b-structure et dynamique des membranes

Toute cellule

bornée par une enveloppe

Structure fondamentale acquise au cours de l’évolution

Frontière entre l’extérieur et l’intérieur

Introduction

[Composition chimique mb]

majoritairement protéines , lipides

Composition chimique hétérogène

varie

Cau p 102

une cellule à l’autre

Régions ou domaines mbmême cellule

CelluleNormale/

cancéreuse

[Rôle mb cellulaire]

Joue le rôlede barrière

Permet des échanges

Forme compartiments Cell/ eucaryote

Les membranes cellulaires en tant que barrière

(A) entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule

(B) entre 2 compartiments intracellulaires

Membrane plasmiqueLimitant les cellules

Certaines fonctions de la membrane plasmique

[mb permet des échanges]

Des membranes forment les nombreux compartiments différents d’une cellule eucaryote

[Mb plasmique /système endomb]

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

I- Evolution des concepts

Modèle de Gorder et Grendel

A- 1926

B- 1943

Modèle Davson et Danielli

Evolution des concepts sur la structure mb

Bicouche lipidique

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

1926 Démonstration organisation lipides en bicouche grâce expérience /globules rouges

1943 : Modèle Davson et Danielli

Microscopie électronique

- 1 feuillet clair de 3 nm - 2 feuillets sombres de 2,5 nm chacun

Epaisseur totale ≈ 8 nm

Mise en évidence la structure en bicouche phospholipidique

recouverte de protéines

Protéines mb forment une monocouche étendue sur les deux faces de la double

couche lipidique!

Proposition considéré autrefois comme description exacte

Aujourd’hui, nombreuses protéines directement enchâssées dans

la double couche.

C- 1972

Modèle mosaïque fluide Sanger et Nicholson

Evolution des concepts sur la structure mb

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Images microscopie électronique de mb

clivés par cryofracture

Protéines au sein debicouche lipidique

Techniques complémentaires (1)

Marquage chimiquede protéines mb

Nombreuses protéines traversent bicouche

Années 1970, protéines traversent la bicouche.

Microscopie à fluorescence

Lipides et certaines protéines mb diffusaient

dans mb

Techniques complémentaires (2)

Études spectroscopiquesquantitatives

Diffusion lipideslatérale rapide

basculement lent

Sanger Nicholson

« Le modèle de mosaïque fluide »

Les protéines transmembranaires flottent dans une mer fluide de lipides.

Trois aspects de la membrane cellulaire.(A)Photographie en microscopie électronique de mb plasmique d’un globule rouge.(B) et (C) Dessins schématiques de structures bi- et tridimensionnelle d’une mb cellulaire...(Epaisseur ≈ 5nm)

5nm

Réf 1: ALBERTS

D- 2001

Modélisation actuelle reposant sur un modèle atomique

Evolution des concepts sur la structure mb

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Modélisation actuelle

Des travaux récents ont révélé:

-la structure tridimensionnelle de plusieurs protéines mb,

- l’existence d’autres lipides et protéines mb,

- Un réseau de protéines cytoplasmiques qui limite la mobilité de plusieurs protéines transmb.

II- La double couche lipidique

[Glycérophospholipides]

[Glycolipides]

[Cholestérol]

II-1 Principaux lipides mb

3 types de molécules lipidiques membranaires

Glycérophospholipides Cholestérol Glycolipides

C1

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

[Glycérophospholipides]

comportent 3 éléments:

1 squelette à 3 carbones , le glycérol,

2 longues chaines d’acides gras estérifiés ( C1 et C2 du glycérol),

l’acide phosphorique estérifié en C3.

les plus abondants ≈ 55% des lipides mb,

éléments de base des membranes,

peu variés d’une membrane à l’autre, longueur des acides gras des phospholipides varie de 14 à 24 atomes de carbone.

