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TRANSCRIPT
Structures et fonctions des
sarcomères
50 µm
Fibre musculaire squelettique : mise en évidence de la ( microscopie optique en. contraste de phase)
striation transversale
Coupe longitudinaled’une fibre musculaire d’un muscle humain ( X 1500)
Noyaux
les fibres musculaires squelettiques doivent leur aspect strié à la répétition d’une structure appelée sarcomère
membranebasale
NoyauxMyofibrilles
Membranesarcoplasmique
Coupe fine longitudinale d’une fibre musculaire squelettique glycérolée (X 50.000) montrant la structure des sarcomères.
La formation des ponts actine-myosine peut être mise en évidence à fort agrandissement sur des coupes très fines après traitement par du glycérol. (le glycérol dissout les membranes lipidiques)
Filament fin
Filament épais
Ponts actine-myosine
Filament finStrie Z
Filament épais
Sarcomère( 1,6 à 2,5 µm selon l’état de contraction)
1 µm
0,2 µm
1,6 µm
Sarcomères en série
Sarcomères en parallèle
Un faisceau de myofibrilles est constitué de sarcomères en série et en parallèle
Les dimensions des différents composants du sarcomère sont conservées au cours de l’évolution des vertébrés, de la grenouille à l’éléphant en passant par l’homme.
Ces mêmes dimensions de la de la du
.
ne dépendent pascroissance, maturation,
niveau d’entraînement
Les variations des dimensions musculaires (volumes, longueurs, diamètres des muscles) avec la la
et l’
croissance, maturation pubertaire, entraînement physique ne sont pas le résultat d’une augmentation des dimensions du sarcomère.
Ces modifications de la morphologie musculaire sont
- des
sarcomères pour l’accroisssement du muscle.
l’expression d’une multiplication des sarcomères :
en série
en parallèle en diamètre
sarcomères pour l’accroissement en longueur,
- des 1
0,2 µm
1,6 µm
Filament épais = polymère de myosine
0,14 µm
molécule de myosine
0,014 µm
molécule de myosine
têtetige
Les sont constitués de (Marston et Tregar 1972) (Pepe et Drucker 1979)associées à d’autres protéines (myomesine, protéines C,H et M) assurant probablement la cohésion des filaments.
filaments épais 300à 400
molécules de myosine
molécule de myosine
têtetige
Bien que rigide, la tige de la chaîne lourde est flexible, “articulée” en au moins deux points.
Cette déformation de la myosine est probablement à l’origine de la production de force et de déplacement au niveau des ponts d’actine-myosine.
Structure de la molécule de myosine
têtestige
Chaînes lourdes
Chaînes légères
Chaînes légères
Structure des têtes de myosine
Chaînes légères
Structure de la tête de myosine
Eléments de la chaîne lourde
Site de la liaison avec l’actine
0,2 µm
1,6 µm
Filament épais = polymère de myosine
Les têtes de myosine sont disposées de façon hélicoïdale comme si le filament épais était constitué de trois brins torsadés. ..........................
0,0143 µm
0,043 µm
Si les des dif férents composan t s du sarcomère son t
au cours de l’évolution des vertébrés, il n’en est pas de même des propriétés de la myosine.
Il existe de des sous-unités ( ) qui composent la myosine et qui diffèrent selon le types de fibres : fibres lentes (type I) ou rapides (types IIa et IIb).
dimensions
conservées
nombreuses varianteschaînes lourdes et légères
2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, lentes
Chaîne légère alcaline, de type lent
LC a ou LC bS S
Chaînes lourdes de type lentMHC Ib
Structure de la myosine de type lent (type I) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
Structure de la myosine de type lent (type I) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides
Chaîne légère alcaline, de type rapideLC 1 ou LC 3F F
Chaînes lourdes de type rapideMHC II b (ou II d ou II x)
Structure de la myosine de type rapide (type IIb) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
2 chaînes légères régulatrices, phosphorylables, rapides
Chaîne légère alcaline, de type rapideLC 1 ou LC 3F F
Chaînes lourdes de type rapideMHC II a
Structure de la myosine de type rapide (type IIa) chaînes lourdes (MHC) et variantes de chaines légères (LC)
La des chaînes légères est.
La présence des
et peut être leur interaction avec l’actine;
la présence de certaines isoformes des chaînes légère accélère (ou ralentit) probablement la vitesse de contraction des fibres d’un type donné (I, IIa ou IIb).
fonction mal connue
chaînes légères module l’activité ATPasique des chaînes lourdes
II a
II b( II d )( II x )
LC b/LC bs s
LC a/LC bs s
LC a/LC as s
LC1 /LC 1f f
LC 1/LC 3f f
LC 3/LC 3f f
LC1 /LC 1f f
LC 1/LC 3f f
LC 3/LC 3f f
Vitesse de raccourssissement
croissante
I
Fibres musculaires intermédiaires
(structure de la myosine)
Il existe chez le sujet normal un très aible pourcentage (environ 1 à 3 %)
de fibres musculaires intermédiaires qui possèdent plusieurs types de myosine :
- fibres et intermédiaires
- fibres , intermédiaires
f
IIab entre les fibres IIa et IIb.
IM IIc entre les fibres I et IIa ;
II c = I + II aI < IIa
IM =I + II aI > II a
II ab = II a + II b
Effets de l’ entraînement aérobie sur la
composition musculaire en isoformes de la
myosine
Vitesse de raccourcissement
I << II a < II d < II b
I < IM < II c < II a < II ad < II d < II db < II b
Effets des entraînements aérobies
I IM II c II a II ab II b
(I IM II c II a II ad II d)
Structure et fonction des filaments fins
Diagramme d’un filament d’actine(actine F)
5,46 nm36,5 nm
Actine G
Les filament d’actine (actineF) sont des polymères d’actine globuleuse (actine G)
L’actine G est une protéine globuleuse dont le poids moléculaire est d’environ 42 000 daltons et le diamètre d’environ 4 à 5 nm......................................................
