généralités/ structure des enzymes

Généralités/ Structure

des enzymes

M1/Biochimie Appliquée

Dr. DASSAMIOUR S.

Dr.DASSAMIOUR/Univ-Batna 2

Cours enzymologie appliquée

M1 Biochimie appliquée

Organismes vivants

Bactéries …

Végétaux Animaux

Diverses

réactions :

Impliquant

Enzymes




Protéines globulaires

PM: 104 à 2.106 Da

Ex : Ribonucléase: 124 AA => 13700 Da

Glutamate DH: 850 AA => 2.106 Da

(complexe multienzymatique).




Classification structurale

1. Nombres d’unités polypeptidiques

Enzyme Nombre de

polypeptide

Exemple

Monomérique 1 Lysozyme (129

AA)

Oligomérique Plusieurs LDH(4 monomères)

Glutamate DH (8

monomères)




Classification structurale

2. Homogénéité constitutionnelle

Enzyme Composition

Holoprotéine Protéine seule

Holoenzyme =

Hétéroprotéine

*Apoenzyme (de nature protéique)

+

* Co-facteur (non protéique) :

- coenzyme (organique)

- co-facteur minéral




Organisations possibles d’une enzyme

Protéine seule

Apoenzyme + Coenzyme

Apoenzyme + cofacteur minéral

Apoenzyme + Coenzyme+ cofacteur

minéral




Types des cofacteurs

Coenzymes organiques : dérivent de

vitamines ou autres molécules

organiques :

Co-substrat / groupement prosthétique

Cofacteurs ions métalliques: Cu++, Fe++,

Mg++, etc.




Exemples d’enzymes à coenzymes

A. Enzymes d’oxydoréduction:

1. Coenzymes nicotiniques (NAD+ et NADP+)

2. Coenzymes flaviniques (FAD et FMN)

3. Coenzymes quinoniques (Ubiquinone (Q10) et

plastoquinone (PQ)).

4. Métalloporphyrines (cytochromes)

5. Acide ascorbique

6. Acide lipoïque

7. Glutathion




B. Enzymes de transfert de groupements

et de radicaux:

1. LES COENZYMES DE TRANSPORT DES

RADICAUX MONOCARBONES:

1.1. COENZYME DE TRANSPORT DE CO2(Biotine, vit

K)

1.2. COENZYMES DE TRANSPORT DE RADICAUX

AUTRES QUE CO2 (Folates, S-ADENOSYL METHIONINE).

2. COENZYMES DE TRANSPORT DE RADICAUX A

DEUX OU PLUSIEURS CARBONES (TPP, COENZYME A).

3. COENZYME DES AMINOTRANSFERASES (LE

PYRIDOXAL PHOSPHATE)




Structure de la protéine enzymatique

Structure primaire





Structure secondaire

feuillet bêta β plissé





Structure tertiaire





Cours enzymologie appliquée/



Structure quaternaire, protéines oligomériques

Exemple: LDH (4ss-unités)




ATcase

Dr.DASSAMIOUR/Univ-Batna 2 Cours

enzymologie appliquée/ M1 Biochimie

appliquée

Isoenzymes (Exemple: LDH)

Dr. DASSAMIOUR /Univ-Batna 2



Nomenclature et classification des

enzymes

1. Ancienne Nomenclature

• Selon la nature du substrat:

lipide………………..lipase

amidon……………...amylase

protéine……………protéase

• Selon type réaction:

Décarboxylation………….décarboxylase

Transamination……………..transaminase

Oxydoréduction…………..oxydoréductase Dr. DASSAMIOUR/Univ-Batna 2



2. Nomenclature officielle des

enzymes

EC X1.X2.X3.X4

X1 : type de réaction, il définit sa classe.

X2 : groupement donneur, celui du

substrat sur lequel l'enzyme agit.

X3 : groupement accepteur, la molécule

qui recevra les protons/électrons.

X4 : nature du substrat

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Nomenclature officielle des enzymes

1 : Oxydoréductases (Exemple: peroxydases)

2 : Transférases (Exemple : aminotransférases)

3 : Hydrolases (Exemple : nucléases)

4 : Lyases (Exemple : adénylate cyclase)

5 : Isomérases (Exemple : glucose-6-phosphate

isomérase

6 : Ligases ou synthétases (Exemple : ADN

ligase)

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