*Glycérophospholipides

(souvent appelés phospholipides ,mais pas précis)

Schéma des éléments d’un glycérophopholipideet modèle tridimensionnel d’une phosphatidylcholine

Tête polaire (hydrophile)

Queue apolaire(hydrophobe)

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Les cellules peuvent synthétiser > 100 glycérophospholipides

qui différent

leurs (AG) (tableau1)En général:

(AG) en C1 :saturés ou monosaturés (AG) en C2:polyinsaturés

5 principaux alcools estérifiant phosphate

Donnent le nom/ plutôt que (AG)

Ou

Tableau-11-

groupements alcooliques

noms aux glycérophospholipides

-Acide Phosphatidique [ AP] (sans) -Phosphatidyl Glycérol [PG] (glycérol)-Phosphatidyl Sérine [PS] (sérine) -Phosphatidyl Inositol [PI] (Inositol)

[Les têtes polaires]

Têtes polaires Glycérophospholipides

présentent des charges électriques(tous charge (-) du phosphate)PC et PE neutres/PS,PA,PI (-)

Groupements de réactivitédifférentes

Propriétés distinctes

Schéma linéaire et modèles tridimensionnels des fonctions alcool des têtes polaires

[PE]

[PI]

[PS] [PG]

[PC]

Alcools

neutreneutre

négatif

Négatif1 à 4 PO3-négatif

négatif

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Des enzymes sur REL peuvent convertir toutes les têtes polaires et échanger leur

acides gras

Ex: [PE] 3 méthylations [PC]Enzyme: remplace sérine/ éthanolamineEnzyme: échange d’AG après synthèse

Phospholipides mb mineurs ne sont que des variants

[Têtes polaires]

Double liaison

Acides gras saturé Acide gras

insaturéAcides gras

Chaque double liaison courbure stable chaine hydrocarbonée

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

La plupart des lipides des mb biologiques contenant les glucides

Sphingolipides nommés à partir de la sphingosine

[Sphingolipides]

Ose(A)Sphingosine: analogue structural des mono

glycérides avec glycérol et une seule chaine d’acides gras.

(B) Différents éléments d’un glycosphingolipide.

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Deux propriétés variablesdifférencient les sphingolipides

L’acide gras rattaché au C2

par liaison amide

Le type de de tête polaire qui

estérifie OH du C1

[Glycosphingolipides]

Têtes polaires 1 ou plusieurs oses

Neutres ou chargés (-)

Absence de phosphate

Certaines têtes polaires glucidiques

Récepteurs à des virus /ou bactéries

Glycérophospholipides Sphingolipides

Propriétés physicochimiques comparables

(Retrouvées ensemble / Nombreuses mb biologiques)

[Cholestérol]

Les Stérols(3° classe majeure de lipides mb)

Chez les animaux

Cholestérolprincipal stérol

Plantes , euc infBactéries

D’autres stérols

No

Le cholestérol

Schéma linéaire

Disposition dans bicouche lipidique

Modèle tridimensionnel

hydroxyle orienté vers surface(dans 2 couches/ sens opposés)

Noyau Stérol rigide

Queue non polaire

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

[Organisation spontanée]

[Fluidité]

[Asymétrie]

II-2 Structure physique bicouche lipidique

[Organisation spontanée]

La double couche lipidique

composant structural fondamental de toutes mb cellulaires

amphiphiles

Chaines hydrocarbonées à l’intérieurTêtes polaires tournés vers l’extérieur

Modèle atomique d’une bicouche hydratée de Phosphatidylcholine par simulation sur ordinateur

(A) Modèle tridimensionnel représentant tous les atomes dans la simulation(B)Molécules d’eau (rouge)(C)Régions polaires de la PC de l’O2 du carbonyle à l’azote de la choline (bleu)(D)Chaines hydrocarbonées seulement. (jaune)

H2O

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Le modèle atomique

Fait ressortir ,désordre dans agencement molécules lipidiques

Orientation des têtes polaires variable et certaines dépassent vers le milieu aqueux

La surface de la bicouche est rugueuse

Chaines hydrocarbonées (près de 25 °/° liaisons cis)

forment un coude

Très irrégulières

Densité la plus faible au centre de la bicouche.

lipides mb hydrophobes /hydrophiles

S’assemblent spontanémenten double couche/eau

Compartiments fermés qui se ressoudent s’ils sont coupés

Les doubles couches lipidiques

Structures thermodynamiquement stables

Aucune énergie nécessaire pour maintenir l’arrangement de la double couche

Organisation spontanée

La mb plasmique n’est pasune structure figée

Ses constituants se déplacent plus ou moins librement

A la base du modèle« Mosaïque fluide »(singer et Nicholson)

[Fluidité]

La double couche lipidique est un fluide bidimentionnel

double couche synthétique dans H2O

Liposomes(25 à 1 mm/diam)

Bicouche lipidique

Liposomes. (A) micrographie de phospholipides vues au microscope électronique montrant la structure en double de la mb.(B) Liposome vue en coupe. Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

[Température][Température]

de la T°

ralentit l’agitation moléculaire

permet aux lipides d’interagir plus efficacement (van der waals) :

Fluidité diminue

Peut aller jusqu’à une gélification

[Température][Température]

À basse T°À basse T°

Bicouche à l’état Bicouche à l’état gel gel bien ordonné bien ordonné

RéchauffementRéchauffement

Bicouche à l’état Bicouche à l’état fluidefluide désordonné désordonné

Fluidité est nécessaire au déplacement et à l’activité de nombreuses protéines mb.

