metabolisme du fer - ironatlas.com · fe(iii) fe(ii) fer héminique ferritine hcp-1 ferroportine...
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~300 mg
~300 mg
1-2 mg / jour
1-2 mg / jour
25 mg / jour
25 mg / jour
3 mg
~ 600 mg
~1800 mg
~1000 mg
Quantité totale de fer dans
le corps: 3000 - 4000 mg
Causes de carence en fer
Pertes de sang
Aiguës:
• Accouchement
• Opérations chirurgicales
• Traumatismes
Chroniques:
• Hyperménorrhée
• Hémorragies gastro-intestinales
• Insuffisance rénale chronique et hémodialyse
• Hémorragies occultes (par ex. en cas de maladies tumorales)
• Dons de sang réguliers
• Sport de haut niveau
Besoin en fer accru
• Grossesse
• Croissance et développement
Troubles de l’absorption du fer / apport insuffisant de fer
• Maladies chroniques (insuffisance rénale, maladie
cardiaque, arthrite rhumatoïde)
• Infections aiguës ou chroniques
• Maladies inflammatoires chroniques de l’intestin
(maladie de Crohn, colite ulcéreuse)
• Maladie cœliaque
• Achlorhydrie, résection et pontage gastrique
• Régime alimentaire végétarien ou déséquilibré
• Interactions avec des aliments / médicaments
Symptômes de carence en fer
Sans anémie
• Fatigue
• Endurance et résistance réduites
• Diminution des capacités cognitives
• Syndrome des jambes sans repos
• Chute de cheveux
Avec anémie
• Fatigue
• Intolérance à l’effort
• Dyspnée
• Palpitations, tachycardie
• Maux de tête
• Pâleur de la peau / des muqueuses
(Hb < 90 g/l)
• Œdèmes au bas des jambes
Qu
elle
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w.s
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sfir
.ch
Aliments contenant du fer
Produits d’origine animale (disponibilité: env. 20%) mg Fe/100g *
• Sang: boudin 29.4
• Foie: foie de porc 18.0
• Rognons: rognons de veau 11.5
• Jaune d’œuf: jaune d’œuf de poule 5.5
• Gibier: entrecôte de cerf 3.0
• Bœuf: filet de bœuf 2.3
• Veau: escalope de veau 2.3
• Poisson: truite 2.0
Aliment d’origine végétale (disponibilité: env. 5-10%)
• Epices: paprika 29.4
• Céréales complètes: son 16.0
• Soja: farine de soja gras 14.5
• Noix / graines: amandes 14.0
• Cacao: poudre de cacao 12.5
• Pain complet: pain de seigle du Valais 2.4
• Légumes: épinards 2.7
• Fruits: pommes 2.0 * Comme la ferritine sérique est une protéine de phase aiguë, la CRP devrait toujours être également déterminée.
** Les valeurs de référence dépendent des tests utilisés (ici Dade Behring, Marburg, Allemagne)
Ferritine*(µg/l)
Ferritine*(µg/l)
Hémoglobine(g/l)
Récepteur
soluble de
la transferrine
sTfR(mg/l)
Volume
globulaire
moyen
MCV(fl)
Saturation de
la transferrine
TSAT(%)
Contenu (moyen)
en hémoglobine
des réticulocytes
CHr(pg)
Contenu (moyen)
en hémoglobine
des réticulocytes
CHr(pg)
Carence en fer sans anémie
avec anémie
♀ 120 - 160 ♀ 30 - 150 16 - 45 0.83 - 1.76** 80 - 96 28 - 35
♂ 130 - 170 ♂ 30 - 300Valeurs de référence
Anémie des
maladies chroniques (ACD)
Surcharge en fer(primaire, ex. hémochromatose)
Anémie rénale(sans administration d’EPO)
Paramètres caractéristiques en cas de troubles du métabolisme du fer
* p
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Ce poster a été réalisé sous la supervision de:
Prof. Dr. Dr. med. Walter A. Wuillemin, Hôpital cantonal de Lucerne
Prof. Dr. med. André Tichelli, Hôpital universitaire de Bâle
Prof. Dr. med. Jean-Daniel Tissot, CHUV
PD Dr. med. Wolfgang Korte, Hôpital cantonal de St-Gall
Dr. med. Franziska Demarmels-Biasiutti, Inselspital
Dr. med. Paul Pugin, Hôpital cantonal de Fribourg
Dr. med. Jeroen Goede, Hôpital universitaire de Zurich
Références (sélection):
Hentze M, Muckenthaler MU, Andrews NC. Balancing acts: molecular control of
mammalian iron metabolism. Cell 2004; 117(3): 285-97.
Ganz T. Molecular control of iron transport. J Am Soc Nephrol 2007; 18(2): 394-400.
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Nemeth E. Iron regulation and erythropoiesis. Curr Opin Hematol 2008; 15(3): 169-75.
Ponka P, Beaumont C, Richardson DR. Function and regulation of transferrin and
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Nemeth E, Tuttle MS, Powelson J, Vaughn MB, Donovan A, Ward DM, Ganz T, Kaplan J.
