transfert de l'information génétique

Année 06/07 Biochimie PCEM1 - P. Lustenberger

Transfert expression génétique 1

Transfert de l'information gTransfert de l'information géénnéétiquetique

PROTEINES ACTIVES

MODIFICATIONSPOST TRADUCTIONNELLES

TRANSCRIPTIONARN ARN

TRADUCTION

PROTEINES

RETROTRANSCRIPTION

REPLICATION

REPLICATION

ADN

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

DonnDonnéées ges géénnééralesralesLa séquence de bases de l'ADN détermine la séquence des acides aminés de la protéine= le message est contenu dans l'ordre d'enchaînement des bases→ message double

d'un acide nucléique à un autredes acides nucléiques aux protéines

→ double nécessitédu maintien des caractères héréditairesd'une régulation

→ des erreurs peuvent persister

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

RRééplication de lplication de l’’ADNADN

Eléments nécessairesMécanismeCaractères

Biosynthèse d’une double chaîne d'ADN identique au double brin d'ADN parental

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



RRééplication : plication : ééllééments nments néécessairescessaires

ADN qui sera répliqué (copié)= ADN matrice sous forme simple brinPolynucléotide qui sera prolongé = ARN amorceEnzymes : complexe "réplicase"

principales : ADN polymérases ADN dépend.autres : primase

gyrase (topo-isomérase)hélicaseligaseRNase (exonucléase 5'→ 3')

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Cosubstrats (ou coenzymes) =désoxyribonucléotides tri P

dATP, dGTP, dCTP, dTTPl'élément transféré est le reste nucléotidyl

Protéines auxiliaires spécifiques liant et stabilisant l'ADN monobrin

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

ADN ADN –– polympolyméérasesrasesDifférentes chez procaryotes et eucaryotes Caractères

toutes nécessitent un modèle-support simple brinune amorce avec un groupt 3’ OH libre

toutes assurent la synthèse de la chaîne dans le sens 5’ vers 3’certaines ont une activité de relecture - correction

5’ 3’

Amorce ARN5’

ADN polymérase

3’

ADN nouvellement synthétisé5’

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



TopoisomTopoisoméérasesrases

Caractères – Agissent sur l’enroulement ou le désenroulement– 2 possibilités– Coupure d’un brin - Coupure des 2 brins

Topoisomérase IITopoisomérase I

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Double hélice

3 super tours

Coupure ADN

2 super tours

Liaison Topo I

Passage du brin 3’sous le

monobrin intact

Dissociat°Topo I

Double hélice

Intermédiaire ADN-enzyme

Topoisomérase I

suitesuite

Topoisomérase II

Coupure du

double brin

Passage par

devant et

ligation

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

RRééplication : mplication : méécanismecanisme

Energie dépendant : ATPImportance des interactions ADN-protéines7 étapes

Reconnaissance de(s) l'origine(s) de la réplication, intervention de protéines d’initiation

Protéines d’initiation

origine

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Stabilisation des simples brins par des protéines spécifiques

protéines SSB

Synthèse des amorces d’ARN par la primase

polyméraseARN

primase

Détorsion et séparation des brins par la gyrase et l’hélicase

gyrase

hélicase

suitesuite

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Addition des désoxyribonucléosides = polymérisation de l'ADN

Hydrolyse des amorces ARN et remplact

par des dXTP

RNase

suitesuite

Soudure et assemblage des fragments

ligase

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

RRééplication : caractplication : caractèèresres

Amorce ARN

Fidélité : auto-correctionSemi-conservativeSens d'élongation 5'→ 3'BidirectionnelleContinue sur 1 brin (brin 3' vers 5') = brin précoce ou directDiscontinue sur 1 brin (brin 5' vers 3')= brin retardé ou indirect

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



CaractCaractèère re semisemi--conservatifconservatif

Replication→ 2 ADN double brin

constitué de 1 brin parental et 1 brin néo-synthétisé

= mécanisme semi-conservatif

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

CaractCaractèère bidirectionnelre bidirectionnel

ADN linéaire : n originesOrigines tous les 150 kb

Fusion des boucles

Progression dans les deux directions

ADN circulaire : 1 origine

- au niveau d’une origine, 2 fourches de réplication progressant dans des directions opposées. - au niveau de chaque fourche, un brin direct et un brin indirect

3’5’

5’3’

5’5’3’

3’5’

brin direct

brin retardé 3’ 5’

3’

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Fourche de rFourche de rééplicationplication

Brin ADN parental

Brin direct

Brin indirect

Synthèse des amorces ARN

Direction de progression de la fourche Synthèse du brin indirect

Elongationdes amorces par ADN

Hydrolyse des amorces

Fermeture par ligase

Amorce ARN

Fragment d’OkazakiADN

Ligation

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



suitesuite

Schéma

ADN doublebrin parental

d’après MBoC 3, B. Alberts et al, ed. Garland inc.

