2. biologie moléculaire -...

of 15 /15
http://www.chusa.upmc.fr/disc/bio_cell PACES CAHIER D'EXERCICES de BIOCHIMIE 2012-2013 EDITE PAR LE DEPARTEMENT DE BIOLOGIE 2. Biologie Moléculaire L'étude des acides nucléiques

Upload: vuongkien

Post on 12-Sep-2018

253 views

Category:

Documents


4 download

TRANSCRIPT

Page 1: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

http: / /www.chusa.upmc.fr /d isc/b io_cel l

PACES

CAHIER D'EXERCICES de B IOCHIMIE

2012-2013

EDITE PAR LE DEPARTEMENT DE BIOLOGIE

2. Biologie

Moléculaire

L'étude des acides nucléiques

Page 2: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 2

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

CAHIER D'EXERCICES POUR PACES

BIOCHIMIE

I I . B I O L O G I E M O L E C U L A I R E : l ' é t u d e d e s a c i d e s n u c l é i q u e s

S O M M A I R E Page

1. Transcription . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .…… . . . . . . . . 3 2. Traduction . . . . . . . . . . . . . . . . .… . . . . . . . . . . . . . . . . 4 3. Réplication . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .… . . . . . . . . . 6 4. Problème de révision . . . . . . . . . . . . . . . .……… . . . 8 5. QCM ………………………… . . . . . . .……… . . . 10 A N N E X E S .

I • Code génétique . . . . . . . . . . . . . . . .……… . . . . . 15 II • Codes des acides aminés . . . . . .……… . . . . . 15

Image de couverture : Photographie en microscopie électronique d'une fourche de réplication déficiente chez un mutant de levure. Une anomalie lors de la réplication d'ADN serait l'un des mécanismes contribuant à l'instabilité génomique (Science-26 juil 2002 www.sciencemag.org)

Page 3: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 3

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

1. TRANSCRIPTION

1.1 Déroulement de la transcription d’un gène. L’ADN génomique présenté ci-dessous contient la totalité de la séquence d’un gène codant une protéine. Les segments nucléotidiques soulignés correspondent aux séquences d’ADN de ce gène retrouvées dans l’ARNm.

1 5’............................... CCTAGAGAAC TGTTCCTGGG GTCTGGGACC TTTGCGAAGG 3’............................... GGATCTCTTG ACAAGGACCC CAGACCCTGG AAACGCTTCC

41 CAAGGAAGGG GTAACAGGAT TTCGGGCAGT TGCCCCTGCA GGGCCAATCT AGGCAAGTCC CCTGCGCCAT GTTCCTTCCC CATTGTCCTA AAGCCCGTCA ACGGGGACGT CCCGGTTAGA TCCGTTCAGG GGACGCGGTA

111 GTCCCTTCGT CTCCTTCTTC CTATATACAG GCCTCCCTCC ACCTGTCTTC TCAGAGCAGG TATAGGCAAG CAGGGAAGCA GAGGAAGAAG GATATATGTC CGGAGGGAGG TGGACAGAAG AGTCTCTTCC ATATCCGTTC

181 CAGTGCTGCC GTGCTCACCT GGGCTATGGC TCTTCTTTCA GGTGGGTCTC CGACCCTGAC TTCAACGTGG GTCACGACGG CACGAGTGGA CCCGATACCG AGAAGAAAGT CCACCCAGAG GCTGGGACTG AAGTTGCACC

251 GGGTGTGGGT GGAGGCTGGC CAGAGGGCCC TGTCCACCCT GGGGGAGGAG AGCCCAGGCC CTGATTACCT CCCACACCCA CCTCCGACCG GTCTCCCGGG ACAGGTGGGA CCCCCTCCTC TCGGGTCCGG GACTAATGGA

321 AGTCCCTCTC CACAGCGTTT TCGGCCACCC AGGCACGGAA GGGCTTCTGG GACTACTTCA GCCAGACCAG TCAGGGAGAG GTGTCGCAAA AGCCGGTGGG TCCGTGCCTT CCCGAAGACC CTGATGAAGT CGGTCTGGTC

391 CGGGGACAAA GGCAGGGTTG AGCAGATCCA TCAGCAGAAG ATGGCTCGCG AGCCCGCGTG AGTGCCCAGG GCCCCTGTTT CCGTCCCAAC TAGTCTAGGT AGTCGTCTTC TACCGAGCGC TCGGGCGCAC TCACGGGTAA

461 GGAAGGGGTG TAGGCGAAGG GAGGAGACAG CTGGGCCATG CCATGATGAC CTGCCTCTGC TGCCTCAACC CCTTCCCCAC ATCCGCTTCC CTCCTCTGTC GACCCGGTAC GGTACTACTG GACGGAGACG ACGGAGTTGG

531 GAGGATCAGT GCGCGATGAC TTGGGGACAA AGGAGATGAT GGAGGCTAGC AGTCTGACGG CCTGGATATC CTCCTAGTCA CGCGCTACTG AACCCCTGTT TCCTCTACTA CCTCCGATCG TCAGACTGCC GGACCTATAG

601 TGTCCCCTTC TCCAGGACCC TGAAAGACAG GCTGCAGGCC CGTCTGGATG ACCTGTGGGA AGACATCACT ACAGGGGAAG AGGTCCTGGG ACTTTCTGTC CGACGTCCGG GCAGACCTAC TGGACACCCT TCTGTAGTGA

671 CACAGCCTTC ATGACCAGGG CCACAGCCAT CTGGGGGACC CCTGAGGATC TACCTGCCCA GGCCCATTCC GTGTCGGAAG TACTGGTCCC GGTGTCGGTA GACCCCCTGG GGACTCCTAG ATGGACGGGT CCGGGTAAGG

741 TCTGGGGAGC ATACTGTGTG CTCTCCCCAT CTCCAGCCCC TCCCTCTGGG TTCCCAAGTT GAAGCCTAGA AGACCCCTCG TATGACACAC GAGAGGGGTA GAGGTCGGGG AGGGAGACCC AAGGGTTCAA CTTCGGATCA

811 CTTCTGGAAT AAATGAAATA GATGTTTATG GCCTGGCGTG AGTATGTTTG ACTCTCATTT GGACCATGTC GAAGACCTTA TTTACTTTAT CTACAAATAC CGGACCGCAC TCATACAAAC TGAGAGTAAA CCTGGTACAG

881 TGAAAGCAGT GGCCTCACCA CTATCCCCAA AGCACACCCA TCACCCACTC CATTCCCTTG CTGCTCTTTC ACTTTCGTCA CCGGAGTGGT GATAGGGGTT TCGTGTGGGT AGTGGGTGAG GTAAGGGAAC GACGAGAAAG

951 GGTTAGAGCA CCACGCTCCC TGCTATGTGA CTGAGGTAGC ..............................3’ CCAATCTCGT GGTGCGAGGG ACGATACACT GACTCCATCG ..............................5’

a. Quelle est la définition d’un gène ?

b. Quels sont les composants moléculaires nécessaires à la transcription ?

c. Comment se fait l’initiation de la transcription ?

d. Quelle partie de cette séquence peut participer à la régulation de l’expression d’un gène, notamment par un signal hormonal. ?

e. Parmi les « motifs » de cette séquence marqués en gras ( ggccaatct / tatata / gt / ag / aataaa / tatgtttg ) :

- Quels sont ceux qui définissent l’orientation de la transcription ?

