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Les peptides et protéines
Pr JL Carré 2020
I- Généralités – Définitions
• Peptides et protéines = enchaînement d’AA par des liaisons
peptidiques
AA = monomère
peptide = oligomère ou polymère
protéine = polymère d’AA (+ parfois une
partie non peptidique)
• Liaisons peptidiques = liaisons amides résultant de la
déshydratation intermoléculaire entre 2 AA
entre la fonction carboxyle et la fonction amine portées par les
C en a de 2 AA.
- frontière entre peptides (à partir de 2 AA) et protéines (jusqu'à
plusieurs milliers d'AA) = frontière imprécise
Elle peut se faire en fonction du nombre d’AA
en fonction de la masse moléculaire
MM de 10 000 = limite d’exclusion des membranes de
cellophane : peptides < 10 000 < protéines
- Peptides classés en :
- oligopeptides (quelques AA) ex. glutathion = tripeptide
- polypeptides (nombre important d’AA)
Pour de nombreux auteurs, peptide = enchaînement
d'AA et protéine = repliements, maturation, …
La liaison peptidique
Elle définit la structure primaire du peptide
Liaison peptidique = enchaînement des AA par des liaisons
amides entre les C en a
= déshydratation intermoléculaire (entre 2 AA)
H2N - CH - CO - NH - CH - COOH
R1 R2
H2N - CH - COOH
R1
H2N - CH - COOH
R2
+ + H2O a a
possibilité d’une nouvelle liaison
peptidique avec un 3ème AA
etc…
Obtention d’un peptide à n AA
Peptide à n AA et (n-1) liaisons peptidiques
H2N - CH - CO - NH - CH - CO-NH - - - CH - COOH
R1 R2 Rn
Extrêmité NH2 placée à gauche par convention
Extrêmité COOH placée à droite par convention
L’enchaînement des AA définit la séquence ou structure I du peptide.
On énonce toujours la séquence de la position N-terminale (à gauche)
à la position C-terminale (à droite).
Sens de lecture
Les chaînes peptidiques contiennent entre 2 et 2000 AA
• oligopeptides : quelques AA (di-, tripeptide…)
• polypeptides : nombre plus important d’AA (jusqu’à 50-60)
ex. Glucagon : 29 AA
ACTH : 39 AA
Insuline : 51 AA
• protéines : au-delà de 50-60 AA, avec 1 ou plusieurs chaînes
identiques ou non
Pour de nombreux auteurs, peptide = enchaînement
d'AA et protéine = repliements, maturation, …
- dans la liaison peptidique : le doublet électronique de la liaison P
C=O entre en résonance avec le doublet libre de l’Azote
- délocalisation possible des e- sur la liaison peptidique
- mésomérie entre les 3 atomes O, C et N
- d
+ d
C
O
N
H
les 6 atomes (Ca, C, O, N, H et C’a) sont dans le même plan
Possibilité d’isomérie cis/trans avec les radicaux R1, R2, R3….
a
a
H
H
C N
H
C ' O
C
R1
R2
NH2
COOH
• du fait de l'encombrement stérique : forme trans majoritaire
(éloignement maximal)
Les radicaux ou chaînes latérales des AaA sont situées de part et
d'autre de la ligne formée par les plans des liaisons peptidiques
A Structure primaire
= ordre dans lequel les AA sont liés les uns aux autres
= enchaînement de la séquence peptidique de NH2 (à gauche) vers
COOH (à droite)
B Structure secondaire
Structure secondaire
Elle concerne :
• le 1er niveau de structuration dans l'espace d'une chaîne
peptidique
• la disposition spatiale des liaisons peptidiques entre elles
• l'orientation successive des différents plans des liaisons
peptidiques
• la rotation des plans de chacune des liaisons peptidiques vis-
à-vis de ses voisines
Des liaisons Hydrogène s'établissent entre l'H d'un NH d'une liaison
peptidique et l'O du CO d'une autre liaison peptidique
Ca H
C N
O C'a
Ca H
C N
O C'a
Repliement de la molécule lors de la formation de la liaison H
entre :
le groupement CO (légèrement chargé -)
et le groupement NH (légèrement chargé +)
Cela permet d’établir un tour dans la chaîne polypeptidique
Structure I Structure II
On obtient différents types de structure secondaire :
• Le feuillet plissé ou feuillet b
• Les coudes
• Les hélices
Feuillet plissé coudes hélice
(marron)
3,6 AA par tour
0,54 nm
hélice a
• Le squelette peptidique
s’enroule en une spirale
stabilisée par des liaisons H
(points noirs) entre atomes
d’O légèrement chargés – et
atomes d’H légèrement
chargés +
• Les résidus R (en vert)
émergent en surface
• Parallèle ou anti-parallèle, selon le sens des différentes chaînes
qui sont reliées par les liaisons H
Le feuillet plissé
Structure retrouvée dans les protéines fibreuses (ou fibrillaires)
Le coude b
