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CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1

CHMI 2227FBiochimie I

Enzymes:- Concepts de base


Enzymes Enzymes:

Protéines RNA

Catalyseurs: L’enzyme active, intacte est régénérée à la fin de la réaction;

Les enzymes accélèrent les réactions chimiques ayant lieu dans la cellule en plaçant le substrat dans un environnement qui facilite la réaction;

Donc: la structure 3-D (tertiaire, et si c’est le cas quaternaire) est ABSOLUMENT ESSENTIELLE au bon fonctionnement des enzymes;


Enzymes

Catalyseurs très puissants;

Sont très spécifiques vis-à-vis leur substrat; Peuvent même faire la

distinction entre deux énantiomères.

Certains enzymes nécessitent des goupes chimiques additionnels pour fonctionner: Ions métalliques Groupes prosthétiques:

Hème Cofacteurs

ATP


Classes d’enzymes

1. oxydoréduction: oxydoréductases

2. Transfer de groupes chimiques: transférases

3. Hydrolyse: hydrolases

4. Coupure de groupes chimiques: lyases

5. Isomérisation: isomérases 6.Liaison de deux groupes

chimiques: ligases

Seulement 6 types de réactions chimiques sont catalysées par les enzymes:

Enzymes sont classés selon le type de réaction qu’ils catalysent: Chaque enzyme possède un nom systématique et un numéro de l’IUBMB (EC XXXX)

IUMBM = International Union of Biochemistry and Molecular Biology

La liste complète des enzymes connues peut être trouvée au site suivant: www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/


Nomenclature de l’IUBMB

ATP + D-glucose ADP + D-glucose-6-phosphate

Exemple: ATP: D-glucose-6 phosphotransférase (aka hexokinase)

EC 2.7.1.1 2 = transférase 7 = phosphotransférase 1 = groupe accepteur est

OH 1 = glucose lie le groupe

phosphate


Classes d’enzymes

1- Oxydoréductases 2- Transférases 3- Hydrolases 4- Lyases 5- Isomérases 6- Ligases


Classes d’enzymes 1- Oxydoréductases

2- Transférases

3- Hydrolases

4- Lyases

5- Isomérases

6- Ligases

A- + B A + B-

A-B + C A + B-C

A-B + H2O A-H + B-OH

A=B + X-YA-BX Y

A + B A-B

A-BX Y

A-BY X


1. OxydoréductasesExemple: Lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27)

Lactate = substrat Pyruvate = produit NAD+/NADH = cofacteur


2. TransférasesExemple: Alanine transaminase (EC 2.6.1.2)

Alanine / -cétoglutarate = substrats Pyruvate / L-glutamate = produits


3. HydrolasesExemple: diphosphate phosphohydrolase(EC 3.6.1.1)

Pyrophosphate / H2O = substrats Phosphate = produit


4. Lyases (aka synthases)Exemple: Pyruvate décarboxylase(EC 4.1.1.1)

Pyruvate = substrat Acétaldehyde and CO2 = produits


5. IsomérasesExemple: Alanine racémase(EC 5.1.1.1)

L-alanine = substrat D-alanine = produit


6. Ligases (aka synthétases)Exemple: L-glutamine synthétase(EC 6.3.1.2)

L-glutamate / NH4+ = substrats

L-glutamine = produit ATP = cofacteur


Comment les enzymes fonctionnent-ils? La réaction enzymatique se produit en plusieurs étapes impliquant

des intermédiaires réactionnels:

E + S ES EP E + P

Notons que, même si en théorie ces réactions sont réversibles, en pratique, les faibles concentrations d’un des réactants (S ou P) pousse habituellement l’équilibre vers une seule direction;

Les enzymes accélèrent la réaction chimique, mais n’affecte pas l’équilibre de la réaction.


Les enzymes et la barrière d’énergie Lors de réactions chimiques, trois conditions

doivent être rencontrées afin que la réaction puisse se faire:

1. Les molécules doivent entrer en contact pour réagir. Cependant, si deux molécules ne font qu’entrer en collision, elles ne réagiront pas nécessairement.

2. Suffisamment d’énergie doit être fournie à la réaction pour que les deux molécules réagissent (énergie d’activation). Deux molécules lentes entrant en collision ne feront que rebondir l’une sur l’autre sans réagir. Suffisamment d’énergie doit être fournie afin de briser cette barrière énergétique et atteindre l’état de transition.

3. Les molécules doivent être orientées correctement l’une par rapport à l’autre.


Les enzymes et la barrière d’énergie

Gŧ

G

L’état de transition n’est pas un intermédiaire réactionnel: il s’agit d’une structure moléculaire qui n’est plus le substrat, mais qui ne correspond pas encore au produit;

G = énergie libre de Gibbs Habileté d’une molécule à réagir Plus la valeur de l’énergie libre est élevée,

plus la molécule est instable.

G = Gproduit – Gsubstrat: Si G > 0 = la réaction ne sera pas

spontanée (pcq S est plus stable que P)

Si G < 0 = réaction se produit spontanément (pcq P est plus stable que S)

En d’autres mots, plus la valeur de G est négative, plus la réaction a de chances de se produire;


Les enzymes et la barrière d’énergie

En absence d’enzymes (ou de catalyseurs), le substrat (ici un bâton de métal) requiert une quantité considérable d’énergie afin d’atteindre l’état de transition et réagir;


Les enzymes et la barrière d’énergie En présence d’enzyme, la réaction est facilitée parce que l’enzyme

fourni un meilleur environnement pour que la réaction ait lieu: Proximité du substrat avec des groupes chimiques de l’ enzyme Orientation appropriée des groupes chimiques de l’enzyme par rapport

au substrat; La formation de l’état de transition est favorisée;

Ceci résulte en une baisse de l’énergie d’activation requise pour que la réaction se fasse.


Le mythe de la « clé et serrure »…

L’allusion qu’une enzyme et sont substrat ressemblent à une serrure et sa clé est un MYTHE: Si l’enzyme et le substrat étaient parfaitement complémentaires,

comme une clé et sa serrure, l’interaction entre E et S serait si stable que la réaction ne se produirait tout simplement pas!


Le mythe de la « clé et serrure »… Plutôt, la structure 3-D de l’enzyme est complémentaire à l’état de

transition;

Ce faisant, l’enzyme favorise la formation de l’état de transition, abaisse l’énergie d’activation, et accélère la réaction…COOL!

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