En quoi définissent-ils le brin sens, le brin matrice ?

- Quels sont ceux qui définissent le début et la fin de la transcription ?

- Quels sont ceux qui interviennent lors de la maturation du transcrit primaire ?

- A quoi correspondent les segments soulignés dans cette séquence ?

Quels « motifs » interviennent dans le processus qui permet de les réunir ?

- Quel processus permet de retarder la dégradation en 3’ de l’ARN ?

Page 4: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 4

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

1.2 La maturation des transcrits primaires d’ARN chez les Eucaryotes comporte un autre événement non évoqué dans l’exercice précédent :

a. En quoi consiste-t-il ? b. Quelle est la particularité de la liaison ainsi établie ? c. Citez la ou les fonctions associées à cette modification.

1.3 Un épissage alternatif à partir du site donneur de l’intron 2 d’un transcrit primaire contenant 7 exons (schématisé ci-dessous) peut aboutir à plusieurs ARN messagers.

exon 1

exon

2

GU A AG

exon

3

exon

4

exon

5

exon

6

exon

7

. Quelles sont les différents ARNm qui peuvent être produits à partir de ce transcrit ? . Quelle est leur mode de formation ? . De façon générale, que permet l’épissage alternatif d’un gène pluri-exoniques ?

Au cours de l’excision-épissage, une liaison phosphodiester se crée dans les introns libérés.

. Précisez les caractéristiques de cette liaison : nucléotides et fonctions impliqués.