• Aux extrémités de ces portions de chaînes il peut y avoir des
repliements à 180° : les coudes
• Ceci permet non seulement des feuillets plissés intra-chaînes,
mais aussi des portions désordonnées ou désorganisées
• Coude b existe entre : 2 feuillets b
2 hélices a
1 feuillet b et 1 hélice a
coudes en marron
3 exemples de domaines :
- A : uniquement des hélices a séparées par des boucles de longueur
variable
- B : assemblage d’hélices a et brins b
- C : uniquement des feuillets b reliés par des boucles
Structure super-secondaire : organisation en domaines
A C B
C Structure tertiaire
structure tertiaire = arrangement global de la chaîne
polypeptidique dans l'espace
= arrangement des structures II et des résidus qui les relient.
apparition de structures globulaires, fibreuses (ou fibrillaires)...
Structure tertiaire
• Par opposition aux chaînes peptidiques vues comme des peptides
allongés dans les niveaux précédents de structuration dans l'espace, il
existe des protéines qui sont compactes, globulaires, ± sphériques
• existence de domaines dus au repliement protéique permettant à des
AA éloignés dans la structure I de se rapprocher dans la structure III
• liaisons électrostatiques (salines) stabilisent ces structures en surface
• interactions hydrophobes relient les résidus à l’intérieur
Formation de la structure tertiaire
2 types de liaisons : covalentes et non covalentes
- liaison covalente = pont disulfure entre résidus SH (résidu de Cys)
très éloignés d’une chaîne repliée
= liaison solide et primordiale pour la structure spatiale de la
molécule
- liaisons non covalentes : liaisons hydrogène
interactions hydrophobes
liaisons ioniques
Structure III de l’ubiquitine
D Structure quaternaire
Structure quaternaire
• Se définit par l'association de plusieurs chaînes polypeptidiques,
identiques ou non, dans une même protéine, et par l'organisation dans
l'espace de ces différentes chaînes entre elles.
• Les liaisons qui stabilisent la structure quaternaire sont les
mêmes que celles de la structure tertiaire :
covalentes : pont disulfure
non covalentes : liaisons hydrogènes
liaisons ioniques
interactions hydrophobes
IV
III
II
I
IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines
A- Solubilité
B- Poids moléculaire
C- Absorption
A- solubilité
• Les AA et peptides sont plus ou moins hydrosolubles en fonction du
nombre et de la proportion d’AA polaires et apolaires
• Les protéines peuvent être
hydrosolubles : albumines, globines, …
Insolubles dans l’eau : troponines, …
La solubilité d'une protéine dépend :
de sa séquence (proportion d’AA polaires et apolaires)
et de sa structure spatiale
Elle est influencée par différents facteurs physiques et chimiques
pH
sol (log)
La solubilité d'une protéine est minimale à son pHi
Solubilité : influence du pH
T°
sol (log)
Solubilité : influence de la température
Il y a rupture des liaisons au fur et à mesure que la température
augmente, d’abord les liaisons les plus faibles (liaisons H) puis les
autres liaisons : destruction des structures II, III et IV mais pas de
modification de la structure I (séquence conservée)
La molécule se déroule et devient une longue chaîne d’AA
Solubilité : rôle des détergents
• détergents : agents tensio-actifs qui solubilisent les molécules
peu ou insolubles en créant un film hydrosoluble autour
d'elles
Destruction des liaisons hydrophobes
• le mercaptoéthanol coupe les ponts S-S
• La solubilité des protéines peut être modifiée par des agents
physiques ou chimiques
B- La masse moléculaire
Intérêt :
• Identification de la protéine
• Choix des techniques préparatives
• Modélisation de systèmes
• …
• PM minimal
On ne prend en considération que l'un des composants qui a
une faible représentation dans la composition de la
protéine, et on imagine qu'il n'est présent qu'à 1 seul
exemplaire dans cette protéine
Ex. Fer dans myoglobine ou hémoglobine
Exemple : calcul du PM mini de Hb
le fer représente 0,34% du poids de l'Hb
M atome de fer = 56 Da
On considère qu’il n'existe qu'1 atome de fer par molécule d'Hb
On aura 56 = 0,34% x PM mini
D’où : PM mini = 56 / 0,34 x 100 = 16 470
il y a 4 atomes de fer par molécule d'Hb
PM réel = 4 x 16 470 = 65 880
• Ultracentrifugation
La centrifugation entraîne la sédimentation des macromolécules
(les protéines).