Brin matrice du brin direct

Brin direct

Brin matrice de lachaîne retardée

Amorce d’ARN

Protéines stabilisantl’ADN simple brin

ADN polymérase

ADN polymérase

Hélicase

ADN primaseFragment d’Okazaki

Point de départ duprochain fragment d’Okazaki

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Organisation

Brin matrice du brin directNouveau brin direct

Primase

Hélicase

Protéines stabilisant

l’ADN simple brin

Nouveau brin retardé

Brin matricedu brin retardé

ADN polymérase(coté direct)

ADN plymérase(coté retardé)

Double héliceADN parental

Amorce ARN

Fragmentd’Okazaki


………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

RRééplication : spplication : spéécificitcificitéés chez les s chez les eucaryoteseucaryotes

Initiation simultanée en de nombreux sitesADN polymérases (α, β, γ, δ, ε)Nécessité pour le brin retardé de reconstituer les extrémités

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Transcription de lTranscription de l’’ADNADN


Biosynthèse d'un brin d'ARN complémentaire d'un fragment d'ADN ou gène

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Transcription : Transcription : ééllééments nments néécessairescessaires

ADN qui sera transcrit (copié)= ADN matrice sous forme simple brin (brin

antisens)Enzyme : complexe transcriptionnel

principale : ARN polymérases ADN dépend.autres : hélicases

Cosubstrats (ou coenzymes) = ribonucléotides triphosphates

ATP, GTP CTP, UTPl'élément transféré est le reste nucléotidyl

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Protéines auxiliaires spécifiques liant l'ADNstabilisant le complexe transcriptionnelrégulant l'activité

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Transcription : mTranscription : méécanismecanisme

Phénomène sélectifImportance de la reconnaissance du début du gène : organisation des promoteurs4 étapesSoumise à une régulation

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

GGèènes procaryotes : promoteurnes procaryotes : promoteur

PromoteurBrin sens

Brin antisens

ARNm

ADN

Séquenceconsensus

Séquenceconsensus

Début transcription

Régioncodantedu gène

Liaison des protéines à action régulatricePrincipaux points de contact de l'ARN polymérase

Organisation des promoteurs de procaryotes

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

GGèènes eucaryotes : promoteurnes eucaryotes : promoteur

Organisation des promoteurs d’eucaryotes

Promoteur

Brin antisen

s

ARNm

ADN

Région régulatrice

amont

Début transcription

Région régulatrice

avalSéquenceinitiation

Séquenceconsensus

Régioncodantedu gène

Brin sens

5'3'

Séquenceconsensus

Liaison du complexe transcriptionnelPrincipaux points de contact de l'ARN polymérase

régions reconnues par l'ARN polymérase II

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Transcription : mTranscription : méécanismecanisme

Addition des ribonucléotides →élongation de 5’ vers 3’5’

3’ 5’

Séparation de la double hélice

5’3’

Formation de la première liaison

3’ 5’

Terminaison

5’ARN

3’ 5’Signal de terminaison (épingle, polyU)

Reconnaissance de l'origine de la transcription = promoteur

3’ 5’

5’ 3’Complexe transcriptionnel

Promoteur

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Transcription : polymTranscription : polymééraserase


5’

ARN polymérase

Chaîne d’ARN en élongation

XTP

Site pour le ribonucléotide rentrant

Site de déroulement

Site de réenroulement

Région duplex ADN-ARN

3’5’

Double hélice d’ADN 3’5’

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Transcription : caractTranscription : caractèèresres

Synthèse complémentaire par rapport à l'ADNSens d'élongation 5' → 3'UnidirectionnellePas d'amorces nécessairesPas auto-corrective d’où possibilités d'erreursComplexe transcriptionnel

Amplification8 Maturation post-transcription des ARNr & ARNt

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Complexe Complexe transcriptionneltranscriptionnel

enhancer

activateur

adaptateurARN

polymérase II

TATA box

Polymérase ne peut agir que associée à :

des facteurs de transcription de base (TFII)des protéines régulatrices (activateur, répresseur…)des protéines adaptatrices permettant le contact entre les protéines et le repliement de l’ADN.

