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Module 2 Chapitre 3, 1TS-BioAC K. Gabin-Gauthier, ETSL 1 nov.-12 Illustrations cours de Microbiologie : 1TS BioAC Doc 1 : Variations d’énergie libre, réactions exergoniques et endergoniques. Doc 2 : L’ATP comme agent de couplage. L’utilisation de l’ATP peut favoriser les réactions endergoniques. Il est formé lors de réactions exergoniques et utilisé pour effectuer des réactions endergoniques. Doc 3 : Le cycle de l’énergie cellulaire. L’ATP est formée grâce à l’énergie libérée par la respiration aérobie, la respiration anaérobie, la fermentation, la chimiolithotrophie et la photosynthèse. Sa décomposition en ADP et phosphate (Pi) permet le travail chimique, le travail de transport et le travail mécanique. Doc 4 : l’ATP.

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Module 2 Chapitre 3, 1TS-BioAC

K. Gabin-Gauthier, ETSL 1 nov.-12

Illustrations cours de Microbiologie : 1TS BioAC

Doc 1 : Variations d’énergie libre, réactions exergoniques et endergoniques.

Doc 2 : L’ATP comme agent de couplage. L’utilisation de l’ATP peut favoriser les réactions

endergoniques. Il est formé lors de réactions exergoniques et utilisé pour effectuer des réactions

endergoniques.

Doc 3 : Le cycle de l’énergie cellulaire. L’ATP est formée grâce à l’énergie libérée par la respiration

aérobie, la respiration anaérobie, la fermentation, la chimiolithotrophie et la photosynthèse. Sa

décomposition en ADP et phosphate (Pi) permet le travail chimique, le travail de transport et le

travail mécanique.

Doc 4 : l’ATP.

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Doc 5 : Sélection de couples rédox biologiquement importants.

Doc 6 : Mouvements des électrons et potentiels standards. On met au sommet les potentiels de

réduction les plus négatifs. Les électrons se déplaceront spontanément des donneurs (pouvoir

réducteur le plus fort) vers les accepteurs, de potentiel plus positif. Le donneur est toujours situé

plus haut dans la « tour des électrons » que l’accepteur. Par exemple, le NADH donnera ses

électrons à l’oxygène et formera ainsi de l’eau. Quelques donneurs et accepteurs importants en

biologie sont montrés à gauche ; leurs potentiels standards rédox sont indiqués entre crochets.

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Doc 7 : Les enzymes abaissent l’énergie d’activation. Cette figure décrit le déroulement d’une

réaction chimique où A et B sont convertis en C et D. Le complexe à l’état de transition est

représenté par AB++ et l’énergie d’activation requise pour l’atteindre par Ea. La courbe en pointillés

représente l’évolution de la réaction en présence d’une enzyme. L’énergie d’activation est beaucoup

plus faible dans la réaction catalysée par l’enzyme !!!!

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Doc 8 : Les principaux coenzymes

Nom Abréviation Vitamine d’origine Rôle de transfert de :

Nicotinamide Adénine

Dinucléotide

NAD+

Vitamine PP

(nicotinamide)

D’électrons

Nicotinamide Adénine

Dinucléotide Phosphate

NADP+

Vitamine PP

(nicotinamide)

D’électrons

Flavine

MonoNucléotide

FMN Vitamine B2

(riboflavine)

D’électrons

Flavine Adénine

Dinucléotide

FAD Vitamine B2

(riboflavine)

D’électrons

Adénosine TriPhosphate ATP - De groupement phosphate et

d’AMP

Uridine DiPhosphate UDP - De groupement phosphate et

d’AMP

Cytidine DiPhosphate CDP - De groupement phosphate et

d’AMP

Coenzyme A CoA Acide panthothénique De groupement acyl et d’acétate

Biotine - Vitamine H (biotine) De groupement carboxylique

Pyridoxal phosphate PAL ou

PALP

Vitamine B6

(pyridoxine)

De groupement aminé

Thiamine

PyroPhosphate

TPP Vitamine B1 (thiamine) De groupement en C2

Remarque : En chimie, un acyle ou un groupement acyle est un radical ou un groupe fonctionnel

obtenu en enlevant le groupement hydroxyle d'un acide carboxylique. Le groupement acyle

correspondant à un acide carboxylique de formule RCOOH aura pour formule -COR, où l'atome de

carbone et celui d'oxygène sont liés par une double liaison (groupement carbonyle).