2. TRADUCTION

2.1 Expression du gène de l’apolipoprotéine E Séquence du gène codant pour l’Apolipoprotéine E humaine(allèle Epsilon 4). (Genbank : HUMAPOE4) 1 GGAACTTGAT GCTCAGAGAG GACAAGTCAT TTGCCCAAGG TCACACAGCT GGCAACTGGC AGACGAGATT CACGCCCTGG 80 81 CAATTTGACT CCAGAATCCT AACCTTAACC CAGAAGCACG GCTTCAAGCC CTGGAAACCA CAATACCTGT GGCAGCCAGG 160 161 GGGAGGTGCT GGAATCTCAT TTCACATGTG GGGAGGGGGC TCCTGTGCTC AAGGTCACAA CCAAAGAGGA AGCTGTGATT 240 241 AAAACCCAGG TCCCATTTGC AAAGCCTCGA CTTTTAGCAG GTGCATCATA CTGTTCCCAC CCCTCCCATC CCACTTCTGT 320 321 CCAGCCGCCT AGCCCCACTT TCTTTTTTTT CTTTTTTTGA GACAGTCTCC CTCTTGCTGA GGCTGGAGTG CAGTGGCGAG 400 401 ATCTCGGCTC ACTGTAACCT CCGCCTCCCG GGTTCAAGCG ATTCTCCTGC CTCAGCCTCC CAAGTAGCTA GGATTACAGG 480 481 CGCCCGCCAC CACGCCTGGC TAACTTTTGT ATTTTTAGTA GAGATGGGGT TTCACCATGT TGGCCAGGCT GGTCTCAAAC 560 561 TCCTGACCTT AAGTGATTCG CCCACTGTGG CCTCCCAAAG TGCTGGGATT ACAGGCGTGA GCTACCGCCC CCAGCCCCTC 640 641 CCATCCCACT TCTGTCCAGC CCCCTAGCCC TACTTTCTTT CTGGGATCCA GGAGTCCAGA TCCCCAGCCC CCTCTCCAGA 720 721 TTACATTCAT CCAGGCACAG GAAAGGACAG GGTCAGGAAA GGAGGACTCT GGGCGGCAGC CTCCACATTC CCCTTCCACG 800 801 CTTGGCCCCC AGAATGGAGG AGGGTGTCTG TATTACTGGG CGAGGTGTCC TCCCTTCCTG GGGACTGTGG GGGGTGGTCA 880 881 AAAGACCTCT ATGCCCCACC TCCTTCCTCC CTCTGCCCTG CTGTGCCTGG GGCAGGGGGA GAACAGCCCA CCTCGTGACT 960 961 GGGCTGCCCA GCCCGCCCTA TCCCTGGGGG AGGGGGCGGG ACAGGGGGAG CCCTATAATT GGACAAGTCT GGGATCCTTG 1040 1041 AGTCCTACTC AGCCCCAGCG GAGGTGAAGG ACGTCCTTCC CCAGGAGCCG GTGAGAAGCG CAGTCGGGGG CACGGGGATG 1120 1121 AGCTCAGGGG CCTCTAGAAA GAGCTGGGAC CCTGGGAAGC CCTGGCCTCC AGGTAGTCTC AGGAGAGCTA CTCGGGGTCG 1200 1201 GGCTTGGGGA GAGGAGGAGC GGGGGTGAGG CAAGCAGCAG GGGACTGGAC CTGGGAAGGG CTGGGCAGCA GAGACGACCC 1280 1281 GACCCGCTAG AAGGTGGGGT GGGGAGAGCA GCTGGACTGG GATGTAAGCC ATAGCAGGAC TCCACGAGTT GTCACTATCA 1360 1361 TTATCGAGCA CCTACTGGGT GTCCCCAGTG TCCTCAGATC TCCATAACTG GGGAGCCAGG GGCAGCGACA CGGTAGCTAG 1440 1441 CCGTCGATTG GAGAACTTTA AAATGAGGAC TGAATTAGCT CATAAATGGA ACACGGCGCT TAACTGTGAG GTTGGAGCTT 1520 1521 AGAATGTGAA GGGAGAATGA GGAATGCGAG ACTGGGACTG AGATGGAACC GGCGGTGGGG AGGGGGTGGG GGGATGGAAT 1600 1601 TTGAACCCCG GGAGAGGAAG ATGGAATTTT CTATGGAGGC CGACCTGGGG ATGGGGAGAT AAGAGAAGAC CAGGAGGGAG 1680 1681 TTAAATAGGG AATGGGTTGG GGGCGGCTTG GTAAATGTGC TGGGATTAGG CTGTTGCAGA TAATGCAACA AGGCTTGGAA 1760 1761 GGCTAACCTG GGGTGAGGCC GGGTTGGGGG CGCTGGGGGT GGGAGGAGTC CTCACTGGCG GTTGATTGAC AGTTTCTCCT 1840 1841 TCCCCAGACT GGCCAATCAC AGGCAGGAAG ATGAAGGTTC TGTGGGCTGC GTTGCTGGTC ACATTCCTGG CAGGTATGGG 1920 1921 GGCGGGGCTT GCTCGGTTCC CCCCGCTCCT CCCCCTCTCA TCCTCACCTC AACCTCCTGG CCCCATTCAG ACAGACCCTG 2000 2001 GGCCCCCTCT TCTGAGGCTT CTGTGCTGCT TCCTGGCTCT GAACAGCGAT TTGACGCTCT CTGGGCCTCG GTTTCCCCCA 2080 2081 TCCTTGAGAT AGGAGTTAGA AGTTGTTTTG TTGTTGTTGT TTGTTGTTGT TGTTTTGTTT TTTTGAGATG AAGTCTCGCT 2160 2161 CTGTCGCCCA GGCTGGAGTG CAGTGGCGGG ATCTCGGCTC ACTGCAAGCT CCGCCTCCCA GGTCCACGCC ATTCTCCTGC 2240 2241 CTCAGCCTCC CAAGTAGCTG GGACTACAGG CACATGCCAC CACACCCGAC TAACTTTTTT GTATTTTCAG TAGAGACGGG 2320 2321 GTTTCACCAT GTTGGCCAGG CTGGTCTGGA ACTCCTGACC TCAGGTGATC TGCCCGTTTC GATCTCCCAA AGTGCTGGGA 2400 2401 TTACAGGCGT GAGCCACCGC ACCTGGCTGG GAGTTAGAGG TTTCTAATGC ATTGCAGGCA GATAGTGAAT ACCAGACACG 2480 2481 GGGCAGCTGT GATCTTTATT CTCCATCACC CCCACACAGC CCTGCCTGGG GCACACAAGG ACACTCAATA CATGCTTTTC 2560 2561 CGCTGGGCCG GTGGCTCACC CCTGTAATCC CAGCACTTTG GGAGGCCAAG GTGGGAGGAT CACTTGAGCC CAGGAGTTCA 2640 2641 ACACCAGCCT GGGCAACATA GTGAGACCCT GTCTCTACTA AAAATACAAA AATTAGCCAG GCATGGTGCC ACACACCTGT 2720 2721 GCTCTCAGCT ACTCAGGAGG CTGAGGCAGG AGGATCGCTT GAGCCCAGAA GGTCAAGGTT GCAGTGAACC ATGTTCAGGC 2800 2801 CGCTGCACTC CAGCCTGGGT GACAGAGCAA GACCCTGTTT ATAAATACAT AATGCTTTCC AAGTGATTAA ACCGACTCCC 2880 2881 CCCTCACCCT GCCCACCATG GCTCCAAAGA AGCATTTGTG GAGCACCTTC TGTGTGCCCC TAGGTAGCTA GATGCCTGGA 2960 2961 CGGGGTCAGA AGGACCCTGA CCCGACCTTG AACTTGTTCC ACACAGGATG CCAGGCCAAG GTGGAGCAAG CGGTGGAGAC 3040 3041 AGAGCCGGAG CCCGAGCTGC GCCAGCAGAC CGAGTGGCAG AGCGGCCAGC GCTGGGAACT GGCACTGGGT CGCTTTTGGG 3120 3121 ATTACCTGCG CTGGGTGCAG ACACTGTCTG AGCAGGTGCA GGAGGAGCTG CTCAGCTCCC AGGTCACCCA GGAACTGAGG 3200 3201 TGAGTGTCCC CATCCTGGCC CTTGACCCTC CTGGTGGGCG GCTATACCTC CCCAGGTCCA GGTTTCATTC TGCCCCTGTC 3280

