biochimie acides aminés, peptides et protéinesmedecinedentaire-promo2014-2015-alger. des acides...

Download Biochimie Acides Aminés, Peptides et Protéinesmedecinedentaire-promo2014-2015-alger. des acides aminés

Post on 06-Jul-2018

212 views

Category:

Documents

0 download

Embed Size (px)

TRANSCRIPT

  • Biochimie

    Acides Amins, Peptides et Protines

    Chikouche Ammar

    1

  • LES ACIDES AMINS

    2

  • Plan

    Introduction Dfinition des acides amins Structure des Aa Importance biologique Classification: Les acides amins naturels Nomenclature des Aa Les Aa essentiels Les autres acides amins

    Proprits physiques des Aa

    Proprits chimiques des Aa

    Mthodes dtude des Aa3

  • Introduction Les acides amins sont les constituants fondamentaux des protines. Plus de 300 acides amins ont t inventoris. Synthtiss par les animaux, les micro-organismes et les vgtaux. Source :

    Exogne : apport alimentaire Endogne : catabolisme des Protines

    On distingue deux catgories : 1. Les Aa naturels standards : 20 diffrents Aa protinognes

    sont trouvs soit dans des petits peptides (

  • Dfinition Les acides amines ou aminoacides sont des molcules

    chimiques, qui possdent deux fonctions: Une fonction acide carboxylique COOH; Une fonction amine primaire NH2;

    COOH

    R CH NH2 Ces deux fonctions sont ports par un mme atome de carbone

    (not ) Les Aa diffrent par la nature de la chane latrale R. Remarque : Nomenclature des carbones dune chaine

    C C C C C COOH 5

  • Structure dun acide amin

    Les Aa ont un motif structural commun

    6

  • Diffrents acides amins

    Autres: Aa modifis: hydroxyproline, hydroxylysine, phosphosrine. Aa impliqus dans des voies mtaboliques : mthyl-histidine,

    homocystine, acide gamma hydroxybutyrique

    Les Aa naturels: 20 Aa qui sont incorpors dans les protines lors de la traduction (Aa standards) + 1 Aa.

    Alanine Glycine ProlineArginine Histidine Srine Asparagine Isoleucine Thronine Acide aspartique Leucine Tryptophane Cystine Lysine Tyrosine Acide glutamique Mthionine Valine Glutamine Phnylalanine Slnocystine

    7

  • Rle des acides amins

    Le rle des acides amins est multiple:

    Structurale : monomres des protines. Energtique : substrats nergtiques. Mtabolique : prcurseurs de molcules dintrt

    biologique ou intermdiaires mtaboliques.

    8

  • Classification des acides amins naturels

    Neutre: un groupe amino, un groupe carboxyle et une chaine latrale:

    Aliphatique

    Hydroxyle

    Souffre

    noyau aromatique

    Cyclique

    Acide: un groupe amin, un groupe carboxyl et une chaine latrale carboxyle

    Basique: un groupe amin, un groupe carboxyl et chaine latrale basique

    9

  • Les acides amins standards

    Aliphatique

    10

  • Les acides amins standards

    Acides amins soufrs

    11

  • Les acides amins standards

    Acides amins hydroxyls12

  • Les acides amins standards

    Acides amins noyaux aromatique

    13

  • Les acides amins standards

    Diacides et leurs amides14

  • Les acides amins standards

    Acides amins basiques

    15

  • Remarques

    2- Slnocystine: Acide amin avec du slnium la place du souffre; entre dans la constitution de certaines enzymes (glutathion peroxydase).

    1- Proline: Acide imin chaine latrale cyclique)

    16

  • Classification des acides amins selon la polarit de la chaine latrale R pH neutre

    1) Polaires o Non ionisables : Non charges pH neutre

    Srine, thronine, asparagine, glutamine, cystine et tyrosine. o Ionisables : Charges ngativement pH neutre

    Acide aspartique, acide glutamique, Charges positivement pH neutre

    Lysine, arginine et histidine

    2) Non polaire : Non charges pH neutre (apolaire ou hydrophobe) Glycolle, alanine, valine, leucine, isoleucine, mthionine, phnylalanine, tryptophane et proline

    17

  • Nomenclature des acides aminsCodage des Aa.

    Nom Code 3 lettres

    Code 1 lettre

    Nom Code 3 lettres

    Code 1 lettre

    Alanine Ala A Leucine Leu LArginine Arg R Lysine Lys KAsparagine Asn N Mthionine Met MAcide aspartique Asp D Phnylalanine Phe FAcide glutamique Glu E Proline Pro PCystine Cys C Srine Ser SGlutamine Gln Q Thronine Thr TGlycine Gly G Tryptophane Trp WHistidine His H Tyrosine Tyr YIsoleucine Ile I Valine Val V

    Slenocystine Sec U18

  • Les acides amins essentiels

    Acide amin essentiels: la valine, la leucine, lisoleucine, la phnylalanine, le tryptophane, la lysine, la mthionine et la thronine Lysine et Thronine: Absolument essentiels.

    Acides amins parfois essentiels, dans certaines conditions (grossesse, croissance) lhistidine et larginine deviennent essentielles.