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Doc 9 : Le cytochrome C et sont noyau porphyrine .

Doc 10 : L’ubiquinone ou coenzyme Q.

La longueur de la chaîne latérale varie de n=6 à n=10, selon les organismes.

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Doc 11 : Exemple de liaison Fer-souffre dans une ferrédoxine.

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Doc 12 : Les processus de fourniture d’énergie chez les chimio-organotrophes.

Des molécules organiques servent de source d’énergie et d’électrons pour les 3 processus de

fourniture d’énergie employés par les chimio-organotrophes. Dans la respiration aérobie et

anaérobie, les électrons traversent un système de transfert d’électrons (chaîne respiratoire). Cela

génère une force proton motrice (FPM) qui est utilisée pour synthétiser la plupart de l’ATP cellulaire,

par un mécanisme appelé phosphorylation oxydative (phos ox). Une petite quantité d’ATP est

formée par un processus appelé phosphorylation au niveau du substrat (PNS). Dans la respiration

aérobie, l’O2 est l’accepteur final d’électrons tandis que dans la respiration anaérobie, ce sont des

molécules exogènes autre que l’ O2 qui jouent ce rôle. Au cours de la fermentation, des molécules

organiques endogènes agissent comme accepteur d’électrons. Le flux d’électrons n’est pas couplé à

une synthèse d’ATP, et celle-ci n’est formée que par phosphorylation au niveau du substrat.

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Doc 13 : La phosphorylation pour la rénération de l’ATP.

Doc 14 : Deux exemples de phosphorylation au niveau du substrat.

Ces mécanismes ont lieu dans le cytoplasme, par exemple au cours de la dégradation du glucose

(glycolyse) par la voie dite d’Embden-Meyerhof.

Doc 15 : Un exemple de chaîne respiratoire et de formation de FPM .

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Doc 16 : L’ATP synthase .

Encore appelée ATPase F1F0 car elle est faite de 2 composants : F0 enfoui dans la membrane

mitochondriale et F1 de structure sphérique, du côté interne de la mitochondrie (matrice). F0

participe au transfert de protons, et F1 à la synthèse d’ATP. L’enzyme fonctionne comme un moteur

rotatif. Le flux de protons provoque la rotation de F0 et entraîne la rotation de la sous-unité . Cette

rotation entrâines des changements de conformation des sous-unités β ce qui permet la fixation de

l’ADP dans le site catalytique de l’enzyme puis la libération d’ATP.

Doc 17 : Les chaînes respiratoires des bactéries oxydase + et -.

FAD

FAD

D

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Doc 18 : Les 3 étapes de la respiration anaérobie.

Doc 19 : Quelques accepteurs d’électrons utilisés lors de la respiration.

Accepteur d’e- Produits réduits Exples de µcro-organismes

Aérobie O2 H2O Bactéries aérobies, champignons, protozoaires

Anaérobie NO3- NO2

- Entérobactéries

NO3- NO2

-, N2O, N2 Pseudomonas, Bacillus et Parococcus

SO42- H2S Desulfovibrio et Desulfotomaculum

CO2 CH4 Bactéries méthanogènes et acétogènes

S H2S Desulfuromonas et Thermoproteus

Fe3+ Fe2+ Pseudomonas, Bacillus et Geobacter

HAsO42-

(arséniate)

HAsO42- Bacillus, Sulfospirillum

SeO42- Se, HSeO3

- Aeromonas, Bacillus, Thauera

Fumarate Succinate Wolinella

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Doc 13 : Les 3 étapes de la respiration aérobie.