[AGI][AGI]

Maintient écartement entre moléculesMaintient écartement entre moléculeset gène établissement liaisons faibles et gène établissement liaisons faibles

fluidité mbfluidité mbT° T° de de transitiontransition

de phase plus de phase plus bassebasse

AGIfacilitent fluidité

AGSrigidifientbicouche

Ex: Bactéries cultivées à basse T°

Synthèse de plus AGI

maintien même d° fluidité

et

[AGI]/[AGS]

[Cholestérol][Cholestérol]

Son effet dépend indirectement de T°Son effet dépend indirectement de T°

T° habituellesT° habituelles

rigidifie mb gênant rigidifie mb gênant diffusion latérale diffusion latérale

protéines et lipides protéines et lipides

A basse T°

gêne formation d’interactions de Van

der waals entre lipides

[Cholestérol][Cholestérol]

diminuediminue fluidité mb fluidité mb

en limitant la en limitant la mobilité [AGI]mobilité [AGI]

augmente augmente fluidité mbfluidité mb

en rampant en rampant l’ordonnance [AGS]l’ordonnance [AGS]

Effet global: fluidisant

Maintenir constante la fluiditéen dépit des modifications en composition AG et variations de T°

Le rôle du cholestérol dans les membranes cellulaires

(A) Structure du cholestérol

(B) Comment il s’adapte entre les molécules de phospholipides

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Le cholestérol est distribué presque également dans les 2 couches

Cholestérol

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Réf 1: ALBERTS (B)

Double liaisons Cholestérol

Contribuent à la fluidité en diminuant capacité de

compression des acides gras

Fluidité double couche lipidique dépend de sa composition

Cellules adaptent fluidité de leurs membranes

en modifiant leur composition lipidique.

Mouvements des lipides

L’environnement aqueux intérieur/extérieur cell

EmpêcheLipides mb de quitter

double couche

Mais les moléculespeuvent de déplacer/

échanger de place

Mouvements des lipides

Les molécules lipidiques diffusent latéralement dans la bicouche ( vitesse 1µm /s )

La diffusion transversale des lipides chargés est faible

Les bicouches mb résistent à l’étirement et à la compression , mais sont très flexibles en raison des modifications rapides de l’arrangement des lipides.

La surface mb est invariable

Réduction du volume cell

replis dans la mb

Augmentation du volume cell

distension sphériquejusqu’à

l’ éclatement

Déplacement des lipides

latéral (fréquent) / même hémi membrane

≈millisecondes

Transversal (rare) /entre hémi membranes

≈10-5

secondes

RotationSur place(fréquente)

≈ picoseconde

s

PC , neutre peut être transloquéGlycérophospholipides chargés lus lents

Diffusion latérale (mb artificielle)Vitesse 1µm/S

Un lipide peut parcourir par diffusion latérale tte

circonférence mb d’une bactérie

en quelques secondes(≈2µm )

Les mb biologiques sont constituées d’un mélange de:

-phosphoglycérides -Sphingolipides -cholestérol

La composition lipidique varie d’un type de mb à l’autre

Les lipides sont généralement répartis de façon asymétrique

[Asymétrie de la couche lipidique]

[Asymétrie lipidique]

Glycosphingolipides /extérieur

plupart phosphatidylsérines PS/intérieur

Asymétrie lipidique constituée au cours de biosynthèse mb

Persiste en raison de faible fréquence diffusion transversale

Distribution asymétrique des phospholipides et glycolipides dans une double couche lipidique de mb plasmique.5 types de molécules de phospholipides présentés couleurs différentesglycolipides, dans monocouche externe

GlycolipidesPhosphatidylcholine

Sphingomyéline

Phophatidylinositol Phophatidylsérine Phophatidyléthanolamine

Rôle des flippases dans la synthèse de la double couche lipidique.Bien que les molécules de phospholipides nouvellement synthétiséessoient toutes ajoutés d’un coté de la double couche , les flippases transfèrent certaines d’entre elles dans la monocouche opposée, de sorte que la double couche s’agrandit dans son ensemble.