Rôle de la vitesse : en fonction de la taille et densité des molécules
à séparer
• Gel filtration ou tamisage moléculaire
Le principe est celui d'un filet à mailles de taille connue : la
substance constituant le gel forme des pores ayant le même
diamètre, donc de porosité connue.
Les grosses molécules ne
peuvent pas pénétrer
Les petites molécules pénètrent
à l’intérieur des billes
Bille de polymère
calibré
Quand on dépose sur le gel un mélange de molécules, les petites
pénètrent dans les mailles et ont donc un volume de
distribution très grand. Les plus grandes sortent
immédiatement, elles sont exclues du gel.
• Electrophorèse sur gel
= méthode qui combine migration électrophorétique dans un champ
électrique (fonction de la charge de la molécule) et tamisage
moléculaire (fonction du PM de la protéine)
Cuve horizontale
Cuve verticale
Papier ou gel
Exemple de marqueurs de masse moléculaire connue :
- myosine 205 kDa
- b galactosidase 116 kDa
- phosphorylase b 97,4 kDa
- albumine 66 kDa
- ovalbumine 45 kDa
- anhydrase carbonique 29 kDa
• Spectrométrie de masse
Technique particulièrement fiable : mesure directe du
nombre d'atomes et de groupes d'atomes de la molécule
protéique après bombardement électronique qui casse la
molécule.
Principe : séparation des ions selon le rapport masse
moléculaire sur charge électrique m/z, et quantification
de l'abondance de chaque espèce ainsi séparée.
il faut : des espèces ionisées et un vide important
IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines
A- Solubilité
B- Poids moléculaire
C- Adsorption
C- Adsorption
• Du fait de leur taille, les protéines sont capables d'adsorber
des molécules, et en particulier des colorants.
• En se fixant sur les protéines, ces colorants permettent de
mettre en évidence la présence des protéines
• Il existe des colorants spécifiques des protéines, utilisés pour
localiser les molécules après séparation (par ex. par
électrophorèse)
Chapitre 2 : Les peptides et protéines
I- Généralités – Définitions
II- La liaison peptidique
III- Organisation structurale des peptides
IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines
IV - Exemples de peptides
V- Exemples de protéines
VI- Caractérisation d’un peptide ou d’une protéine
• classification selon la composition :
- Holoprotéines = uniquement formées d'AA
- Hétéroprotéines = existence d’une partie non protéique, le groupement prosthétique, liée au peptide par une liaison covalente
- Phosphoprotéines : ester d'acide phosphorique sur des OH de sérine, thréonine et tyrosine
- Glycoprotéines : partie glucidique sur la protéine
- Chromoprotéines : très diverses dans leur composition,
c'est la coloration qui leur a donné ce nom (Hb)
ex. Hb = hétéroprotéine et chromoprotéine
• classification selon la forme
- fibreuses ou scléroprotéines : forme plutôt allongée
- globulaires : forme sphérique ou ovale
collagène kératine élastine
Albumine myoglobine hémoglobine
• classification selon la solubilité
- solubles : albumines, globulines, histones, protamines,
globines, …
- insolubles : scléroprotéines, fibroïne, collagène,
élastine, kératine, troponines…
• Classification selon la fonction :
- transporteur : Albumine, transcortine,…
- récepteur membranaire ou cytosolique
- immunité : immunoglobulines
- mouvement : myoglobine, collagène, élastine…
- constitution : kératine, collagène, …
- enzyme : réductase, kinase…
- …
Exemples de protéines : - Albumine
- Myoglobine et Hémoglobine
1- Sérum Albumine
- 1 chaîne de 585 AA (M = 68 000) avec 17 ponts S-S
- représente 50-60% des protéines plasmatiques totales
- forme d’ellipse de 13 x 3 nm (protéine globulaire)
Rôles de l’Albumine:
• maintien de la pression oncotique sanguine
• transport des minéraux, acides gras, bilirubine, médicaments,
acides biliaires, hormones…
(= protéine de transport non spécifique)
• indispensable en chirurgie, en cas de déshydratation,
maladies hépatiques et rénales….
