aminoacides & protéines
Post on 18-Jan-2016
58 Views
Preview:
DESCRIPTION
TRANSCRIPT
1 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Aminoacides & ProtéinesAminoacides & Protéines
Les Protéines sont des biomolécules constituées d’aminoacides reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques .
Les Protéines sont des biomolécules constituées d’aminoacides reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques .
Les protéines sont utilisées pour…
• structure (peau & muscles)
• transport (hémoglobine)
• réguler les gênes
• hormones (insuline)
Les protéines sont utilisées pour…
• structure (peau & muscles)
• transport (hémoglobine)
• réguler les gênes
• hormones (insuline)
2 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Aminoacides Aminoacides
Les Aminoacides contiennent à la fois un groupe basique (groupe amine NH2) et un groupe acide (groupe acide carboxylique COOH).
Les Aminoacides contiennent à la fois un groupe basique (groupe amine NH2) et un groupe acide (groupe acide carboxylique COOH).
Une réaction se produit réunissant deux (ou plus) aminoacides. Le résultat est la formation d’un peptide ou d’une protéine, selon le nombre d’aminoacides présents.
basique acideH2NCHCOH
R O
3 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Liaisons PeptidiquesLiaisons Peptidiques
Un liaison peptidique est une liaison de type amide liant les aminoacides pour former les peptides et les protéines.
Un liaison peptidique est une liaison de type amide liant les aminoacides pour former les peptides et les protéines.
R C
O
NH2
amide
H2NCHCOH
R O
H2NCHCOH
R O
NCHCOH
R O
H
OR
H2NCHC HOH+
liaison peptide
4 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Peptides & Protéines Peptides & Protéines
Les Peptides contiennent 50 (ou moins) aminoacides et sont classés comme ci-dessous:
• Les Dipeptides contiennent 2 aminoacides.
• Les Tripeptides contiennent 3 aminoacides.
• Les Polypeptides contiennent 50 ou moins aminoacides.
Les Protéines contiennent plus de 50 aminoacides.
Les Peptides contiennent 50 (ou moins) aminoacides et sont classés comme ci-dessous:
• Les Dipeptides contiennent 2 aminoacides.
• Les Tripeptides contiennent 3 aminoacides.
• Les Polypeptides contiennent 50 ou moins aminoacides.
Les Protéines contiennent plus de 50 aminoacides.
5 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
-AminoAcides-AminoAcides
Les -AminoAcides ont un groupe amino en (sur le carbone suivant) du groupe carbonyle.
Les -AminoAcides ont un groupe amino en (sur le carbone suivant) du groupe carbonyle.
H2NCHCOH
OR
carbone
Les -Aminoacides sont classés comme neutre, acide, basique, primaire, ou secondaire, en relation avec la nature du groupe R.
6 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
-AminoAcides-AminoAcides
Les -Aminoacides sont neutres, acides, ou basiques.
Les -Aminoacides sont neutres, acides, ou basiques.
neutre
alanine
acide
acide aspartique
CH3CHCOH
O
NH2
HOCCH2CHCOH
NH2
OO
H2N(CH2)4CHCOH
O
NH2
basique
lysine
Nous allons étudier 15-aminoacides qui sont neutres, 2 sont acides, et 3 sont basiques.
7 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
-AminoAcides-AminoAcides
La plupart des -aminoacides sont primaires, quelques uns sont secondaires.
La plupart des -aminoacides sont primaires, quelques uns sont secondaires.
CCOH
O
NH
primaire
alanine
secondaire
proline
CH3CHCOH
O
NH2
Nous allons étudier 19-aminoacides qui sont primaires et seulement 1 qui est secondaire.
8 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
-AminoAcides-AminoAcides
Les -Aminoacides sont nommés par une lettre code ou par 3 lettres codes.
Les -Aminoacides sont nommés par une lettre code ou par 3 lettres codes.
CCOH
O
NH
alanine
Ala or A
proline
Pro or P
CH3CHCOH
O
NH2
La plupart des codes sont évidents, certains le sont moins.
lysine
Lys or K
H2N(CH2)4CHCOH
O
NH2
9 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
-AminoAcides-AminoAcides
Nous allons étudier 19 -aminoacides qui possèdent des carbones - stéréocentres.
Nous allons étudier 19 -aminoacides qui possèdent des carbones - stéréocentres.