Page 5: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 5

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

3281 GCTAAGTCTT GGGGGGCCTG GGTCTCTGCT GGTTCTAGCT TCCTCTTCCC ATTTCTGACT CCTGGCTTTA GCTCTCTGGA 3360 3361 ATTCTCTCTC TCAGCTTTGT CTCTCTCTCT TCCCTTCTGA CTCAGTCTCT CACACTCGTC CTGGCTCTGT CTCTGTCCTT 3440 3441 CCCTAGCTCT TTTATATAGA GACAGAGAGA TGGGGTCTCA CTGTGTTGCC CAGGCTGGTC TTGAACTTCT GGGCTCAAGC 3520 3521 GATCCTCCCG CCTCGGCCTC CCAAAGTGCT GGGATTAGAG GCATGAGCAC CTTGCCCGGC CTCCTAGCTC CTTCTTCGTC 3600 3601 TCTGCCTCTG CCCTCTGCAT CTGCTCTCTG CATCTGTCTC TGTCTCCTTC TCTCGGCCTC TGCCCCGTTC CTTCTCTCCC 3680 3681 TCTTGGGTCT CTCTGGCTCA TCCCCATCTC GCCCGCCCCA TCCCAGCCCT TCTCCCCCGC CTCCCCACTG TGCGACACCC 3760 3761 TCCCGCCCTC TCGGCCGCAG GGCGCTGATG GACGAGACCA TGAAGGAGTT GAAGGCCTAC AAATCGGAAC TGGAGGAACA 3840 3841 ACTGACCCCG GTGGCGGAGG AGACGCGGGC ACGGCTGTCC AAGGAGCTGC AGGCGGCGCA GGCCCGGCTG GGCGCGGACA 3920 3921 TGGAGGACGT GCGCGGCCGC CTGGTGCAGT ACCGCGGCGA GGTGCAGGCC ATGCTCGGCC AGAGCACCGA GGAGCTGCGG 4000 4001 GTGCGCCTCG CCTCCCACCT GCGCAAGCTG CGTAAGCGGC TCCTCCGCGA TGCCGATGAC CTGCAGAAGC GCCTGGCAGT 4080 4081 GTACCAGGCC GGGGCCCGCG AGGGCGCCGA GCGCGGCCTC AGCGCCATCC GCGAGCGCCT GGGGCCCCTG GTGGAACAGG 4160 4161 GCCGCGTGCG GGCCGCCACT GTGGGCTCCC TGGCCGGCCA GCCGCTACAG GAGCGGGCCC AGGCCTGGGG CGAGCGGCTG 4240 4241 CGCGCGCGGA TGGAGGAGAT GGGCAGCCGG ACCCGCGACC GCCTGGACGA GGTGAAGGAG CAGGTGGCGG AGGTGCGCGC 4320 4321 CAAGCTGGAG GAGCAGGCCC AGCAGATACG CCTGCAGGCC GAGGCCTTCC AGGCCCGCCT CAAGAGCTGG TTCGAGCCCC 4400 4401 TGGTGGAAGA CATGCAGCGC CAGTGGGCCG GGCTGGTGGA GAAGGTGCAG GCTGCCGTGG GCACCAGCGC CGCCCCTGTG 4480 4481 CCCAGCGACA ATCACTGAAC GCCGAAGCCT GCAGCCATGC GACCCCACGC CACCCCGTGC CTCCTGCCTC CGCGCAGCCT 4560 4561 GCAGCGGGAG ACCCTGTCCC CGCCCCAGCC GTCCTCCTGG GGTGGACCCT AGTTTAATAA AGATTCACCA AGTTTCACGC 4640 4641 ATCTGCTGGC CTCCCCCTGT GATTTCCTCT AAGCCCCAGC CTCAGTTTCT CTTTCTGCCC ACATACTGCC ACACAATTCT 4720 4721 CAGCCCCCTC CTCTCCATCT GTGTCTGTGT GTATCTTTCT CTCTGCCCTT TTTTTTTTTT TAGACGGAGT CTGGCTCTGT 4800 4801 CACCCAGGCT AGAGTGCAGT GGCACGATCT TGGCTCACTG CAACCTCTGC CTCTTGGGTT CAAGCGATTC TGCTGCCTCA 4880 4881 GTAGCTGGGA TTACAGGCTC ACACCACCAC ACCCGGCTAA TTTTTGTATT TTTAGTAGAG ACGAGCTTTC ACCATGTTGG 4960 4961 CCAGGCAGGT CTCAAACTCC TGACCAAGTG ATCCACCCGC CGGCCTCCCA AAGTGCTGAG ATTACAGGCC TGAGCCACCA 5040 5041 TGCCCGGCCT CTGCCCCTCT TTCTTTTTTA GGGGGCAGGG AAAGGTCTCA CCCTGTCACC CGCCATCACA GCTCACTGCA 5120 5121 GCCTCCACCT CCTGGACTCA AGTGATAAGT GATCCTCCCG CCTCAGCCTT TCCAGTAGCT GAGACTACAG GCGCATACCA 5200 5201 CTAGGATTAA TTTGGGGGGG GGTGGTGTGT GTGGAGATGG GGTCTGGCTT TGTTGGCCAG GCTGATGTGG AATTCCTGGG 5280 5281 CTCAAGCGAT ACTCCCACCT TGGCCTCCTG AGTAGCTGAG ACTACTGGCT AGCACCACCA CACCCAGCTT TTTATTATTA 5360 5361 TTTGTAGAGA CAAGGTCTCA ATATGTTGCC CAGGCTAGTC TCAAACCCCT GGCTCAAGAG ATCCTCCGCC ATCGGCCTCC 5440 5441 CAAAGTGCTG GGATTCCAGG CATGGGCTCC GAGCGGCCTG CCCAACTTAA TAATATTGTT CCTAGAGTTG CACTC 5515

La séquence ci-jointe est celle du brin sens du gène de l'apolipoprotéine E humaine, allèle ε4. Le dernier nucléotide de chaque ligne est numéroté sur la droite (n° de position).

2.1.1 Certaines parties de cette séquence ont été soulignées d'un trait simple; examinez

avec soin le début et la fin des séquences qui sont situées entre ces séquences soulignées : à quoi correspondent les séquences soulignées ?

2.1.2 Quelles sont les fonctions (rôles) des protéines qui se fixent en premier sur ce

gène dans la région allant du nucléotide 975 au nucléotide 1046 ? 2.1.3 Quel est le rôle du triplet de nucléotides en 1871-1873 ? 2.1.4 Quelle est la traduction de la séquence 1847-1913 de ce gène ? 2.1.5 Le nucléotide en position 1913 est un G qui fait partie de la séquence traduite :

quelle est sa position dans le cadre de lecture : N1, N2 ou N3 ? 2.1.6 Le nucléotide en position 3007 est un G qui fait partie de la séquence traduite :

quelle est sa position dans le cadre de lecture : N1, N2 ou N3 ? 2.1.7 Quelle sera la longueur après transcription et maturation (comprenant l'addition

de 1000 AMP du côté 3'-OH) de l'ARN messager de l'apolipoprotéine E ? 2.1.8 Quel est le rôle du codon (souligné deux fois) TGA en 4496 ? 2.1.9 Quels sont les numéros des nucléotides de la boîte de polyadénylation ? 2.1.10 La sécrétion de la protéine hors des cellules nécessite l'hydrolyse d'un peptide

de 18 acides aminés du côté N-terminal. Quel est le rôle de ce peptide ? 2.1.11 De combien d'acides aminés se compose l'apolipoprotéine E mature ?

2.2 Soit le schéma ci-contre représentant un ARNt (avec son anticodon).

a. Quel est le nom de l'acide aminé transporté par cet ARNt ?

b. Quel est le nom du nucléotide situé à l'extrémité 3' de cet ARNt ? c. Par quel type de liaison l'acide aminé sera-t-il lié à cet ARNt ?

3ʼ5ʼ

U A C

Page 6: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 6

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

2.3 TRADUCTION Au cours de l’élongation du début de la protéine, un ribosome se trouve successivement dans les deux états ci-dessous :

- A gauche avant la synthèse de la liaison peptidique, le site P porte un ARNt lié au peptide Met-Ala-Val. Le ribosome vient de recruter un ARNt chargé. - A droite, après la synthèse de la liaison peptidique, les 2 ARNt sont encore fixés aux sites P et A. Précisez les éléments présents aux sites P et A à ce stade du processus.

2.4 Combien de liaisons phosphates riches en énergie sont consommées dans la synthèse

d'une protéine de 75 résidus d’acide aminé ?

Justifiez votre réponse.