2- Myoglobine et Hémoglobine
= protéines héminiques importantes pour leur rôle
individuel
et importantes pour la relation structure/activité
• Importance biomédicale des protéines héminiques :
liaison et transport O2
transport e-
photosynthèse….
Myoglobine
- 1 chaîne monomérique de 153 AA (MM # 17 000) (pas de
structure IV)
- hétéroprotéine à hème = noyau tétrapyrrolique à Fe2+
- se pelotonne sur elle-même pour former 1 sphère de 4 nm de
diamètre = protéine globulaire
- classée comme hétéroprotéine et chromoprotéine
Myoglobine
- dans le muscle, myoglobine = forme monomérique de Hb
(tétramère)
- rôle = stocker O2 et le libérer en cas d’exercice intense pour
synthétiser ATP
- l’oxydation de Fe2+ en Fe3+ détruit l’activité biologique,
contrairement à d’autres protéines héminiques (cytochromes
P450) qui ont besoin de cette oxydation pour être actives.
Hémoglobine = Hb
- Hb = protéine globulaire (sphère un peu ovoïde 6,5 x 5 nm)
hydrosoluble
- classée comme hétéroprotéine
et chromoprotéine (groupement prosthétique = hème)
- existence d’une structure IV
myoglobine
Hémoglobine = Hb
La molécule d'Hb est constituée
- d'une partie protéique : la globine
- d'un groupement prosthétique (non protéique) : l'hème
Structure IV
= tétramère
a- la partie protéique
hémoglobine constituée de 4 chaînes :
2 chaînes a (a1 et a2) et 2 chaînes b (b1 et b2)
Chaîne polypeptidique (la globine)
Elle présente une spécificité d'espèce
de tissu
de chaîne
de temps
pathologique
• spécificité d'espèce : chaque espèce animale a sa propre Hb
avec ses chaînes de globine spécifiques
• spécificité de tissu :
forme monomérique dans la myoglobine musculaire
(M=17000) et forme tétramérique dans les GR (M=68 000)
chez l'être humain adulte :
- Hb A1 : a2b2 plus de 95 %
2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes b de 146 AA
- Hb A2 : a2d2 moins de 3 %
2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes d de 146 AA
- Hb F : a2g2 environ 1 % (traces)
• spécificité de chaîne : : chez l'être humain
adulte, il existe plusieurs types de globine au
même moment
• spécificité de temps :
chez le foetus :
Hb F : a2g2 plus de 95 %
2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes g de 146 AA
chez l'embryon : différents types z2e2 ou z2g2 ou a2e2
z=zeta
chez l'être humain adulte :
- Hb A1 : a2b2 plus de 95 %
2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes b de 146 AA
- Hb A2 : a2d2 moins de 3 %
2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes d de 146 AA
- Hb F : a2g2 environ 1 % (traces)
- P50 de HbF = 20 mm Hg P50 de HbA = 28 mm Hg
Cette différence permet à HbF de récupérer O2 à partir de HbA du sang
placentaire
- à pression partielle équivalente, HbF fixe plus O2 que HbA
à 20 mm Hg : saturation HbF = 50% et HbA = 30%
à 50 mm Hg : saturation HbF = 90% et HbA = 80%
Différences entre HbA et HbF : Fixation de O2
• spécificité pathologique :
- répartition anormale des chaînes
ex. : les thalassémies : a4 ou b4
- anomalie de séquence
ex. : l'hémoglobinose S ou drépanocytose
mutation d'1 AA : c'est l'anémie falciforme
- délétions de chaînes
a- La partie protéique
b- l’hème