CH2N C
OH
O
R H
*
Seul un -aminoacide, que nous allons étudier, ne possède pas de stéréocentre sur le carbone .
CH2N C
OH
O
H H
glycine
10 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
A lan in e (A la)
O
NH2
CH3 OH
O
NH2
OHCH3
A m in o b u tyricA cid (A b u )
NH
O
NH
NH2
NH2
OH
A rg in in e (A rg )
O
O
NH2
NH2
OH
A sp arag in e (A sn )
OHOH
NH2O
O
A sp articA cid (A sp )
O
NH2
SH OH
C yste in e (C y s)
O O
OHOH
NH2
G lu tam in e (G ln )
O
NH2 OH
G lyc in e (G ly )
O
NH2
NH
N
OH
H istid in e (H is)
11 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
NH2
SHOH
H o m o cyste in e (H cy )
O
NH2
CH3CH3 OH
Iso leu c in e (I le)
O
NH2
CH3
CH3
OH
L eu c in e (L eu )
O
NH2
NH2 OH
L ysin e (L y s)
O
NH2
SCH3 OH
M eth io n in e (M et)
O
NH2
OHCH3
N o rleu c in e (N le)
OH
NH2
NH2
O
O rn ith in e (O rn )
O
NH2
OH
P h en yla lan in e (P h e)
O
NH
OH
P ro lin e (P ro)
12 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
NH2
OH OH
S erin e (S er)
O
NH2
OH
CH3
OH
T h reo n in e (T h r)
O
NH2NH
OH
T ryp to p h an (T rp )
O
NH2OH
OH
T yro sin e (T y r)
O
NH2
CH3
CH3 OH
V alin e (V al)
13 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
L-AminoAcidesL-AminoAcides
Parce que la plupart des -aminoacides contiennent un stéréocentre, il est donc possible d’avoir des énantiomères. Toutefois, la nature n’utilise qu’un seul des deux énantiomères, l’aminoacide L-.
Parce que la plupart des -aminoacides contiennent un stéréocentre, il est donc possible d’avoir des énantiomères. Toutefois, la nature n’utilise qu’un seul des deux énantiomères, l’aminoacide L-.
L-glycéraldéhyde
(un sucre L-)
CHO
HHO
CH2OH
COOH
HH2N
CH2OH
L-sérine
(un aminoacide L-)
14 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
AminoAcides essentielsAminoAcides essentiels
Les 20 -aminoacides que nous allons étudier sont utiles pour la synthèse des protéines, mais l’homme
n’est capable d’en synthétiser que 12 d’entre eux. Les 8 autres (les aminoacides essentiels) doivent
être fournis par la nourriture.Ces derniers sont l’isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine, thréonine,
tryptophane, valine, et lysine.
15 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ZwitterionsZwitterions
Un Zwitterion est un ion dipolaire. Parce que les aminoacides contiennent à la fois un groupe acide et basique, une réaction interne acide-base forme un zwitterion.
Un Zwitterion est un ion dipolaire. Parce que les aminoacides contiennent à la fois un groupe acide et basique, une réaction interne acide-base forme un zwitterion.
H2NCHCOH
OR
H3NCHCO
OR
aminoacide zwitterion
Les Aminoacides existent principalement en tant que zwitterions.
16 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H3NCHCO
OR
OH-
+ + H2OH2NCHCO
OR
H3NCHCO
OR
H3O+
+ H3NCHCOH
OR
+ H2O
ZwitterionsZwitterions
Les zwitterions d’Aminoacides sont amphotères. Ils peuvent réagir aussi bien en tant qu’acides ou en tant que bases.
Les zwitterions d’Aminoacides sont amphotères. Ils peuvent réagir aussi bien en tant qu’acides ou en tant que bases.
En solution acide
En solution basique
zwitterion protoné
zwitterion déprotoné
17 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Points IsoélectriquesPoints Isoélectriques
Le point isoélectrique d’un aminoacide se situe à une zone de pH où l’aminoacide existe en tant que zwitterion.
Le point isoélectrique d’un aminoacide se situe à une zone de pH où l’aminoacide existe en tant que zwitterion.
déprotoné
solution basique
pH élevé
protoné
solution acide
pH faible
zwitterion
point isoélectrique
H3NCHCO
ORH3O
+
H3NCHCOH
OROH
-H2NCHCO
OR
18 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
AlanineAlanine
Le point isoélectrique pour l’alanine est à pH = 6.00, pH où la forme zwitterionique est prépondérante. A pH > 6.00, la forme déprotonée est prépondérante et à pH < 6.00, la forme protonée est prépondérante.