Schéma général de la respiration aérobie chez un chiomio-organotrophe et hétérotrophe, montrant

les 3 étapes de ce processus et la position centrale du cycle des acides tricarboxyliques. Malgré leur

diversité, les protéines, les polysaccharides et les lipides sont dégradés par l’activité de seulement

quelques voies métaboliques communes. Les lignes en pointillés montrent le flux des électrons,

transportés par le NADH et le FADH2, vers la chaîne de transfert d’électrons.

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Doc 14 : La voie d’embden-Meyerhof.

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Doc 15 : La voie des pentoses phosphate.

La figure trace la conversion de 3 molécules de glucose 6-phosphate en 2 molécules de fructose 6-

phosphate, une de glycéraldéhyde 3-phosphate et 3 molécules de CO2. Notez que la voie des

pentoses phosphates génère plusieurs intermédiaires qui se forment aussi dans la voie d’Embden-

Meyerhof (VEM). Ces intermédiaires peuvent rentrer dans la VEM avec les 2 résultats suivants :

(1) La dégradation du pyruvate se poursuit ou

(2) Du glucose 6-phosphate est régénéré.

La voie des pentoses phosphate joue aussi un rôle réducteur majeur dans la production de pouvoir

réducteur (NADPH) et de plusieurs métabolites précurseurs (en bleu). Les transformations des

sucres sont indiquées par des flèches bleues.

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Doc 16 : La voie d’Entner-Doudoroff.

La séquence conduit du glucose au pyruvate en passant par le glycéraldéhyde 3-P, par des enzymes

partagées par la voie d’Embden-Meyerhof.

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Doc 17 : Cycle des acides tricarboxyliques (ATC) ou cycle de Krebs.

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Doc 18 : Cycle des acides tricarboxyliques (ATC) ou cycle de Krebs.

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Doc 19 : Rendement maximum théorique en ATP de la respiration aérobie.

Pour atteindre le rendement maximal théorique en Atp, il faut supposer un rapport P/O de 3 pour

l’oxydation du NADH, et de 2 pour le FADH2. Le rendement réel est probablement significativement

moindre. Il varie entre eucaryotes et procaryotes et entre les espèces procaryotes.

Doc 20 : Quelques accepteurs d’électrons utilisés au cours de la respiration anaérobie.

Accepteur d’e

-

Produits réduits Exples de µcro-organismes

Aérobie O2 H

2O Bactéries aérobies, champignons, protozoaires

Anaérobie NO

3

-

NO2

-

Entérobactéries

NO

3

-

NO2

-,

N2O, N

2

Pseudomonas, Bacillus et Parococcus

SO

4

2-

H

2S Desulfovibrio et Desulfotomaculum

CO2 CH

4 Bactéries méthanogènes et acétogènes

S H2S Desulfuromonas et Thermoproteus

Fe

3+

Fe2+

Pseudomonas, Bacillus et Geobacter

HAsO

4

2-

(arséniate)

HAsO4

2-

Bacillus, Sulfospirillum

SeO

4

2-

Se, HSeO3

-

Aeromonas, Bacillus, Thauera

Fumarate Succinate Wolinella

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Doc 21 : Les chaînes respiratoires de Parococcus denitrificans.

(a) Chaîne de transfert d’électrons aérobie ressemble à la chaîne mitochondriale de transfert

d’électrons et utilise l’oxygène comme accepteur. Le méthanol et la méthylamine peuvent

fournir des électrons au niveau du cytochrome c.

(b) La branche anaérobie fortement ramifiée est faite de protéines membranaires et de

protéines périplasmiques. Le nitrate est réduit en azote diatomique sous l’action collective

de quatre réductases différentes qui reçoivent des électrons de la CoQ et du cytochrome c.

La figure montre où s’effectue le mouvement des protons, mais n’indique pas le nombre de

protons impliqués. Abréviations : Flavoprotéine (FP), méthanol déshydrogénase (MD),

nitrate réductase (Nar) nitrite réductase (Nir), réductase de l’oxyde nitrique (Nor) et

réductase de l’oxyde nitreux