Groupement prosthétique de l'Hb, formé de :
- un noyau aromatique = noyau tétrapyrrolique = la
protoporphyrine de différents types I, II, III (dans GR)
ou IV selon la position des substituants M, P et V
- un atome de fer Fe++
- Il existe 4 groupements prosthétiques par molécule
d'Hb
- chaque sous-unité de l'Hb = 1 chaîne de globine liée à
un hème
globine globine
globine
globine
- fer placé au centre du noyau tétrapyrrolique = 6 liaisons
• 4 liaisons avec les N des noyaux pyrrole
• 2 avec des His de la globine :
1 His dite proximale sur l'hélice F de la globine
1 His distale sur l'hélice E (par l’intermédiaire d’une
molécule d’H2O)
hème
H2O -His distale (hélice E
de la globine)
His proximale (globine)
- La structure n’est pas figée : l'His distale peut se déplacer,
permettant la fixation d'une molécule d'O2
Quand pO2 augmente, O2 remplace H2O par déplacement
de l'His : on parle alors d’oxyhémoglobine HbO2
hème
His proximale
hème
H2O -His distale
His proximale
HbO2 ou oxyhémoglobine
Il ne s'agit pas d'une oxydation de l'Hb, mais d'une oxygénation,
c'est à dire d'un remplacement d'H2O par O2
• La myoglobine a une cinétique michaelienne (hyperbole)
• L'Hb présente une courbe allostérique due aux interactions
entre chaînes (cinétique de liaison coopérative)
pO2 mm Hg
% d
e sa
tura
tion
myoglobine
hémoglobine
80 100 40
pO2 mm Hg
% d
e sa
tura
tion
myoglobine
hémoglobine
80 100 40
Hb adulte et Hb fœtale
Simple décalage, pas de
modification de l’allure de
la courbe
poumons : pO2 > 10 kPa saturation > 95 % Hb fixe l'O2
Liaison de O2
artères : pO2 : 5 à 10 kPa saturation 75-90 %
veines : pO2 : 2 à 5 kPa saturation < 50 %
Tissus : pO2 < 2 kPa relargage total de l'O2
satu
rati
on
pO2
(kPa)
tissus
100 %
50 %
2 5 10 15
artères
veines poumons
• Hb se charge en O2 dans les poumons et le libère dans les
organes selon une courbe sigmoïde qui témoigne d'une
interaction entre ses sous-unités.
• la pression partielle en oxygène (ou pO2) chute de 100 mm de
Hg (dans les artères) à 40 mm de Hg (dans les capillaires
veineux) : un dL de sang libère entre 4 à 5 ml d’O2.
• Ceci correspond à la fraction d'oxygène physiologiquement
utilisable
Effecteurs allostériques = effecteurs négatifs
Ions H+
CO2
2,3-BPG
température
• déplacent la courbe de saturation vers la droite
• favorisent la libération d’O2 dans les tissus périphériques
• tendent à réduire la coopération
• rôle physiologique important
Effet des ions H+
• Les ions H+ décalent la courbe de saturation vers la droite :
une augmentation de H+ cause la libération d’O2
pO2
% de
saturation
pH + acide
• pCO2 décale la courbe de saturation vers la droite
pO2
% de
saturation
pCO2
Effet de CO2 = effecteur allostérique
CO2 = effecteur allostérique
• CO2 = dioxyde de carbone = gaz carbonique
• Pas de relation avec l'hème, le CO2 se lie aux globines
Cette réaction est facilitée :
- lorsque l'hémoglobine est désoxygénée
Hb fixe plus facilement CO2 que HbO2
- lorsque le taux de CO2 sanguin est élevé
effecteur allostérique : le 2,3-BPG ou 2,3-biphosphoglycérate
= 2,3-DPG ou 2,3-BPG (bi-phosphoglycérate)
• Ligand de l'Hb dans un site particulier : la poche du 2,3-BPG.