2.5. On estime que l’ensemble des molécules d’ADN présentes dans le noyau d’une cellule humaine (avant la phase de réplication) représente ≅ 6 x 109 paires de nucléotides. Quelle longueur totale d’ADN cela représente-t-il ? Justifiez vos calculs en présentant votre raisonnement.

3. REPLICATION

3.1 La réplication La figure ci-contre schématise la mise en place du processus de réplication d’un chromosome : en a est représenté une portion d’ADN bicaténaire et en b ce même ADN au tout début de la réplication.

1. A quoi correspondent les 2 flèches indiquées en a ?

2. A quoi correspondent les structures semi-circulaires représentées en b ?

3. Quelles protéines enzymatiques interviennent pour générer ces structures semi-circulaires et comment agissent-elles ?

4. Quel est l’avantage pour la cellule de générer plusieurs de ces structures semi-circulaires sur un même chromosome ?

La progression de la réplication est schématisée en c et d :

5. Repérer en c les brins parentaux et les brins néo synthétisés d’ADN.

6. Dans cette représentation, avez-vous un argument pour assigner une orientation 5’->3’ à l’un des brins parentaux ?

7. Proposer en e une représentation schématique du stade suivant de la réplication.

8. Nommer la partie encadrée de la figure c ?

Page 7: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 7

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

Cette partie encadrée est agrandie dans la figure ci-dessous.

9. Identifier dans la liste suivante les éléments de légende 1 à 8 :

- ADN polymérase δ - Amorce

- Brin direct (ou avancé) - Brin retardé

- Fragment d’Okazaki - Primase + ADN polymérase α

- Protéine SSB - Topoisomérase + hélicase

10. Sur ce schéma, dans quelle direction progresse la réplication ?

11. Quels sont les substrats de la primase ? de l’ADN polymérase α ?

12. Y a-t-il nécessité d’amorcer la synthèse d’ADN sur le brin direct ?

13. Pourquoi faut-il plusieurs amorces pour la synthèse du brin retardé ?

14. Quelles sont les réactions catalysées par l’ADN polymérase δ ?

15. Le sens de lecture du brin parental par l’ADN polymérase δ est-il le même sur les 2 brins de l’ADN à répliquer ?

16. Le brin direct est-il toujours le même sur toute la longueur du chromosome ?

Sur la figure, on a représenté 2 petits encadrés : ils délimitent 2 zones du brin néo synthétisé qui ont été le siège de réactions très précises ne laissant aucune de trace sur l’ADN final : 17. De quelles réactions s’agit-il ?

3.2 Quel problème se pose lors de la réplication de l’extrémité des chromosomes ?

Quelle activité enzymatique spécifique permet d’y répondre ?

Quelle particularité structurale présente cette enzyme ?

1 2

3 4

5

6

7 5’ 3

3’

5’

8

Page 8: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 8

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

4. PROBLEME DE REVISION: SEQUENCE, TRANSCRIPTION ET TRADUCTION DU

GENE SPO II G. Cet exercice est organisé autour de l’exploitation d’une séquence nucléotidique. On se

propose d’analyser cette séquence en vue d’étudier successivement :

- le sens de transcription,

- le cadre de lecture

- l’enchaînement des acides aminés

- une propriété biologique de la protéine,

La séquence d’ADN représentée ci-dessous est celle d’un fragment de 120 paires de bases entièrement contenu dans la partie traduite du gène spo II G de la bactérie Bacillus subtilis.

5’P 1 11 21 31

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T T G A C G C A C C T C T G G T A T A A G

41 51 61 71

C T G C T G A T G A A A C T T G G G C T G A A A A G T G A T G A A G T C T A T T

81 91 101 111

A C A T A G G C G G G A G T G A A G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A

3’ OH

1 Le sens de transcription

a. Sachant que la séquence donnée est celle du brin sens, indiquer par une flèche sur la séquence ci-dessous le sens de progression de la transcription. Justifier.

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T...............G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A

1 11 101 111

2 Le cadre de lecture

a. Théoriquement l’information génétique portée par l’ARNm peut être traduite de trois façons différentes. Pourquoi ?

b. Donner dans le tableau I ci-dessous les différentes séquences prises par les trois codons stop au niveau des trois brins d’acide nucléique.

TABLEAU I

5’ P ➜ 3’ OH Séquences des codons non-sens 1er type 2ème type 3ème type

ARNm brin d’ADN sens brin d’ADN transcrit

c. Avec des barres verticales, définir les trois cadres de lecture potentiels de la séquence étudiée. Dans chaque cas encadrer les codons stop.

Page 9: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 9

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

1er CADRE DE LECTURE POTENTIEL 1 11 21 31

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T T G A C G C A C C T C T G G T A T A A G 41 51 61 71

C T G C T G A T G A A A C T T G G G C T G A A A A G T G A T G A A G T C T A T T 81 91 101 111

A C A T A G G C G G G A G T G A A G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A

2ème CADRE DE LECTURE POTENTIEL 1 11 21 31

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T T G A C G C A C C T C T G G T A T A A G 41 51 61 71

C T G C T G A T G A A A C T T G G G C T G A A A A G T G A T G A A G T C T A T T 81 91 101 111

A C A T A G G C G G G A G T G A A G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A

3ème CADRE DE LECTURE POTENTIEL 1 11 21 31

G A A A A A A C T G A A A T T A C G G T T G A C G C A C C T C T G G T A T A A G 41 51 61 71

C T G C T G A T G A A A C T T G G G C T G A A A A G T G A T G A A G T C T A T T 81 91 101 111

A C A T A G G C G G G A G T G A A G C C C T G C C G C C T C C A T T A T C T A A

d. Quel est le cadre de lecture effectivement utilisé pour la synthèse de la protéine ?

e. Si au cours d’une expérience préliminaire on établit la séquence d’un seul brin d’un fragment d’ADN que l’on sait être interne à un gène, il est possible, au moins en théorie de déterminer le sens de la transcription. Comment ?

3 L’enchaînement des acides aminés

Identifier sur la séquence ci-dessous l’extrémité qui code pour la région N-terminale du fragment protéique. Justifier.

1 11 111

GAAAAAACTG AAAT ................................CCTC CATTATCTAA

4 Une propriété biologique de la protéine

Le tableau II présente la composition en acides aminés du fragment protéique analysé.

TABLEAU II

Acide aminé Ala Arg Asp Glu Gly His Ile Leu Lys Met Pro Ser Thr Trp Tyr Val

Nombre 1 1 1 2 3 1 1 10 6 1 3 3 1 1 3 1

Page 10: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 10

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

La protéine codée par le gène spo II G interagit avec l’ADN. Ce fait est-il compatible avec la composition en acides aminés du fragment analysé ? Pourquoi ?