Le point isoélectrique pour l’alanine est à pH = 6.00, pH où la forme zwitterionique est prépondérante. A pH > 6.00, la forme déprotonée est prépondérante et à pH < 6.00, la forme protonée est prépondérante.
H3O+
H3NCHCOH
O
CH3
H3NCHCO
O
CH3
OH-
H2NCHCO
O
CH3
déprotonée
pH > 6.00
protonée
pH < 6.00
zwitterion
point isoélectrique
pH = 6.00
19 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Acide AspartiqueAcide Aspartique
Le point isoélectrique pour l’acide aspartique est à pH = 2.77.
Le point isoélectrique pour l’acide aspartique est à pH = 2.77.
déprotonée
pH > 2.77
protonée
pH < 2.77
zwitterion
point isoélectrique
pH = 2.77
H3O+
H3NCHCOH
O
CH2COOH
H3NCHCO
O
CH2COOH
OH-
H2NCHCO
O
CH2COO
20 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
LysineLysine
Le point isoélectrique pour la lysine est à pH = 9.74.Le point isoélectrique pour la lysine est à pH = 9.74.
déprotonée
pH > 9.74
protonée
pH < 9.74
zwitterion
point isoélectrique
pH = 9.74
H3O+
H3NCHCOH
O
(CH2)4NH3
H3NCHCO
O
(CH2)4NH2
OH-
H2NCHCO
O
(CH2)4NH2
21 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Réactivité et Synthèses des aminoacides
Réactivité et Synthèses des aminoacides
22 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
R
NH2
O
OH
R
NH2
OH
AlLiH4 ou BH3
R
NH2
O
OH
R
NH2
O
Cl
R
NH2
O
O
R1
SOCl2R1OH
La réactivité de la fonction acide est observée. La stéréochimie du carbone asymétrique est conservée selon les conditions opératoires.
La réactivité de la fonction acide est observée. La stéréochimie du carbone asymétrique est conservée selon les conditions opératoires.
Réaction de réductionRéaction de réduction
Réaction d’éstérificationRéaction d’éstérification
Conservation de l’asymétrie
Disparition de l’asymétrie
23 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
R
NH2
O
OH
R
NH2
O
OR1
SOCl2+ R1OH
Réaction d’éstérificationRéaction d’éstérification
Conservation de l’asymétrie
24 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
R
NH2
O
OH
R
NH2
O
OR1
+ R1OH
+O
Cl
O
CH3O
O
O
O
CH3
R
NH2
+ CH3
O
OH
O
OH CH3
+CO2
Réaction d’éstérificationRéaction d’éstérification
Conservation de l’asymétrie
25 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
R
NH2
O
OH
NaNO2/HCl R
N+
O
ON
H
O
R OR
OH
O
OH
H2O
OHH
Réaction de diazotationRéaction de diazotation
On obtient un acide alcool
26 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Protection et déprotection d’une fonction amine.Protection et déprotection d’une fonction amine.
Groupement BOC: tertioButylOxyCarbonyleGroupement BOC: tertioButylOxyCarbonyle
NH2
O
OH
R
+t-Bu
O
O
NH
CH3
O
OH
t-Bu
O
O
NH
CH3
O
ORNH2
O
O
R
R
+CH2
CH3
CH3
CO2
H3O+
O
O
O
t-Bu
t-Bu
27 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl
Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl
H
O
O
NH
R
O
OH
N
CH3
CH3
CH3
CH2
+CO2 +
NH2
O
OH
R
28 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse
Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse
O
O
NH
R
O
OH H2, PdCH3
+
HO
O
NH
R
O
OH
NH2
R
O
OH
+CO2
+
29 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Protection et déprotection d’une fonction amine.Protection et déprotection d’une fonction amine.
Groupement BOC: tertioButylOxyCarbonyleGroupement BOC: tertioButylOxyCarbonyle
NH2
O
OH
R
+t-Bu
O
O
NH
CH3
O
OH
t-Bu
O
O
NH
CH3
O
ORNH2
O
O
R
R
+CH2
CH3
CH3
CO2
H3O+
O
t-Bu
O
O
t-Bu
On peut également employer l’acide trifluoroacétique (TFA) dans le CH2Cl2 ou HBr
30 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl
Groupement FMOC: 9-FluoranylMethOxyCarbonyl
H
O
O
NH
R
O
OH
N
CH3
CH3
CH3
CH2
+CO2 +
NH2
O
OH
R
31 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse
Groupement CBZ: BenzyloxyCarbonyl, déprotection par hydrogénolyse
O
O
NH
R
O
OH H2, PdCH3
+
HO
O
NH
R
O
OH
NH2
R
O
OH
+CO2
+
32 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Préparation des aminoacides.Préparation des aminoacides.