Diagramme d’un filament finDiagramme d’un filament fin
En plus d’actine F, les filaments fins contiennent deux autres familles de protéines :
- une , la - un protéine globuleuse, la troponine.
protéine filamenteuse tropomyosine ;
5,5 nm
38,5 nm
La tropomyosine est une protéine filamenteuse c o n s t i t u é e d e d e u x c h a î n e sprotéiques hélicoïdales (hélices a).
La tropomyosine est localisée dans les sillons formés par le filament d’actine.
Troponine Tropomyosine
En fait la troponine est composée de trois protéines :
- troponine-C qui possède des sites capables de fixer les ions calcium ;
- troponine-M qui est fixée sur la tropomyosine ;
- troponine-I dont le rôle au niveau des muscles squelettiques est inconnu.
N
C
Structure tridimensionnelle de la troponine - C
d’après Sheterline 1983
Ca++
Ca++
Ca++
Ca++
La troponine-C est un tétramère qui possède la possibilité de fixer 4 ions calcium.
Jonction entre deux molécules de tropomyosine (Tm)
Diagramme des relations entre les molécules d’actine, de troponine C, T et I et de la tropomyosine
ITC Tm
Tm
Diagramme d’un filament fin
La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d’actine G.
Diagramme d’un filament fin
La molécule de tropomysine et la molécule de troponine sont répétées régulièrement tous les 7 molécules d’actine G.
Diagramme d’un filament fin
La tropomyosine et la troponine sont localisées dans les deux sillons formés par le filament d’actine.
Filament d’actine
Tropomyosine
Troponine
Diagramme d’un filament fin(coupe transversale)
Sites actifs de l’actine
Ca++
Ca++
Ca++
Ca++ Ca++
Au repos, l’ion calcium est contenu dans le r é t i c u l u m sarcoplasmique.
Sa concentration dans le cytoplasme est très basse.
Myosine
Ca++
Ca++
Ca++Ca++Ca++
Ca++
Les canaux calciques s a r c o p l a s m i q u e s s ’ o u v r e n t l o r s d e l’arrivée d’un potentiel d’action.
La concentration du calcium cytoplasmique croît très rapidement.
Myosine
Ca++
Ca++
Ca++
Ca++
Ca Ca++ ++
La fixation du calcium sur la troponine modifie la conformation de la tropomyosine.
Le site actif de l’actine est démasqué.
Myosine
++
Ca++
Ca++
Ca++
Ca++
Ca
Ca Ca++ ++
Le démasquage du site actif de l’actine permet la formation d’un “ ” actine-myosine et la production de force et de déplacement.
pont
Myosine
La séquence des acides aminés des monomères d’ est largement
des vertébrés.
Chez l’homme et les mammifères, la molécule d’ est du
qu’ils soient cardiaques ou squelettiques.
actine Gconservée au cours de l’évolution
actine même type pour tous les muscles striés
L’ de l’ (a ) sk
pour les fibres squelettiques des types lents ( ) et rapides ( ).
Par contre, les entre les fibres I et II (a ou b) pour la
et la .
isoforme actine est le même
fibres I fibres IIa et IIb
isoformes diffèrent
tropomyosine troponine
Théorie des filaments glissants
HE Huxley et J Hanson 1954AF Huxley et R Niedergerke 1954
strie Z
strie Z
ligne M
ligne M
déplacement
déplacement
Théorie des filaments glissantsHE Huxley et J Hanson 1954
AF Huxley et R Niedergerke 1954
D’après la théorie des filaments glissants, la produite par une fibre musculaire
du
La production de force dépend donc de l’importance du
forcedépend nombre de ponts actine-myosine.
recouvrement des filaments fins et épais.
Ceci a été démontré par Gordon et coll en 1966 qui les valeurs de
mesurée sur une et le des filaments
fins et épais en microscopie optique.
ont confrontéforce fibre musculaire unique recouvrement
observé simultanément
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
d’après Gordon et coll 1966
La force diminue avec l’élongation du muscle car le recouvrement des filaments fins et épais diminue.
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
d’après Gordon et coll 1966
Un plateau de force est observé car le nombre de ponts actine-myosine est constant (la région centrale des filaments épais est dénudé).
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
d’après Gordon et coll 1966
Une diminution de force est observée car une partie des fi laments fins se chevauchent et le nombre de ponts actine-myosine baisse.
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
d’après Gordon et coll 1966
Une diminution de force est observée car les filament épais butent sur les stries Z.
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
d’après Gordon et coll 1966
Zonefonctionnelle
La relation force-longueur de la fibre isolée trouve son expression dans la
.
A la force produite par les sarcomères, il convient d’ la force due à la
du muscle (tissu collagène, membranes cellulaires...).
relation force-longueur du muscle entier
ajouter mise en tension des structures visco-élastiques
La force-longueur du muscle est égale à la de :
- la relation force-longueur (é léments v iscoélast iques en parallèle avec les sarcomères) ;
- la relation force-longueur exprimant la force produite par les
relation totale somme
passive
active
ponts actine-myosine.
Force (% max)
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
force totale
force active
force passive Zonefonctionnelle
longueur d'équilibre
longueur de repos
100500
100
80
60
40
20
0
150
% longueur de repos
0 3 µ2 µ1 µ longueur
force totale
force active
force passive
longueur de repos
Moment (% max)
100
80
60
40
20
00 180°120°60°
Angle articulaire
La relation angle-moment est l’expression des effets de l’angle articulaire sur la et la grandeur des .
longueur du muscle bras de levier