5 SOIT UNE SEQUENCE CODANTE DE 18 NUCLEOTIDES

ADN

DOUBLE

. . . CAT ATA . . .

-BRIN . . .

GAA . . .

ARNm . . .

GUC . . .

ANTICODON

des ARNt

CAG

ACIDE

AMINE

lys trp

a. Déterminer le sens de transcription. Justifier.

b. Orienter l’ARNm, les deux brins de la molécule d’ADN et compléter le tableau.

c. Orienter la chaîne polypeptidique en précisant les extrémités NH2 et COOH-terminales.

5. QCM (incluant des questions d’annales du concours)

Tous les QCMs seront mis en ligne sous forme de tests sur MonUPMC (module SAKAI). Un corrigé commenté de chaque question sera disponible après avoir répondu aux questions.

1. Structure des acides nucléiques 1. Ci-dessous un fragment d’acide nucléique :

a. Cette séquence s’écrit ATGC b. Sa séquence complémentaire s’écrit TACG c. Elle est composée de ribonucléotides d. Elle contient des liaisons anhydrides e. Sous forme double brin, sa température de

fusion est supérieure à celle d’une séquence AAAA

2. Le nucléotide composé représenté ci-dessous

!

O!-! P!O!O!-!

O! P! O!O!-!O!

P!O!O!-!

O! C!H!2!O!

O!H! O!H!

N!N!

N!N!

N!H!2!

a. est l’adénosine triphosphate b. contient du désoxyribose c. possède 2 liaisons riches en énergie d. possède 2 liaisons « phosphoester » e. sert de précurseur à la synthèse d’ARN

3. Parmi les caractères suivants indiquer le(s)quel(s) s’applique(nt) à un nucléotide compris dans la structure d’un acide ribonucléique: a. Il contient toujours des atomes de carbone,

d’hydrogène, d’oxygène, de phosphore et d’azote b. Il contient trois fonctions acides dont deux

estérifiées c. Il contient une liaison N-osidique d. Il contient une base azotée, purine ou

pyrimidine e. Il contient un ose à six carbones (hexose)

Page 11: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 11

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

4. La figure suivante représente un fragment d’acide nucléique de quatre nucléotides (nt).

Parmi les séquences suivantes lesquelles représentent une molécule qui s'hybrident parfaitement avec le fragment de 4 nt ci-dessus représenté : a. AGTCTCAGC b. TCAGACTAG c. AGTCAGACT d. GACTGAGTC e. ACTCAGACT

5. Dans l'ADN, quelles sont les propositions

justes a. Les bases G et C sont appariées par deux

liaisons hydrogènes. b. Les bases pyrimidiques sont appariées

entre elles. c. Le désoxyribose correspond à une

molécule de ribose dans laquelle le OH en position 3' est remplacé par un H.

d. Dans une molécule d'ADN, le caractère polyanionique est dû à l’ionisation du résidu phosphate.

e. Les deux chaînes d'une molécule d'ADN sont anti-parallèles.

6. Dans l'ADN, indiquez le ou les couple(s) de

trinucléotide(s) complémentaire(s) en tenant compte des conventions d'écriture des séquences (c'est-à-dire de 5' vers 3')

a. AAC et GTT b. AAC et TTG c. CAT et GTA d. CAT et ATG e. CTA et GAT

7. Parmi les structures suivantes, quelles sont

celles qui existent dans un ADN normal :

a. d. b. e. c

8. Dans la structure du fragment d'ADN représenté par la séquence A C T C , quelles sont les liaisons, fonctions, molécules simples ou groupes d'atomes présentes :

a. Quatre liaisons N-osidiques b. Quatre ß-D-riboses c. Un noyau purine d. Trois fonctions amine primaire libres e. Deux cytidines

2. Transcription 1. Au cours de la transcription, quelles sont les

espèces chimiques qui ont un rôle à jouer : a. Une RNA polymérase b. ribonucléotides c. désoxy- thymidine triphosphate (dTTP) d. protéine liant la boîte TATA (TBP) e. guanosine triphosphate

2. Les ARN messagers (ARNm) a. sont toujours synthétisés dans le sens 5’ →3’ b. sont toujours traduits dans le sens 5’ → 3’ c. comportent toujours tous les exons du gène d. ont toujours une coiffe 7-méthylguanosine

triphosphate en 5’ e. ont toujours au moins un codon AUG

3. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). La queue polyA :

a. Existe dans tous les ARN b. Est synthétisée par l'ARN polymérase II c. Est synthétisée sans matrice d. Est synthétisée sans amorce e. S'hybride à un oligodT

4. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). La boîte TATA : a. Est un facteur trans-régulateur b. Interagit avec TFIID par l’intermédiaire des 2

brins de l’ADN c. Son accessibilité au complexe d’initiation de la

transcription est conditionnée par l’état de la chromatine

d. Est localisée en 5’ par rapport à la boîte CAAT sur le brin sens

e. Est localisée en 5’ par rapport au site d’initiation de la transcription sur le brin anti-sens

5. La transcription d'un gène codant une protéine a. a lieu sur les ribosomes. b. met en jeu l'ARN polymérase II. c. utilise des désoxyribonucléotides

triphosphates. d. a lieu sur les deux brins. e. fait intervenir la fixation de facteurs

transcriptionnels sur le promoteur.

Page 12: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 12

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

6. Quelles sont parmi les propriétés suivantes

celles qui sont en accord avec la définition des exons et des introns chez les Eucaryotes :

a. l’exon est une séquence de nucléotides b. l’intron est délimité en 5’ par un site donneur

5’TG et en 3’ par un site receveur AG. c. la queue poly A ne fait partie d’aucun exon d. les introns sont transformés en lassos, puis

détruits par la ribonucléase e. un exon est toujours situé entre deux introns 7. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). TFIIH : a. Est une hélicase b. Peut séparer les 2 brins de l'ADN c. Fait partie du complexe d'initiation de la transcription d. Peut intervenir dans la traduction de l’ARNm en protéine e. Se lie à la boîte TATA

8. Parmi les propositions suivantes sur la

transcription certaines sont exactes, lesquelles?