Nouveau phospholipide synthétisé

Couche lipidique

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Mb plasmique comporte des microdomaines lipidiques

(Radeaux )

Riches Cholestérol/Sphingolipides

Non désorganisés par détergents(≠ reste de bicouche)

Siège de potocytose (endocytose)

Schéma de la composition lipidique d’une mb plasmique montrant l’hétérogénéité de la répartition asymétrique des lipides dans les deux moitiés de la bicouche.SG: glycosphingolipide; PC: phosphatidylcholine; PE: phosphatidyl- éthanolamine; PS: phosphatidylsérine; SM : Sphingomyéline

Radeau: Sphingolipides et cholestérol

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

Lipides des radeaux Ilots SM +cholestérol

(≈ 50 nm diam)Phase ordonnée

Resserrement chaines d’acides

gras saturé

Interactions entre têtes polaires

(Feuillet interne du radeau mal caractérisé!)

Ces radeaux contiennent protéines

Transmembranaires

ancrés par GPI sur face externe

ancrés par AG(Src tyrosine kinase)

sur face interne

Lipides et protéines du radeau diffusent ensemble latéralement sur surface mb.

III – les protéines membranaires

III-1 [Généralités]

Protéines mb extrêmement variées

- d’une cell à l’autre

- d’une mb à l’autre

Eléments essentiels

diversité/spécificité mb

Classe fonctionnelle fonction spécifique

•Transporteurs (pompe Na+)•Protéines de liaison(intégrines)

Lient des filaments d’actine intracell à des protéines de la MEC

•Récepteurs ( Facteur croissance)

•Enzymes(adénylate cyclase)

Se lie extra cell et génère signaux intracell /croissance et division

Catalyse production AMP cyclique intracell /siganux extr-cell.

Ex: protéines mb plasmique, et leurs fonctions

Fait activement sortir Na+ et entrer K+

Certaines fonctions des protéines de la mb plasmique

Transporteurs Protéines de liaison Récepteurs Enzymes

Les protéines mb sont responsables de la plupart des fonctions d’une mb.

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Toutes les protéines

orientation propre dans la mb

Conséquence de la façon dont une protéine est synthétisée

Position protéines dépend

possibilités interactions

avec les lipides

2 catégories en fonction outils d’isolement

Périphériques/ intrinsèques

Prot. périphériques

extraction de la mb

Simple modificationde force ionique

(Ex: Spectrine, ankyrine)

Prot. Intrinsèques

extraction de la mb

Plus difficileDétergents

(Triton X-100,SDS)

déstabiliser assemblages

hydrophobes

Solubilisation des protéines mb dans un détergent doux (comme le triton X-100)

Protéine membranaire dans La double couche lipidique

Réf 1: ALBERTS (B)

III-2 [Protéines transmembranaires]

Traversent la bicouche lipidique

Les groupements hydrophobes (transmb) interagissent/ chaines hydrocarbonées

différents modes d’associations avec bicouche lipidique

Protéines intrinsèques interagissentavec partie hydrophobe

couche lipidique

zone hydrophobe de la protéine

ancrage à base lipidique

Zone hydrophobe de la protéine

plusieurs formes

helice α(20 aa hydrophobes)

- Unique (glycophorine) - Répétée (5 hélices)

(acethylcholine)

feuillets β

Plurs formant pore aqueux

(Porine mito/bactérie)

Segment d’une hélice α traversant une double couche lipidique

Environ 20 aa pour traverser de cette façon une mb.

Parties hydrophiles du squelettepolypeptidique forme liaisons Hles unes avec les autres à l’intérieur de l’hélice

(entrent an contact avec queues hydrocarbonés)

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Formation d’un pore hydrophileEx: 5 hélicesα transmb formant un canal rempli d’eau à travers bicouche lipidique

Chaines latérales hydrophobesd’aa en contact avec queues hydrophobes

Chaines latérales hydrophiles forment Pore rempli d’eau

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Structure tridimensionnelle d’une porine de la mb externe d’une bactérie(Rodobacter capsulatus) déterminé par cristallographie aux rayons X . La protéine comprend 16 feuillets β qui forment un canal transmb rempli d’eau.Bien qu’elles ne soient pas montrées , 3 porines s’associent pour former un trimère qui possède 3 canaux séparés

2 nmN

Large canaux

Moins souple

Limite de courbure du feuillet β /α

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Structures des principaux types de protéines transmembranaires

(Vue sur le plan de la bicouche lipidique)

Glycophorine Bactériorhodopsine Porine

Vue supérieure

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

différents modes d’associations avec bicouche lipidique

(A) Protéine des hématies humaines, 1 seule hélice transmb, domaines extraC et cytoplasmique s’associent en homodiméres .

