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Structures et fonctions des

sarcomères

50 µm

Fibre musculaire squelettique : mise en évidence de la ( microscopie optique en. contraste de phase)

striation transversale

Coupe longitudinaled’une fibre musculaire d’un muscle humain ( X 1500)

Noyaux

les fibres musculaires squelettiques doivent leur aspect strié à la répétition d’une structure appelée sarcomère

membranebasale

NoyauxMyofibrilles

Membranesarcoplasmique

Coupe fine longitudinale d’une fibre musculaire squelettique glycérolée (X 50.000) montrant la structure des sarcomères.

La formation des ponts actine-myosine peut être mise en évidence à fort agrandissement sur des coupes très fines après traitement par du glycérol. (le glycérol dissout les membranes lipidiques)

Filament fin

Filament épais

Ponts actine-myosine

Filament finStrie Z

Filament épais

Sarcomère( 1,6 à 2,5 µm selon l’état de contraction)

1 µm

0,2 µm

1,6 µm

Sarcomères en série

Sarcomères en parallèle

Un faisceau de myofibrilles est constitué de sarcomères en série et en parallèle

Les dimensions des différents composants du sarcomère sont conservées au cours de l’évolution des vertébrés, de la grenouille à l’éléphant en passant par l’homme.

Ces mêmes dimensions de la de la du

.

ne dépendent pascroissance, maturation,

niveau d’entraînement

Les variations des dimensions musculaires (volumes, longueurs, diamètres des muscles) avec la la

et l’

croissance, maturation pubertaire, entraînement physique ne sont pas le résultat d’une augmentation des dimensions du sarcomère.

Ces modifications de la morphologie musculaire sont

- des

sarcomères pour l’accroisssement du muscle.

l’expression d’une multiplication des sarcomères :

en série

en parallèle en diamètre

sarcomères pour l’accroissement en longueur,

- des 1

0,2 µm

1,6 µm

Filament épais = polymère de myosine

0,14 µm

molécule de myosine

0,014 µm

molécule de myosine

têtetige

Les sont constitués de (Marston et Tregar 1972) (Pepe et Drucker 1979)associées à d’autres protéines (myomesine, protéines C,H et M) assurant probablement la cohésion des filaments.

filaments épais 300à 400

molécules de myosine

molécule de myosine

têtetige

Bien que rigide, la tige de la chaîne lourde est flexible, “articulée” en au moins deux points.

Cette déformation de la myosine est probablement à l’origine de la production de force et de déplacement au niveau des ponts d’actine-myosine.

Structure de la molécule de myosine

têtestige

Chaînes lourdes

Chaînes légères

Chaînes légères

Structure des têtes de myosine

Chaînes légères

Structure de la tête de myosine

Eléments de la chaîne lourde

Site de la liaison avec l’actine

0,2 µm

1,6 µm

Filament épais = polymère de myosine

Les têtes de myosine sont disposées de façon hélicoïdale comme si le filament épais était constitué de trois brins torsadés. ..........................

0,0143 µm

0,043 µm

Si les des dif férents composan t s du sarcomère son t

au cours de l’évolution des vertébrés, il n’en est pas de même des propriétés de la myosine.

Il existe de des sous-unités ( ) qui composent la myosine et qui diffèrent selon le types de fibres : fibres lentes (type I) ou rapides (types IIa et IIb).

dimensions

conservées

nombreuses varianteschaînes lourdes et légères

2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, lentes

Chaîne légère alcaline, de type lent

LC a ou LC bS S

Chaînes lourdes de type lentMHC Ib

Structure de la myosine de type lent (type I) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)

Structure de la myosine de type lent (type I) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)

2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides

Chaîne légère alcaline, de type rapideLC 1 ou LC 3F F

Chaînes lourdes de type rapideMHC II b (ou II d ou II x)

Structure de la myosine de type rapide (type IIb) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)

2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides

Chaîne légère alcaline, de type rapideLC 1 ou LC 3F F

Chaînes lourdes de type rapideMHC II a

Structure de la myosine de type rapide (type IIa) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)

La des chaînes légères est.

La présence des

et peut être leur interaction avec l’actine;

la présence de certaines isoformes des chaînes légère accélère (ou ralentit) probablement la vitesse de contraction des fibres d’un type donné (I, IIa ou IIb).

fonction mal connue

chaînes légères module l’activité ATPasique des chaînes lourdes

II a

II b( II d )( II x )

LC b/LC bs s

LC a/LC bs s

LC a/LC as s

LC1 /LC 1f f

LC 1/LC 3f f

LC 3/LC 3f f

LC1 /LC 1f f

LC 1/LC 3f f

LC 3/LC 3f f

Vitesse de raccourssissement

croissante

I

Fibres musculaires intermédiaires

(structure de la myosine)

Il existe chez le sujet normal un très aible pourcentage (environ 1 à 3 %)

de fibres musculaires intermédiaires qui possèdent plusieurs types de myosine :

- fibres et intermédiaires

- fibres , intermédiaires

f

IIab entre les fibres IIa et IIb.

IM IIc entre les fibres I et IIa ;

II c = I + II aI < IIa

IM =I + II aI > II a

II ab = II a + II b

Effets de l’ entraînement aérobie sur la

composition musculaire en isoformes de la

myosine

Vitesse de raccourcissement

I << II a < II d < II b

I < IM < II c < II a < II ad < II d < II db < II b

Effets des entraînements aérobies

I IM II c II a II ab II b

(I IM II c II a II ad II d)

Structure et fonction des filaments fins

Diagramme d’un filament d’actine(actine F)

5,46 nm36,5 nm

Actine G

Les filament d’actine (actineF) sont des polymères d’actine globuleuse (actine G)

L’actine G est une protéine globuleuse dont le poids moléculaire est d’environ 42 000 daltons et le diamètre d’environ 4 à 5 nm......................................................