a. La transcription ne concerne que la production des ARN messagers

b. La transcription des ARN de transfert est réalisée par l'ARN polymérase III

c. La transcription utilise toujours les 2 brins du gène comme matrice, ce qui permet la production de 2 molécules d'ARN messager différentes

d. La transcription nécessite l'ouverture de l'hélice d'ADN

e. Seuls les exons sont transcrits

9. Indiquer parmi les propositions suivantes celle(s) qui est (sont) exacte(s).

Le facteur TFIID : a. Est un facteur de transcription b. Se fixe sur le promoteur des gènes c. Est une protéine de liaison de l'ADN d. Interagit avec la boîte CAAT e. Est associé à l'ARN polymérase II jusqu'à la

fin de la transcription 10. Parmi les propositions suivantes concernant

la séquence de tous les ARN messagers, lesquelles sont exactes a. elle débute par un codon AUG b. elle se termine par un signal de

polyadénylation c. elle est formée exclusivement d'une

séquence codant une protéine d. elle possède à son extrémité 5' une coiffe

formée d'un nucléotide à méthylguanosine e. elle contient toujours un codon stop

11. L’ARN messager chez les eucaryotes a. possède une séquence complémentaire du

brin codant de l’ADN génomique b. ne comporte pas les introns c. peut comporter une partie seulement des

exons d. est toujours entièrement traduit e. possède une longue répétition

polyadénylique

12. Le promoteur : a. Fait partie du gène b. Détermine le sens de la transcription c. Sa séquence est numérotée en se référant au

brin sens du gène d. Il est situé en 3’ de la séquence codante e. Le facteur TFIID se fixe sur les 2 brins de

l’ADN constituant la boite TATA

3. Traduction 1. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). Au cours de la traduction : a. L'étape d'initiation fait intervenir le facteur

TFIID b. L'ARNt-Met est indispensable à l'initiation c. La liaison de l'ARNt-Met détermine le cadre de

lecture d. La synthèse d'un ARNt-Met nécessite

l'hydrolyse d'une liaison riche en énergie e. Le recrutement d'un ARNt-Met au site P du

ribosome nécessite l'hydrolyse d'une liaison riche en énergie

2. Quel est (ou quels sont) le(s) triplet(s)

nucléotidique(s) du (ou des) anti-codon(s) du (ou des) ARNt Glu s'appariant avec les codons de l'acide glutamique GAA et GAG?

a. CUU b. CUC c. UUC d. TTC e. CTC

3. Quelle(s) est (sont) la (ou les) affirmation(s)

vraie(s) concernant la traduction : a. L’ARN messager mature est toujours traduit

dans sa totalité b. AUG est un codon de terminaison de la

traduction c. Le code génétique est fondé sur des mots de

3 lettres les codons d. Le codon de l’ARNm AUG est

complémentaire de l’anticodon CAU de l’ARNt e. Le bilan énergétique de la traduction est

fonction du nombre d’acides 4. Le bilan énergétique total de l’incorporation de

chaque acide aminé lors de la traduction : a. Est de 3 liaisons riches en énergie b. Prend en compte l’énergie nécessaire à la

synthèse de l’aminoacyl-ARNt c. Est supérieur au bilan énergétique de

l’incorporation de chaque nucléotide lors de la transcription

d. Prend en compte l’hydrolyse de molécules d’ATP

e. Prend en compte l’hydrolyse de molécules

5. Les ARN de transfert (ARNt) a. représentent le type d’ARN le plus abondant

de la cellule b. sont au nombre de 20 c. chacun d’entre eux se lie à un seul acide

aminé d. chacun d’entre eux se lie à un seul codon e. se lient aux acides aminés par l’intermédiaire

d’une liaison riche en énergie

Page 13: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 13

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

6. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). La molécule Trp-tRNA : a. Comporte une liaison riche en énergie b. Comporte l'anticodon 5' ACC 3' c. Se lie au facteur eIF2-GTP d. Est synthétisé par la sérine tRNA

synthétase e. Passe du site P au site A lors de la

translocation du ribosome

7. La séquence nucléotidique de l'anticodon d'un ARNt est 5' -CCU - 3' quelle est dans la séquence suivante d'un ARN messager le triplet nucléotidique qui pourra s'apparier à l'anticodon ?

a. b. c. d. e.

8. La lysyl-tRNA synthétase reconnaît spécifi-

quement quel(s) ligand(s) parmi les suivants : a. ARNt dont la boucle centrale porte

l’anticodon UUU b. AMP c. ion Mg++ d. Lysine e. ARNt dont la boucle centrale porte

l’anticodon AAA 9. Synthèse protéique : a. La synthèse protéique débute par l'acide

aminé N terminal et se termine par l'acide aminé C terminal

b. Les acides aminés sont activés par une liaison ester aux molécules d'ARN t

c. La terminaison d'une synthèse protéique requiert la liaison d'un t RNA terminateurs à un codon stop du mRNA

d. On trouve de la thymine dans la majorité des tRNA

e. La mobilisation du peptidyl-tRNA du site A au site P sur le ribosome est rendue possible par l'hydrolyse de L'ATP

10. Quelle(s) liaisons est (sont) hydrolysée(s) ou

rompue(s) au cours de l’élongation d’une protéine, à chaque acide aminé incorporé :

a. Liaison ester à l’extrémité 3’-OH de l’ARNt du site peptidique

b. Liaison anhydride d’acides entre les phosphates du GTP lié au ribosome et au facteur eEF2 lors de la translocation du messager

c. Liaisons hydrogène entre l’anticodon de l’ARNt devenu libre du site peptidique et le codon de l’acide aminé incorporé à l’étape précédente

d. Liaison anhydride d’acides entre les phosphates du GTP fixé sur le facteur eEF1

e. Liaison amide entre l’extrémité COOH-terminale du peptide en cours de synthèse et la fonction amine de l’acide aminé incorporé

4. Réplication 1. La synthèse du brin retardé par l'ADN

polymérase se distingue de celle du brin rapide parce que:

a. elle consomme moins de désoxyribo-nucléosides triphosphates

b. elle fait intervenir beaucoup plus souvent les enzymes ADN-primase et ADN-ligase

c. elle engendre la production des fragments d'Okazaki

d. elle fait appel à des amorces plus nombreuses e elle se fait à contre-sens du déplacement de

l'enzyme sur l'ADN 2. Au cours de la réplication de l’ADN,

l’incorporation d’un désoxyribonucléotide a. est catalysée par une ADN polymérase b. consomme l’énergie fournie par l’hydrolyse de

deux liaisons riches en énergie c. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH ou 5’-OH

d’un brin amorce d’ADN d. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH ou 5’-OH

d’un brin amorce d’ARN synthétisé par une primase

e. peut avoir lieu à l’extrémité 3’-OH d’un brin amorce d’ARN synthétisé par une télomérase