Réaction de StreckerRéaction de Strecker
NH2
R
O
OH
R
R1
O
-C N
H+
R
R1
OH
N
R
R1
O+
N
HH
R
R1
N+
N
HHH
NH3
H3O+,
H+
33 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Préparation des aminoacides.Préparation des aminoacides.
Réaction de Hell-Volhard-ZelinskiRéaction de Hell-Volhard-Zelinski
CH3
O
OH
+ Br2 /P
CH3
O
OH
Br
CH3
O
O-
H3N+
NH3 , 25°C
34 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
N
O
O
K
R Cl
N
O
O
R + K Cl
N-
O
O
R Cl N
O
O
R Cl-
Phtalimide de potassium
35 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
R NH2+N
O
O
RHCl puis neutralisation
O
O
OH
OH
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
OU
R NH2+N
O
O
R
NH2NH2
O
O
NH
NH
Deux méthodes pour faire l’hydrolyse du N-phtalimide:
Hydrolyse acide
Hydrazinolyse
36 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
N
O
O
R
H
O
H
H+
N
O
O
R
H
O
H
NH
O
O
R
H
O
H O
H
H+
H O
NH
O
O
R
H
O
H
Mécanisme:
37 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
H O
NH
O
O
R
H
O
HO
O
O
H
O
H
NH2 R+
38 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
N
O
O
R
NH2NH2N
O
O
R
NHNH2
H
NH
O
O
R
NHNH2
NH
O
O R
NH
NH
H
Mécanisme:
39 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des Amines selon Gabriel
Synthèse des Amines selon Gabriel
NH
O
O R
NH
NH
H
O
O
NH
NHNH2
R
40 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ElectrophorèseElectrophorèse
L’électrophorèse est une technique qui permet la séparation d’un mélange d’aminoacides. Elle utilise la différence dans les valeurs des points isoélectriques des aminoacides.
L’électrophorèse est une technique qui permet la séparation d’un mélange d’aminoacides. Elle utilise la différence dans les valeurs des points isoélectriques des aminoacides.
- +
aminoacide chargé
négativement (déprotoné)
aminoacide chargé
positivement (protoné)
aminoacide à son point
isoélectrique
41 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ElectrophorèseElectrophorèse
Un mélange de lysine, alanine, et d’acide aspartique peut être séparé par électrophorèse à pH = 6.00.
Un mélange de lysine, alanine, et d’acide aspartique peut être séparé par électrophorèse à pH = 6.00.
H3NCHCO
O
CH3
H3NCHCOH
O
(CH2)4NH3
H2NCHCO
O
CH2COO- +
acide aspartique
chargé négativement (déprotoné)
lysine
chargée positivement
(protonée)
alanine à son point
isoélectrique à pH = 6.00
42 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ElectrophorèseElectrophorèse
Un mélange d’histidine, sérine, et d’acide glutamique peut être séparé par électrophorèse à pH = 5.68.
Un mélange d’histidine, sérine, et d’acide glutamique peut être séparé par électrophorèse à pH = 5.68.
- +
acide glutamique
chargé négativement (déprotoné)
sérine à son point
isoélectrique pH = 5.68
H3NCHCOH
O
CH2
N
NH2
H3NCHCO
O
CH2OH
H2NCHCO
O
CH2CH2COO
histidine chargée
positivement (protonée)
43 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
DipeptidesDipeptides
Un dipeptide est formé par combinaison de 2 aminoacides.
Un dipeptide est formé par combinaison de 2 aminoacides.
H2NCHCOH
O
CH3
H2NCHCOH
O
CH2OH
H2NCHC
O
CH3
H
CH2OH
O
NCHCOH
alanine
Ala
sérine
Ser
alanylsérine
Ala-Ser
Les Dipeptides sont dessinés en écrivant le groupe NH2 libre sur la gauche et le groupe COOH libre sur la droite.
44 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
DipeptidesDipeptides
Un autre dipeptide peut être formé par combinaison d’alanine et de sérine.