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Maturation des ARNMaturation des ARN

TRANSCRIT ARN mature

ARN r 45SPolymérase I

ATP, GTP, CTP, UTPARN r 28SARN r 18SARN r 5,8S

sn ARN

ARNmPolymérase II

hn ARN

précurseur sn ARN

ATP, GTP, CTP, UTP

ARN 5SARN tsn ARN

Polymérase III précurseur

ATP, GTP, CTP, UTP

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

SpSpéécificitcificitéés chez les eucaryotess chez les eucaryotesTrois ARN polymérases I, II et IIIInitiation et terminaison plus complexesMaturation des ARN messagers :

chapeau ou cap 5'queue poly A en 3'excision-épissage des introns

5’

3’

région 5’ non traduiteAUG

initiation

région traduite

terminaisonrégion 3’ non traduiteUGA

exonsintrons

(A)~200

queue poly(A)AAUAAA

signal de polyadénylation

7mGpppcap

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



EpissageEpissage des ARNdes ARNmm

Intron

ARNm mature

Coupure en 3’ etligation des exons

Départ del’intron

protéines

site d’épissage 5’intronexon 5’

pré ARNm

snRNPexon 3’

site d’épissage 3’

Formation duspliceosome

protéines

Formation dela boucle


………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction des ARNmTraduction des ARNm


Synthèse de la chaîne d'acides aminés conforme au message présent au niveau de l'ARNm

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : Traduction : ééllééments nments néécessairescessaires

Un dictionnaire : code génétique Machinerie traductionnelle : ribosomes

acides nucléiques : ARNr protéines ribosomales

un ARNm mature transcrit du gènedes ARNt

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Code gCode géénnéétiquetique

3 bases = 1 codon qui spécifie un acide aminécaractéristiques : 3 lettres

universeldégénérénon chevauché

1ère

base

3èm

ebase

2ème base

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Enzymes : principales : - Aminoacyl-tARN synthétase

double spécificitéCoEnz : ATP

- Peptidyl transférase

ARNt

ProtéinesEnergie sous forme d'ATP ou de GTP

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : mTraduction : méécanismecanisme

4 tempsSynthèse des aminoacyl-tARNInitiation = mise en place de la "chaîne de montage"Elongation = polymérisationTerminaison(+ maturation de la protéine)

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



NH2 CH

RCOOHATPacide aminé

PPi

Adéninel

ribosel

NH2 CH

RCO O P O

amino-acyl AMP

Traduction : Traduction : 1) Synth1) Synthèèse des se des aminoamino--acylacyl ARNtARNt

Au plan chimique2 étapes

Activation a.a.Transfert

Liaison ester– au niveau fonct° alcool 2nd en 3’– formée par transfert du reste amino-acyl– hydrolysable

O

NH2

R

N

NN

N

NH2

OCH2

O OH

OPO

O-O

3’

ACC

3’OH

ARNt

NH2 CH

RCO O

AMPamino-acyl ARNt

ACC

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

AminoAmino--acylacyl ARNARNtt

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : sites du ribosomeTraduction : sites du ribosome

Sites de liaisonsentre les sous-unitésliaison à l’ARN messagerliaison aux ARNt :

peptidyl ARNt → site Pamino acyl ARNt → site A

Ribosome vide

Petitesous-unité

Grandesous-unité

Site P Site A

Site deliaisonà l’ARNm

Activitépeptidyl-tarnsférase

UCA GCA GGG

ARNm

PeptidylARNt

AminoacylARNt

Grande sous-unité

Petite sous-unité

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Traduction : fidTraduction : fidéélitlitéé du messagedu message

Spécificité enzymatiquevis à vis de l’acide aminévis à vis de son ARNt


5’ 3’

5’3’

codon

anticodon

Interaction del’ARNt Trp chargéavec l’ARNm par

complémentarité codon-anticodon

assurent la concordance lors de la traduction

Complémentaritécodon-anticodon

Gène Protéine

3’

AminoacylARNtsynthétase

ARNtTrp

Acide aminé(Trp)

Liaison de l’acide aminé

à l’ARNt

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : 2) initiationTraduction : 2) initiation

Petitesous-unité

eIF2

ARNm

Reconnaissancedu codon initiation

ARNt Metinit

Liaison à l’ARNmGTPATP

Association ARNt initiation+petite sous-unité

eIF2

Dissociationdes facteurs

Grande sous-unité

Liaison de la grande sous-unité

ARNt init.dans site P

Liaison du 2ndARNt

1ère liaison peptidique

Formation de la liaison

peptidique

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : 2) Traduction : 2) éélongationlongation

EF2

Déplacement du ribosome

Facteur d’élongation

Formation de la liaison

peptidique

Départ de l’ARNt videFacteur

d’élongationEF1

A Liaison de l’ARNt suivant

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Traduction : rTraduction : rééaction de transfertaction de transfertformation de la liaison peptidiqueformation de la liaison peptidique

tARN libéré

OH

ARNt

Peptidyl tARNliè à l’extrémité

carboxyliquedu peptide en

croissance Aminoacyl ARNt

ARNt

NH

CHCOO

RCOC

HNH2

R"NH2

CHCOO

R'

ARNt

Site P Site A

Peptidyl transférase

COCH

NH2

R"NH

CHCO

R

NHCHCOO

R'

ARNt

Chaîne peptidique(n+1) liée à l’extrémitécarboxylique du peptide en croissance

Site A

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : 3) terminaisonTraduction : 3) terminaison

Liaison du facteur de terminaison

Facteur de terminaison

Hydrolyse de la liaison peptide-ARNt

Dissociation des éléments

H2O

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

Traduction : caractTraduction : caractèèresres

Sens de lecture et de synthèseLecture de l'ARNm dans le sens 5' → 3'Synthèse de la protéine à partir de l'extrémitéN term. → extrémité C term.