Diagramme d’un filament finDiagramme d’un filament fin

En plus d’actine F, les filaments fins contiennent deux autres familles de protéines :

- une , la - un protéine globuleuse, la troponine.

protéine filamenteuse tropomyosine ;

5,5 nm

38,5 nm

La tropomyosine est une protéine filamenteuse c o n s t i t u é e d e d e u x c h a î n e sprotéiques hélicoïdales (hélices a).

La tropomyosine est localisée dans les sillons formés par le filament d’actine.

Troponine Tropomyosine

En fait la troponine est composée de trois protéines :

- troponine-C qui possède des sites capables de fixer les ions calcium ;

- troponine-M qui est fixée sur la tropomyosine ;

- troponine-I dont le rôle au niveau des muscles squelettiques est inconnu.

N

C

Structure tridimensionnelle de la troponine - C

d’après Sheterline 1983

Ca++

Ca++

Ca++

Ca++

La troponine-C est un tétramère qui possède la possibilité de fixer 4 ions calcium.

Jonction entre deux molécules de tropomyosine (Tm)

Diagramme des relations entre les molécules d’actine, de troponine C, T et I et de la tropomyosine

ITC Tm

Tm

Diagramme d’un filament fin

La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d’actine G.

Diagramme d’un filament fin

La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d’actine G.

Diagramme d’un filament fin

La tropomyosine et la troponine sont localisées dans les deux sillons formés par le filament d’actine.

Filament d’actine

Tropomyosine

Troponine

Diagramme d’un filament fin(coupe transversale)

Sites actifs de l’actine

Ca++

Ca++

Ca++

Ca++ Ca++

Au repos, l’ion calcium est contenu dans le r é t i c u l u m sarcoplasmique.

Sa concentration dans le cytoplasme est très basse.

Myosine

Ca++

Ca++

Ca++Ca++Ca++

Ca++

Les canaux calciques s a r c o p l a s m i q u e s s ’ o u v r e n t l o r s d e l’arrivée d’un potentiel d’action.

La concentration du calcium cytoplasmique croît très rapidement.

Myosine

Ca++

Ca++

Ca++

Ca++

Ca Ca++ ++

La fixation du calcium sur la troponine modifie la conformation de la tropomyosine.

Le site actif de l’actine est démasqué.

Myosine

++

Ca++

Ca++

Ca++

Ca++

Ca

Ca Ca++ ++

Le démasquage du site actif de l’actine permet la formation d’un “ ” actine-myosine et la production de force et de déplacement.

pont

Myosine

La séquence des acides aminés des monomères d’ est largement

des vertébrés.

Chez l’homme et les mammifères, la molécule d’ est du

qu’ils soient cardiaques ou squelettiques.

actine Gconservée au cours de l’évolution

actine même type pour tous les muscles striés

L’ de l’ (a ) sk

pour les fibres squelettiques des types lents ( ) et rapides ( ).

Par contre, les entre les fibres I et II (a ou b) pour la

et la .

isoforme actine est le même

fibres I fibres IIa et IIb

isoformes diffèrent

tropomyosine troponine

Théorie des filaments glissants

HE Huxley et J Hanson 1954AF Huxley et R Niedergerke 1954

strie Z

strie Z

ligne M

ligne M

déplacement

déplacement

Théorie des filaments glissantsHE Huxley et J Hanson 1954

AF Huxley et R Niedergerke 1954

D’après la théorie des filaments glissants, la produite par une fibre musculaire

du

La production de force dépend donc de l’importance du

forcedépend nombre de ponts actine-myosine.

recouvrement des filaments fins et épais.

Ceci a été démontré par Gordon et coll en 1966 qui les valeurs de

mesurée sur une et le des filaments

fins et épais en microscopie optique.

ont confrontéforce fibre musculaire unique recouvrement

observé simultanément

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

d’après Gordon et coll 1966

La force diminue avec l’élongation du muscle car le recouvrement des filaments fins et épais diminue.

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

d’après Gordon et coll 1966

Un plateau de force est observé car le nombre de ponts actine-myosine est constant (la région centrale des filaments épais est dénudé).

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

d’après Gordon et coll 1966

Une diminution de force est observée car une partie des fi laments fins se chevauchent et le nombre de ponts actine-myosine baisse.

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

d’après Gordon et coll 1966

Une diminution de force est observée car les filament épais butent sur les stries Z.

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

d’après Gordon et coll 1966

Zonefonctionnelle

La relation force-longueur de la fibre isolée trouve son expression dans la

.

A la force produite par les sarcomères, il convient d’ la force due à la

du muscle (tissu collagène, membranes cellulaires...).

relation force-longueur du muscle entier

ajouter mise en tension des structures visco-élastiques

La force-longueur du muscle est égale à la de :

- la relation force-longueur (é léments v iscoélast iques en parallèle avec les sarcomères) ;

- la relation force-longueur exprimant la force produite par les

relation totale somme

passive

active

ponts actine-myosine.

Force (% max)

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

force totale

force active

force passive Zonefonctionnelle

longueur d'équilibre

longueur de repos

100500

100

80

60

40

20

0

150

% longueur de repos

0 3 µ2 µ1 µ longueur

force totale

force active

force passive

longueur de repos

Moment (% max)

100

80

60

40

20

00 180°120°60°

Angle articulaire

La relation angle-moment est l’expression des effets de l’angle articulaire sur la et la grandeur des .

longueur du muscle bras de levier