Un autre dipeptide peut être formé par combinaison d’alanine et de sérine.
H2NCHCOH
O
CH3
H2NCHCOH
O
CH2OH
alanine
Ala
sérine
Ser
sérylalanine
Ser-Ala
H2NCHC
O
CH2OH
H
CH3
O
NCHCOH
Les Dipeptides sont dessinés en écrivant le groupe NH2 libre sur la gauche et le groupe COOH libre sur la droite.
45 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
DipeptidesDipeptides
Quels sont les 2 dipeptides que l’on peut former par combinaison de la leucine et de la cystéine?
Quels sont les 2 dipeptides que l’on peut former par combinaison de la leucine et de la cystéine?
Leu-Cys
H2NCHC
O
CH2
CH(CH3)2
H
CH2SH
O
NCHCOH
CH2SH
O
H2NCHC
H
CH(CH3)2
CH2
O
NCHCOH
Cys-Leu
46 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
TripeptidesTripeptides
Quels sont les six tripeptides que l’on peut former par combinaison de l’alanine, de la lysine, et de la proline?
Quels sont les six tripeptides que l’on peut former par combinaison de l’alanine, de la lysine, et de la proline?
Ala-Lys-Pro
Ala-Pro-Lys
Lys-Ala-Pro
Lys-Pro-Ala
Pro-Ala-Lys
Pro-Lys-Ala
Ala
Lys
Pro
47 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
TripeptidesTripeptides
Les tripeptides Ala-Lys-Pro et Pro-Lys-Ala n’ont pas la même structure.
Les tripeptides Ala-Lys-Pro et Pro-Lys-Ala n’ont pas la même structure.
H2NCHC
O
CH3
H
N
O
NCHC
(CH2)4
NH2
COH
O
CHC
O H
NHCHCOH
O
NCHC
(CH2)4
NH2
NH O
CH3
Ala-Lys-Pro
Pro-Lys-Ala
48 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
N+
O
N
O
OHH
H
HH
H HH
H
H
H
H
H
H
H
H
H
O-
H
PeptidesPeptides
L’Aspartame est un dipeptide noté Asp-Phe-OMeL’Aspartame est un dipeptide noté Asp-Phe-OMe
L’aspartame est un édulcorant hypocalorique (Nutrasweet)L’aspartame est un édulcorant hypocalorique (Nutrasweet)
Asp
Phe-OMe
49 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PeptidesPeptides
OO
N
S
H
H
H HH
O
N
O
HH
H
H
O
O-
N+
HH
HH
H
HH
H
Le Glutathion est un tripeptide: -Glu-Cys-GlyLe Glutathion est un tripeptide: -Glu-Cys-Gly
Le glutathion se trouve dans toutes les cellules vivantes (concentrations élevées dans le cristallin de
l’œil). Elle est un agent de réduction dans les processus biochimiques.
Le glutathion se trouve dans toutes les cellules vivantes (concentrations élevées dans le cristallin de
l’œil). Elle est un agent de réduction dans les processus biochimiques.
-GluCys
Gly
50 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PeptidesPeptides
La gramacidine S est un peptide cyclique.La gramacidine S est un peptide cyclique.
La gramacidine est un antibiotique constitué de deux chaînes pentapeptides [2*(R-Phe-Pro-Val-Orn-Leu)] unis tête à queue. A noter la configuration R-Phe et l’ornithine, acide aminé rare.
H
N
O
N
H
O
O
HN
O
H
N
N+
O
H
NO
H
N
O
NO
H
N
O
H
N+
NO
NH
H H
H
H
H
H
H
H
HH
HHHH
HH
HH H
HH
HH
HH
HH
H
H
H
H
H H
H
H
H
HH
H
HH
H
HHH
H
H
H
H
H
H
HH
H
HH
H
H
HH
H
H
HH
H
H
H
H
H
HH H
H H
H
H
H
H
HH
HHH
H
H
H
H
51 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PeptidesPeptides
La soie est un polypeptide (protéine) qui présente de manière répétitive la séquence Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala. Elle présente une stucture en feuillets. D’autres polypeptides, les protéines présentent des stuctures en hélice (myosine dans le muscle, -kératine dans les cheveux, les ongles et la laine).
52 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Le pont DisulfureLe pont Disulfure
En addition à la liaison amide, un autre type de liaison, le pont Disulfure, peut se former entre deux aminoacides de type cystéine.