(B) Pompe à protons ,7 hélices transmb

(C) Porine (bactéries,mito)Canal protéique non sélectif de mb externe , 3 sous unités

III-3 [Protéines mb périphériques]

6 modes de fixation à la surface mb:

- insertion dans bicouche lipidique (A,B,C) (3 types de chaines lipidiques différentes)

- liaisons électrostatiques (D) - insertion partielle (E)

- liaison directe ou indirecte aux protéines transmb (F)

Six modalités d’association protéines mb à la bicouche

Lipidique (A-D)

Anc

rés

par

inse

rtio

nIn

tera

ctio

ns é

lect

rost

atiq

ues

Protéine isoprénylée

Protéine myristoysée

Protéine à ancre (GPI)

Six modalités d’association protéines mb à la bicouche

Lipidique (E-F)

Inse

rtio

n pa

rtie

lle

Caténine associée protéine transmb

Liaison aux protéines transmb

Hélices alpha hydrophobes pénètrent dans couche lipidique

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

[Insertion dans la bicouche lipidique](A,B C)

Protéines isoprénylées (A)

Queue isoprénique de 15 C ajouté après

la traduction / cystéine de chaine farnésyle

Protéine Ras participe à la signalisation des FC

FC : facteurs de croissance

Protéines myristoylées (B)

Myristate : AGS 14 atomes accroche

tyrosine kinase Src ,autres protéines signalisation

Liaison à amine glycine N terminale

Liaison si faible que autres interactions

électrostatiques nécessaires

Protéines à ancre (GPI)( C )

Oligoside lié à glycérophospholipide

ancre nombreuses protéines de surface externe

Liaison covalente C-ter protéines/oligosideEt

Les 2 chaines (PI) assurent l’ancrage

(GPI): GlycosylPhosphatidtlInositol

[Interactions électrostatiques](D)

Plusieurs protéines cytoplasmiques solubles se lient aux têtes polaires des lipides mb;

Ex: les annexines ,la myosine I se lient étroitement à PS,

Le spectre de ces interactions électrostatiques reste à déterminer!

[Insertion partielle](E)

On pensait qu’une protéine périphérique: - soit traversait totalement la mb - soit s’associait à la surface

Certaines protéines : insertion partielleEx: mellitine (venin d’abeille)

PGH2 synthétase s’ancre par hélices α hydrophobes qui pénètrent dans la couche lipidique.

[Liaison aux protéines transmb](F)

Nombreuses protéines périphériques se lient

Domaines cytoplasmiques des protéines transmb

Interactions entre protéinesAffinité élevée

Interactions protéine- protéine

ancrent le cytosquelette aux protéines transmb d’adhésion

guident l’assemblage des vésicules au cours de l’endocytose

permettent de transmettre des informations à travers la membrane

induisent des interactions avec protéines cytoplasmiques de transduction des signaux

III-4 [Comportement dynamique]

Suivi du comportement dynamique des protéines

1° technique: Protéines marquées avec fluorochrome

La majorité des protéines mb diffuse librement , mais un contingent important

reste immobile

2°-Technique:

Protéines mb marquées / anticorps ou lectines portant particules d’or ou billes

Microscope optique à contraste élevé

déplacement d’une particule attaché à une protéine mb suivi

3°-Technique:

Variante 2°,au lieu d’observer déplacements spontanées

Isolement d’une particule champs optique (laser infrarouge)

Large spectre de comportements dynamiques des protéines mb

Large spectre de comportements dynamiques des protéines

Groupes d’obstacles

Mouvements s directionnels

Association directe /indirecte

Diffusion libre

Réf 14.. POLLARD (T.-D)

[Mobilité latérale des protéines mb]

Mb fluide bidimensionnel

Beaucoup de ses protéines ,comme ses lipides

Déplacement dans plan de double couche lipidique

(rotation sur place observée )