    (Arg +++ = chez le Nourrisson)

    Semi essentiels : tyrosine et la cystine (phnylalanines et la mthionine)

    Mthionine Met MLeucine Leu LValine Val VLysine Lys KIsoleucine Ile IPhnylalanine Phe FTryptophane Trp WHistidine His HThronine Thr TArginine Arg R

    Pour retenir: Mets-le dans la valise, il fait trop dhistoires Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr (plus lArg) 19

  • Aa modifis aprs la traduction des protines

    20

  • Aa entrant dans des mtabolismes

    Ces Aa ne sont pas utiliss pour produire des protines, mais entrent dans des mtabolismes

    21

  • III) Proprits physico chimiques des acides amins

    1) Proprits physiques A- Solubilit B- Strochimie des acides amins (Notation D, L) C- Pouvoir rotatoire des Aa D- Proprits ioniques E- Proprits spectrales

    22

  • A- Solubilit

    Les Aa sont solubles dans leau.

    Les plus solubles sont les plus petit (glycocolle) ou ceux qui portent des radicaux mouillables comme NH2, COOH ou OH (srine),

    Les acides amins long chaine carbone sont peu solubles dans leau.

    Faiblement solubles dans lalcool.

    La solubilit dans les solvants apolaires dpend de la chaine latrale.

    En prsence de deux phases liquides (thanol/eau), les aminoacides se rpartissent dans les deux phases avec des coefficients de partage spcifique : cette proprit est utilise pour les classer . 23

  • B- Strochimie des acides amins

    Les acides amins comprennent tous, 1 ou 2 carbones asymtriques: ce sont des molcules chirales, lexception de la glycine.

    Latome de carbone asymtriques appel centre de la chiralit est li quatre substituant diffrents donc substitu asymtriquement.

    Il existe 2 stro-isomres de configuration diffrentes

    D-acide amin et L-acide amin

    Ils sont appeles nantiomres (non superposables; images lun de lautre dans un miroir)

    24

  • Notation D, L

    Les configurations absolues de toutes les molcules drives du carbone sont rapportes au D-glycraldhyde [isomre (+)] et L-glycraldhyde [isomre (-)].

    25

  • Notation D, L

    En rgle gnrale les acides amins prsents dans les protines naturelles appartiennent la srie L.

    Mais on peut trouver des acides amins de configuration D dans certains produits naturels (antibiotiques peptidiques)

    26

  • Notation D, L

    Cas d'acides amins ayant un deuxime centre chiral. 2n structures isomriques (n = nombre de centres chiraux) Cela correspondent 2 paires dnantiomres Des isomres qui diffrent par un seul des centres asymtriques

    sont des diastroisomres

    27

  • Notation D, L

    Le carbone 3 () de la thronine et de l'isoleucine est aussi un centre chiral

    Leur nantiomre (L) existe sous deux formes pimres.

    On affecte le prfixe "allo" l'pimre que l'on ne trouve pas dans les protines :

    28

  • C- Pouvoir rotatoire des Aa

    Les nantiomres possdent une activit optique:

    Cest la proprit de dvier la lumire polarise;

    Placs dans le faisceau dune lumire polarise plane, ils provoquent la rotation du plan de polarisation.

    Si la rotation seffectue dans le sens des aiguilles dune montre, on dit que la molcule est dextrogyre (+)

    Si la rotation seffectue dans le sens inverse des aiguilles dune montre, on dit que la molcule est lvogyre (-)

    29

  • D- Proprits ioniques (ou Proprits acido basique des acides amins)

    Les aminoacides possdent deux groupements ionisables PH convenable,

    1 fonction acide -COOH et

    1 fonction basique -NH2.

    Ils prennent la forme dipolaire ou ion mixte, ce sont des molcules amphotres.

    Ils peuvent agir comme des acides et comme des bases.

    30

  • Ionisation, effet du pH

    La forme dipolaire peut, En milieu acide, accepter un proton (H+) sur le groupement

    (COO-); En milieu alcalin perdre un proton (H+) du groupement

    (NH3+). En allant du PH trs acide PH trs alcalin, lvolution des

    charges peut tre schmatiser comme suit:

    31

  • Point isolectrique (pHi)

    Tous les acides amins possdent un point isolectrique ou PI,

    PI = pH pour lequel lAa en solution tamponne a une charge nette nulle (somme des charges intramolculaires est nulle).

    LAa apparait ce PH comme tant neutre (alors quil a au moins deux charges intra molculaires ralisant un zwittrion).

    Le zwittrion possde autant de charges positives que de charges ngatives, par

    Le groupement carboxylique charg ngativement

    Le groupement amin, charg positivement

    Les groupements ionisables de leurs chaines latrales. 32

  • Point isolectrique (pHi)

    PI= PKa (groupement carboxyl) + PKb (groupement amine)2

    pK = pH de demie-dissociation = 50% du groupement est dissoci.

    Ainsi une courbe de titration, peut tre trace et interprte en fonction de la variation du PH pour les acides amins 33

  • Courbe de titration dun acide amin monoamin et monocarboxylique: (lalanine)

    Anion

    ZwittrionCation

    34

  • Courbe de titration

    LAcide glut

Recommended

View more >