• poche située au centre de la molécule, à l'interface entre les 4
sous-unités, elle permet la fixation du BPG sur la partie initiale
des chaînes b de la globine
Cavité centrale : liaison du 2,3-DPG
2 3
C O O -
C H - O - P O 3
-
C H - O P O - -
2,3-BPG
• Présence naturelle de 2,3-BPG dans les GR :
1 mole BPG / mole Hb
• quantité augmente avec l’altitude : adaptation à la diminution de
pO2
• 2,3-BPG se fixe dans la poche présente essentiellement dans la
forme T au centre du tétramère
• se lie préférentiellement à désoxyHb qu’il stabilise, d’où
diminution de l’affinité pour O2
Liaison de l'O2 en présence de BPG
La fixation du BPG sur son site de liaison :
• stabilise l'Hb sous forme désoxygénée
• se lie plus facilement à HbA que HbF
•
pO2
% de
saturation
+ 2,3 BPG
Température
élevée
Température
normale 37°C Température faible
pO2 mm Hg
% saturation de Hb
Effet de la température
Causes d’une déviation à droite de la courbe de dissociation
- augmentation de la pCO2
- baisse du pH : exercice physique
- augmentation de production du 2,3-BPG : haute altitude
- Augmentation de la température
Les causes de déviation à gauche de la courbe de
dissociation :
- baisse de la pCO2, augmentation du pH
- Baisse de température
- Baisse de production du 2,3-BPG
- Présence d’hémoglobine F (fœtale), ayant une plus forte
affinité pour l’oxygène que la forme A.
Baisse de la capacité de fixation de l’hémoglobine
En situation physiologique, capacité de fixation de Hb = 20 ml
d’O2.
Certaines situations abaissent cette capacité de fixation sans
déviation de la courbe de dissociation (sauf intoxication au CO)
- anémie
- methémoglobinémie : fer de l’hème = Fe3+, ne fixe plus O2
- hémoglobinose S (drépanocytose)
- CO
Différentes formes de Hb
- HbO2
- MetHb
- HbCO
- HbCO2
• forme minoritaire dans le sang normal
• noyau de MetHb (fer ferrique, Fe3+) incapable de fixer O2
• La 6ème valence du fer se lie bien à l'His distale par une
molécule d'eau mais reste stable sous cette forme
• MetHb est produite par oxydation de Hb par des oxydants ou
lors d’une maladie métabolique
La méthémoglobine ou MetHb (1 % dans le sang)
Formation de MetHb
- forme acquise : production de méthémoglobine provoquée
par certains toxiques : intoxications médicamenteuses,
intoxications alimentaires (nitrates, nitrites…), intoxications
professionnelles, chimiques…
- forme innée : déficit en enzymes réducteurs (G6PDH=
Glucose-6-Phosphate Déshydrogénase) : le taux de MetHb
physiologique augmente
La carboxyhémoglobine = HbCO
• fixation de CO = monoxyde de carbone
formation de Carboxyhémoglobine HbCO
• Même fixation sur le fer que l'O2, mais avec une affinité 200
fois supérieure
• Le transport de O2 n'est plus assuré
co
- propriétés toxiques dues à sa combinaison avec Hb =
protéine qui transporte habituellement O2 dans le sang. Cette
liaison aboutit à la formation d’un composé relativement
stable, la carboxyhémoglobine (HbCO), qui empêche Hb de
jouer son rôle de transporteur de O2 vers les tissus.
- affinité beaucoup plus grande de Hb pour CO que pour O2 :
lorsque l’on inspire de l’air contenant du CO, celui ci se fixe
préférentiellement sur Hb, prenant ainsi la place de O2.
- CO peut également se combiner à d’autres protéines, tels
la myoglobine du muscle et certains cytochromes.
- réaction de formation de HbCO = réversible (jusqu’à un
certain stade et sous certaines conditions), ce qui permet
l’élimination du CO par voie respiratoire soit en replaçant le
sujet dans une atmosphère saine, soit en lui faisant respirer
de l’oxygène, éventuellement à forte pression
(oxygénothérapie hyperbare).
Différentes formes de Hb
- HbO2
- MetHb
- HbCO
- HbCO2
La carbhémoglobine = HbCO2
• CO2 = dioxyde de carbone = gaz carbonique
• Pas de relation avec l'hème, le CO2 se lie aux fonctions NH2
des globines
CO2 + protéine - NH2 protéine - NH - CO – OH
Cette réaction est facilitée :
- lorsque l'hémoglobine est désoxygénée
Hb fixe plus facilement CO2 que HbO2
- lorsque le taux de CO2 sanguin est élevé
C’est l’effet Haldane : la pO2 influe sur la fixation de CO2 sur Hb
PCO2 (kPa)