Expérience prouvant le mélange des protéines mb plasmique dans les cellules hybrides souris -humain

Mouvements de protéines mb

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Cellules de souris

Protéine mb

Anticorpsmb sourismarqué

Temps=0min

Vue latérale Vue latérale

Temps=40min

FluorescéineRhodamine

Expérience démontrant le mélange des protéines de la mn plasmique

Réf 1: ALBERTS (B)

Mesure de la vitesse de diffusion latérale d’une protéine de la mb plasmique. une protéine spécifique est marquée à la surface cellulaire par un anticorps fluorescent monovalent qui ne se fixe qu’a cette protéine une fois les anticorps décolorés dans une petite zone par laser, l’intensité de fluorescence se rétablit au fur et à mesure que mol décolorées quittent la zone irradiée et mol non décolorées diffusent dans zone irradiée.

Plus le coefficient de diffusion de la protéine mb est grand ,plus le rétablissement est rapide.

Vue latérale Vue du dessus

Réf 1: ALBERTS (B)

L’image mb semblable Mer de lipides

ou protéines flottent librement

Trop simple!

cellules peuvent limiter/interdir mouvement des protéines mb

Créer des domaines mb

Mobilité latérale des protéines mb plasmique peut être limitée ou interdite

Mécanismes associés

Ancrage au cytosquelette

Interaction MEC

Interaction /Protéines 2 Cell voisines

Barrières de diffusion

(A)

(D)(C)

(B)

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Cortex cellulaire des globules rouges humains Spectrine avec actine forment un réseau lié à la mb plasmique par protéines de liaison liées à des protéines transmb(marron et vert)

Ancrage au cytosquelette(A)

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

(B)

Protéines attachées à la MEC

(C)

Protéines attachés aux protéines d’une autre cellule

(D)

Jonction étanche

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

IV- LE GLYCOCALIX

La surface cellulaire est recouverte d’hydrates de carbone

Forment un manteau glucidiquesur côté non cytosolique

appelé Glycocalix

IV-1 [Composition]

Schéma simplifié d’un glycocalix d’une cellules eucaryote(Coté non cytosolique)

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Beaucoup de lipides couche externe mb plasmique liés de manière

covalente à des glucides

Même chose vrai pour la plupart protéines mb plasmique

Grande majorité

Chaines glucidiques courtes (≤ 15)

Oligosaccharides Glycoprotéines

D’autres protéines

longues chaines polysaccharidiques

Protéoglycanes

IV-2 [Rôle du glycocalyx]

Les de carbones de la surface cellulaire

Protéger la cellule

Lubrifier la cellule

Rôle dans reconnaissance

Glycocalix

protège la surface cellulaire

Lésions mécaniques

Lésions chimiques

[Rôle protecteur]

Glycocalix

lubrifie la surface cellulaire

La rend plus visqueuse

[Rôle lubrifiant]

Oligosaccharides /polysaccharidesdu glycocalix

absorbent H2O

Viscosité aide cellules mobiles(Ex : cell sanguines)

- Se faufiler - ne pas coller entre

elles/ou avec paroi.

[Rôle dans la reconnaissance]

Certaines protéines (lectines)

spécialisées reconnaissance de chaines latérales particulières

d’oligosaccharides , se lient à elles

Les glucides sont impliqués dans la reconnaissance de cellule à cellule.

Les chaines latérales oligosaccharidiquesglycoprotéines / glycolipides

bien que courtes ,sont très diverses

Les glucides peuvent être unis formant souvent chaines branchéesEx: 3 résidus glucidiques

Des centaines de trisaccharides ≠

Dans un organismes multicellulairesGlycocalix

Sorte de vêtement distinctifCaractéristique de cellu spécialisées

dans une fonction particulière

Reconnues par d’autres cellu avec qui elles vont interagir

Ex: réponses inflammatoires

La reconnaissance d’hydrates de carbone à la surface des neutrophiles est la 1° étape de leur migration du sang vers les sites d’infection, ce processus de reconnaissance entraine l’adhérence des neutrophilesaux vaisseaux sanguins , puis leur migration vers tissus infectés.

Réf 2.. ALBERTS.L’essentiel.

Conclusion

Le modèle mosaïque fluide de la mb:

-Structure dynamique

- caractéristiques structurales

Base idéale pour les relations structure-fonction membranaires.