenylalanine et le tryptophane ont des cha nes lat rales aromatiques qui se caract risent par un encombrement st rique
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  • La srine et la thronine portent des groupes hydroxyle. Lasparagine et la glutamine ont des chanes latrales portant un groupe amide. La tyrosine, avec son groupe phenyl hydroxyl, avec les autres acides amins aromatiques (Phe, Trp), est responsable de labsorption en UV et de la fluorescence des protines. La cystine a un groupe thiol libre, ce qui permet souvent de former un pont disulfure avec un autre rsidu cystine aprs oxydation de leurs groupes thiols b. Les cha nes lat rales polaires non charg es (6)
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  • Formation dun pont disulfure entre deux cystines aprs oxydation de leurs groupes thiols
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  • Les acides amins basiques sont charg positivement pH physiologique: ce sont la lysine, larginine et lhistidine. Sur les 20 acides amins, seule lhistidine, dont le pK R = 6, sionise dans une zone de pH physiologique. A pH 6, la cha ne lat rale n est que 50% charg e et l histidine est neutre pour les pH physiologiques plus lev s. L acide aspartique et l acide glutamique sont charg s n gativement pour des pH > 3. L asparagine et la glutamine sont respectivement les amides de l aspartate et du glutamate c. Les cha nes lat rales polaires charg es (5)
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  • D. Proprits acido- basiques Les -aminoacides ont deux ou, pour ceux qui ont des cha nes lat rales ionisables, trois groupes acido-basiques. L quation de Henderson- Hasselbalch est applicable chaque partie de la courbe de titration. Le pH auquel une mol cule poss de aucune charge nette est appel son point iso lectrique, pI pI = 1/2 (pK i + pK j ) pK i et pK j sont pour les 2 tapes dionisation qui font intervenir la forme neutre
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  • a. Les prot ines ont des courbes de titration complexes Les courbes de titration des polypeptides et des protines, par exemple la ribonuclase A droite, donnent rarement des indications des pK individuels en raison du grand nombre de groupements ionisables prsents. De plus, la structure covalente et tridimensionnelle dune protine peur modifier le pK de chaque groupe ionisable de plusieurs units de pH par rapport aux acides amins seuls en solution aqueuses
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  • E. Notes sur la nomenclature Les abrviations en trois et en une lettre des 20 acides amins sont donnes dans les Tableaux prcdents. Le code des symboles en une lettre est utilis pour comparer les squences en acides amins de plusieurs protines semblables par ordinateur Les chanes polypeptidiques sont dcrites en commenant par le groupe amino-terminal (appel N-terminal ) en donnant ensuite le nom de chaque rsidu jusquau groupe carboxy-terminal (C-terminal)
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  • Alanyltyrosylaspartylglycine (Ala Tyr Asp Gly) ou AYDG
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  • Les diffrents atomes dans la cha ne lat rale des acides amin s sont d sign s en utilisant la s quence de l alphabet grec:
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  • 2 ACTIVITE OPTIQUE 19 des 20 acides amines ( lexception de la glycine) sont optiquement actifs; autrement dit, ils font tourner le plan de la lumire polarise plane:
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  • Les molcules optiquement actives ont une asymtrie et ne sont pas superposables leur image dans un miroir. Ces substances possdent un ou plusieurs atomes centraux avec quatre substituents diffrents. Les atomes centraux sont appels centres asymtriques ou centres chiraux et ces molcules ont la proprit de chiralit (cheir = main)
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  • A. Classification empirique Les molcules non superposables leur image en miroir sont des enantiomres avec les mmes propri tes physiques et chimiques a. La convention de Fischer (Emil Fischer 1891) Dans ce systme, la configuration des groupes autour dun centre asymtrique est relie au centre chiral de la glycraldhyde. Les stro-isomres (+) et (-) [dextrogyres et lvogyres] sont dsigns respectivement par D-glycraldhyde et L-glycraldhyde
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  • Tous les -aminoacides protiques ont la configuration stro-chimique L La configuration absolue des rsidus de L- -aminoacides peut tre facilement retrouv e grace au proc d mn motechnique CORN
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  • En regardant le C depuis son atome dhydrogne, ses autres substituants se lisent CO-R-N dans le sens horaire pour un L- -aminoacide:
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  • b. Les diast r o-isom res ont des propri t s physiques et chimiques diff rentes Une molcule peut avoir plusieurs centres asymtriques. Une molcule n centres chiraux possde 2 n stro-isomres diffrents possibles. Des stro-isomres qui ne sont pas des nantiomres sapplent des diastro-isomres
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  • Projections de Fischer des 4 stro-isomres de la thronine I II III IV I et II; III et IV sont des nantiom res I et III, I et IV; II et III, II et IV sont des diast r o-isom res
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  • B. Configuration absolue - le systme Cahn-Ingold-Prelog Dans ce systme, les 4 groupes autour dun centre chiral sont rangs dans un ordre de priorit: les atomes lis qui ont un nombre atomique plus grand prcdent les atomes ayant un nombre atomique plus petit SH>OH>NH 2 >COOH>CHO>CH 2 OH>C 6 H 5 > CH 3 > 2 H> 1 H On dsigne la priorit des groupes par les lettres W>X>Y>Z
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  • En regardant le C depuis son atome Z priorit la plus faible: Si lordre WX est dans le sens anti-horaire, le carbone chiral est dit S (sinister = gauche). Si lordre WX est dans le sens des aiguilles dune montre, la configuration est dite R (rectus = droite)
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  • Formule structurale de la L-alanine et sa reprsentation dans le systme (RS) qui montre que cest la (S)-alanine
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  • Les diastro-isomres de la thronine et de lisoleucine en projection de Newman tels quon les trouve dans des protines
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  • Deux hydrog nes chimiquement identiques sur un centre chiral potentiel sont g om triquement distincts e

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