Pas auto-corrective d’où possibilités d'erreursRapidité

Polysomes

Rendement proche de 100 %

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



PolyribosomePolyribosome

Start

Stop

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...


Sens de croissanceSens de croissance

ARNm

Chaînepolypeptidique

5’ 3’

3’ 5’

5’

3’

5’ 3’

ADN

ARNm

Sens d’élongationExt 5’ Ext 3’ Ext N

terminaleExt Cterminale

Sens d’élongation

sens

Transcription Traduction

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

MaturationMaturation postpost--traductionnelletraductionnelle desdesprotprotééinesines

TraductionModifications co- ou post-

traductionnellesProtéolyseModif. extrémités

GlycosylationFixation lipides

PhophorylationAddition grpts

prosthétiquesRepliementFormation des ponts disulfure

Protéine mature active

P

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



RRééparations des erreursparations des erreurs

Ne concerne que l’ADNErreurs lors de la transcription→ ARN avec mutation

quelques copies de protéinesquelques ribosomes ou ARNt

Erreurs lors de la traduction→ protéines avec mutation

un exemplaire de protéine défectueux

défectueux

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Agents chimiques (mitomycine)Liaison entre basesLiaison avec des protéines

Liaison entre chaînes

Radiations ionisantesAgents chimiques (bléomycine)

Désintégration

Rupture de chaîne

Rayonnement UV ou XAgents chimiques (psoralènes)

Formation de dimèrePontage

Altération de 2 bases

SpontanéeAgents chimiques (HNO2, diméthylsulfate)Agents chimiques

DépurinationDésamination et alkylationInsertion d’un analogue

Altération d’une base

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Réparation de l’ADNRéparation immédiate par relecture-correction de l’ADN polymérase3 possibilités pour erreurs persistant ou apparaissant

Renversement (réparation) direct des lésionsElimination – remplacement (excision) des basesRéparation post-réplicative

Renversement direct des lésionsCas des modifications "chimiques" des bases

dimère de T → photoréactivationO-méthyl G → intervention d’enzyme (méthyl transférase)

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Réparation par excisionCas d’une base

Exemple de présence de U (désamination de C) :1. Intervention d’une ADN glycosylase :

coupure liaison N-osidique2. Intervention d’une AP endonucléase :

coupure ADN3. Comblement de la lacune par ADN polymérase et ligase

Cas de plusieurs basesFamille de gènes XP (7 protéines)Intervenant au niveau des ≠ étapes1. Reconnaissance du site2. Détorsion de l’ADN (hélicase)3. Action des endonucléases 5’ et 3’

excinucléaseoligonucléotide de 15-30 bases

4. Comblement par polymérase5. Soudure par ligase

Détorsion

s

Lésion

AP endonucléase

ADN glycosylase

Polymérase

suitesuite

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuiteCas des mésappariements

Rôles des protéines de la famille Mut5 étapes dans le mécanisme avec excision d’un fragment du

brin néosynthétisé et resynthèse (ADN polymérase et ligase)

Importance des méthylations (reconnaissance nouveau brin)

MutL

MutS

Erreur d’appariement

1

2

3

4

5

MutH

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

suitesuite

Réparations post-réplicativesMécanisme par recombinaison → 2 brins néo synthétisés correctsRéparation ultérieure du brin parental défectueux

Arrêt de la polymérase au niveau du défaut (dimère)

Fragment d’Okasaki suivant

Comblement de la lacune par recombinaison avec le fragment correspondant de l’autre brin parental

Les 2 néo brins sont corrects, le brin présentant le défaut sera réparé

1

2

3

4

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...



Persistance des erreursPersistance des erreursTypes d'erreurs

Erreurs portant sur les bases ou mutations :erreur de copie de base : substitutionoubli de base : délétionaddition de base supplémentaire : insertion

mutation d'une seule base = ponctuelle.Erreurs portant sur des fragments d'ADN :Remaniements en bloc, ou réarrangements par transfert de chaînes d'ADN, dans les phénomènes de crossing-over

Types de mutationMutations sans changement du cadre de lecture

Mutations sans effet ou silencieusesMutations conservatricesMutations faux sensMutations portant sur le codon stop ou non sensMutations portant sur les séquences d’épissage

Mutations avec changement du cadre de lecture

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

………………………………………………………...

transfert de l'information génétique

Documents