Hepcidin regulates cellular iron efflux by binding to ferroportin and inducing its
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Delaby C, Pilard N, Gonçalves AS, Beaumont C, Canonne-Hergaux F. Presence of the
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Anderson GJ, Frazer DM, McKie AT, Vulpe CD. The ceruloplasmin homolog hephaestin
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Martius F. Carence martiale sans anémie – un sujet brûlant?
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Fehr J, Favrat B, Schleiffenbaum B, Krayenbühl PA, Kapanci C, von Orelli F. Diagnose
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Thomas C, Thomas L. Anemia of chronic disease: pathophysiology and laboratory
diagnosis. Lab Hematol 2005; 11(1): 14-23.
Wick M, Pinggera W, Lehmann P. Klinik und Labor, Eisenstoffwechsel und Anämien,
Neue Konzepte bei renalen- und Tumoranämien und rheumatoider Arthritis.
Siebte erweiterte Auflage, Springer Wien New York, 2002.
Illustration: descience – A. Ulrich & N. Stadelmann, Lucerne
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uniquement après autorisation écrite de Vifor Pharma.
Veuillez adresser toutes suggestions, questions ou demandes à:
Atlas du fer interactif onlineUne version interactive a été développée
sur la base de ce poster:
www.ironatlas.com
05 / 2015 – F stat. – no. art. 107195
Transport
baso-latéral
Inhibition par l’hepcidine
Excrétion
par exfoliation
de cellules
intestinales mortes
Durée de vie de l’entérocyte: 1-2 jours
Régulation de l’absorption de fer
Alimentation orale
Disponibilité: 5-25%
Thérapie parentérale
Disponibilité: 100%
Stress oxidatif → Dommage cellulaire par les radicaux libres
NTBI = non-transferrin-bound Iron
ROS = Reactive Oxygen Species
Mitochondrie
Hémosidérine
IRP
Hepcidine
Céruloplasmine
Transferrine
Apotransferrine
TfR
Enveloppe de clathrine
H+
pH
Fe(III)Fe(II)
Fer héminique
Ferritine
HCP-1
Ferroportine
Héphaestine
DcytbDMT-1
IL- 6
Transferrine
Hepcidine
Ferritine
Hémoglobine
Myoglobine
EPO
MACROPHAGE(SRE)
CELLULE CONSOMMATRICE
CELLULE SOUCHE
PROERY THROBL ASTE
ERY THROBL ASTE
RE TICULOC Y TE
ERY THROC Y TE
HEPATOC Y TE
ENTEROC Y TE
PROGÉNITEUR ÉRY THROÏDE
(BFU-E)
PROGÉNITEUR ÉRY THROÏDE
(CFU-E)
UTILISATION• Principalement pour l’érythropoïèse
• Composant essentiel de l’hémoglobine et de la myoglobine
→ transport de l’oxygène dans le sang et les muscles
• Dans pratiquement toutes les enzymes de la chaîne
respiratoire (production d’énergie)
• Comme élément à activité redox dans beaucoup
d’autres réactions métaboliques
• En majeure partie dans la rate, le foie et la moelle osseuse
• Env. 200 mia. d’érythrocytes par jour
• Dégradation par les macrophages du système
réticulo-endothélial (SRE)
RECYCLAGE
PERTE• Aucun mécanisme actif d’excrétion
• Perte passive: principalement érosion des
cellules des muqueuses et de la peau
• Perte de sang = perte de fer
TRANSPORTDans l’organisme, le fer se trouve presque exclusivement
lié à des protéines; mécanismes de transport:
• Cellules → circuit sanguin via la ferroportine
• Dans le circuit sanguin: transferrine
• Absorption cellulaire: récepteur de la transferrine
ABSORPTIONPrincipalement dans le duodénum / jéjunum supérieur:
• Au niveau apical, absorption du fer présent dans la lumière
intestinale par les entérocytes via Dcytb / DMT1 ou HCP1
• Au niveau baso-latéral, export du fer dans le système de
transport sanguin (transferrine) via la ferroportine
REGULATION• Contrôle strict de l’absorption de fer
• Hormone hepcidine: induit la dégradation de
la ferroportine → blocage de la libération du fer
stocké et réduction de l’absorption intestinale STOCKAGE• En majorité, dans le foie, la rate et la moelle osseuse
• Sous forme de ferritine (partiellement sous forme
d’hémosidérine)
• Ferritine: contient jusqu’à 4’500 atomes de fer; se
trouve dans toutes les cellules et fluides corporels
Fe(III) Fe(II) Fer héminique H+IONS FER
RESERVES DE FERFerritine Hémosidérine
PROTEINES DE REGULATION
IRP
Hepcidine
PROTEINES CANAUX Divalent Metal Transporter 1 Heme Carrier Protein 1
HCP-1
Ferroportine
REDUCTASE / OXYDASEHéphaestine CéruloplasmineCytochrome duodénal b
Dcytb
PROTEINES DE TRANSPORTTransferrineApotransferrine Récepteur de la transferrine
TfR
DMT-1
Protéines de régulation du fer Erythropoïétine
EPO
ME TABOLISME DU FER
S• E
IONS
RESERVES D
PROTEINES
PROROROTO EINEINEINN
TAS
NENIN S DE T