3. Quelle(s) est (sont) la (ou les) affirmation(s)

vraie(s) concernant la réplication : a Les 2 brins de l’ADN parental servent chacun

de modèle pour la synthèse d’un nouveau brin au cours de la réplication

b. L’hélicase sert à stabiliser les brins séparés c. Les ADN Polymérases ont une activité

exonucléasique d. Le Mg++ est facultatif pour l’activité des ADN

polymérases e. L’ADN Polymérase α est associée à la primase

et l’ADN Polymérase δ est la principale enzyme de réplication en synthétisant sur le brin direct aussi bien que sur le brin retardé

4. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). Les télomères : a. Recouvrent une centaine de paires de bases b. Sont constitués de séquences d’ADN répétées

inversées c. Forment une extrémité 5’ saillante d. Permettent d’éviter la fusion des chromosomes e. Adoptent une structure en boucle

5. Quelle est l'activité enzymatique, retrouvée

chez la plupart des ADN polymérases, qui leur permet d'assurer une très grande fidélité de la réplication?

a. Activité d'exonucléase 3' ----> 5' b. Activité d'exonucléase 5' ----> 3' c. Activité de polymérase d. Activité d'endonucléase e. Activité de synthèse d'amorce

6. Indiquer parmi les propositions suivantes

celle(s) qui est (sont) exacte(s). La primase: a. Est une ARN polymérase b. Nécessite une amorce c. Nécessite une matrice d. Intervient dans la synthèse des télomères e. A une activité exonucléasique

Page 14: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 14

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

7. On rencontre des acides nucléiques hybrides (brins de ribonucléotides et de désoxyribo-nucléotides liés de façon antiparallèle et complémentaire) dans la (les) circonstance(s) suivante(s) :

a. entre l'amorce et le brin avancé de ADN au cours de la réplication

b. au cours des réactions catalysées par la télomérase

c. entre un élément cis-régulateur et un facteur trans-régulateur

d. entre l'amorce et le brin retardé de ADN au cours de la réplication

e. dans le site catalytique d'une RNA polymérase

8. Indiquer parmi les propositions suivantes la ou

les enzyme(s) nécessaire(s) à la synthèse des télomères :

a. Télomérase b. ADN polymérase δ c. Endonucléase d. Primase e. ADN ligase

9. La télomérase a. synthétise une séquence répétée d’ADN b. utilise une matrice d’ADN c. utilise comme amorce l’extrémité 3’-OH d’un

brin d’ADN d. utilise une matrice d’ARN e. utilise comme amorce l’extrémité 3’-OH d’un

brin d’ARN 10. Les principes et mécanismes généraux de la

réplication a. Il est nécessaire d'ouvrir la molécule

d'ADN en un point précis pour procéder enzymatiquement à sa réplication in vivo.

b La synthèse d'un brin nouveau d'ADN nécessite toujours la fabrication préalable d'une amorce d'ARN.

c. Il existe au niveau d'une fourche de réplication, deux molécules d'ADN polymérases à fonctionnement simultané mais différent, l'une allongeant un brin d'ADN dans le sens 5' --->3' et l'autre allongeant l'autre brin dans le sens 3'--->5'.

d. Le brin dit "précoce" est celui à synthèse discontinue et le brin dit "tardif" est celui à synthèse continue.

e. Dans une boucle de réplication, les deux fourches progressent en direction opposée, à la même vitesse.

11. L’ADN polymérase δ : a. Synthétise l’ADN dans le sens 3’ -> 5’ b. Possède une activité exonucléasique 3’ -> 5’ c. Débute l’incorporation de nucléotides à

l’extrémité 3’ OH d’un désoxyribonucléotide d. Utilise une matrice d’ADN e. Synthétise les fragments d’Okasaki

12. Indiquer parmi les propositions suivantes celle(s) qui est (sont) exacte(s). Le pyrophosphate :

a. peut être libéré au cours de la synthèse d'ADN b. peut être libéré au cours de la synthèse

d'aminoacyl-ARNt c. peut être libéré à partir d'un nucléoside

monophosphate d. comporte 2 liaisons riches en énergie e. comporte une liaison anhydride

13. La réplication de l'ADN des eucaryotes a. utilise des désoxyribonucléotides

triphosphates. b. fait intervenir de l'ARN. c. débute en un seul site. d. met en jeu des ADN polymérases

bidirectionnelles. e. est semi-conservative.

14. Au cours de la réplication a. la croissance de la chaîne se fait toujours

dans le sens 5' ----->3' b. les deux brins de l'ADN se séparent grâce à

des protéines. c. les précurseurs sont les

désoxyribonucléotides pour un brin et les ribonucléotides pour l'autre.

d. il y a un épissage de l' ADN néoformé. e.la synthèse est continue pour un brin d'ADN et

discontinue pour l'autre. 15. L’ATP est utilisé comme source directe

d’énergie au cours de la (des) réaction(s) enzymatique(s) suivante(s):

a. Incorporation d’un désoxy-guanylate à l’extrémité 3’ d’une chaîne d’acide nucléique

b. Incorporation d’un adénylate à l’extrémité 3’ d’une chaine d’acide nucléique

c. Synthèse d’un aminoacyl-ARNt d. Recrutement d’un aminoacyl-ARNt sur la petite

sous-unité ribosomique e. Formation d’une liaison phospho-ester par

l’ADN ligase

Page 15: 2. Biologie Moléculaire - aristote.datacenter.dsi.upmc.fraristote.datacenter.dsi.upmc.fr/disc/PCEM1/ED/2_BM_2012-13.pdf · Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire

Cahier d'Exercices de Biochimie / PACES Biologie Moléculaire / 15

Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie

ANNEXE I.

CODE GENETIQUE

1er

Nucléotide 2ème

Nucléotide U C A G

3ème Nucléotide

U

Phe Ser Tyr Cys Phe Ser Tyr Cys Leu Ser Stop Stop Leu Ser Stop Trp

U C A G

C

Leu Pro His Arg Leu Pro His Arg Leu Pro Gln Arg Leu Pro Gln Arg

U C A G

A

Ileu Thr Asn Ser Ileu Thr Asn Ser Ileu Thr Lys Arg Met Thr Lys Arg

U C A G

G

Val Ala Asp Gly Val Ala Asp Gly Val Ala Glu Gly Val Ala Glu Gly

U C A G

ANNEXE II. - Codes des acides aminés

A : ala F : phe K : lys P : pro T : thr

C : cys G : gly L : leu Q : gln V : val

D : asp H : his M : met R : arg W : trp

E : glu I : ile N : asn S : ser Y : tyr