En addition à la liaison amide, un autre type de liaison, le pont Disulfure, peut se former entre deux aminoacides de type cystéine.
C
CHCH2SH
NH
O
HSCH2CH
C
NH
O C
CHCH2S
NH
O O
NH
C
SCH2CH
pont disulfure
Le pont didulfure est écrit comme étant CyS CyS quand on utilise les trois lettres codes.
53 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Le pont disulfureLe pont disulfure
Ci-dessous est représentée la structure partielle de l’insuline, qui contient un pont disulfure qui forme une boucle dans une même chaîne et deux ponts entre deux chaînes distinctes.
Ci-dessous est représentée la structure partielle de l’insuline, qui contient un pont disulfure qui forme une boucle dans une même chaîne et deux ponts entre deux chaînes distinctes.
-Gln-CyS-CyS-Thr-Ser-Ile-CyS-Ser-
-Leu-CyS-Gly-
pont
boucle
L’insuline est utilisée dans le traitement du diabète (propriétés hypoglycémiantes). Elle est extraite de
pancréas d’animaux d’abattoirs.
54 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
InsulineInsuline
Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn
Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-
Ala-Lys-Pro-Thr-Tyr-Phe-Phe-Gly-Arg-
Chaîne A
Chaîne B
5 10 15 21
5 10 15 20
2530
SS
S
S
S
S
55 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
InsulineInsuline
carbonecarbone azoteazote oxygèneoxygène soufresoufre
56 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
InsulineInsuline
chaîne A (21 unités)
chaîne B (30 unités)
ponts disulfures
boucle disulfure
57 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Liaison Hydrogène pour les -Hélices
NH
HN
NH
HN
NH
HN
NH
O
O
O
O
O
OR R R
R R R
HN
O
R
1
2
3 5 7
4 6
R
8
Carbonyl Oxygen of Residue i H-bonds to Amide Hydrogen of Residue i + 4
L’oxygène du carbonyle est lié à l’hydrogène i-H de la fonction amide. Cet hydrogène est situé à i+4
58 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Une Hélice
Liaisons et atomes(semi éclaté)
Modèle compact (Stéreo)
59 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Liaison Hydrogène dans les feuillets
N
N
N
O
O
O
H
H
HR
H
R
H
H
R R
H
N
N
N
O
O H
H
H O
N
R
HH
RH
R R
H
O
H
Chain direction
Chain direction
Direction de la chaîne
Direction de la chaîne
60 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la structure peptidique
Détermination de la structure peptidique
Dans le but de connaître la structure d’un peptide, il faut déterminer…
• quels sont les aminoacides présents
• la molécularité de chaque aminoacide présent
• l’ordre avec lequel les aminoacides sont liés
Dans le but de connaître la structure d’un peptide, il faut déterminer…
• quels sont les aminoacides présents
• la molécularité de chaque aminoacide présent
• l’ordre avec lequel les aminoacides sont liés
61 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
L’analyseur d’aminoacides nous renseigne sur la nature des aminoacides présents et le nombre (molécularité) de chaque aminoacide. Le peptide à analyser est hydrolysé en aminoacides individuels qui sont ensuite chromatographiés.
L’analyseur d’aminoacides nous renseigne sur la nature des aminoacides présents et le nombre (molécularité) de chaque aminoacide. Le peptide à analyser est hydrolysé en aminoacides individuels qui sont ensuite chromatographiés.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
La Dégradation d’Edman nous renseigne sur l’ordre (ou séquence) avec lequel les aminoacides sont liés. Le peptide à analyser est traité chimiquement et analysé, l’aminoacide terminal est identifié.
La Dégradation d’Edman nous renseigne sur l’ordre (ou séquence) avec lequel les aminoacides sont liés. Le peptide à analyser est traité chimiquement et analysé, l’aminoacide terminal est identifié.
62 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Le séquençage complet de protéines n’est pas effectué par la dégradation d’Edman. En fait une hydrolyse partielle coupe la protéine en fragments plus petits et mieux identifiables (manipulables).
Le séquençage complet de protéines n’est pas effectué par la dégradation d’Edman. En fait une hydrolyse partielle coupe la protéine en fragments plus petits et mieux identifiables (manipulables).
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
L’hydrolyse partielle peut être réalisée en utilisant de l’acide dilué (méthode non-sélective) ou par des enzymes trypsine et chymotrypsine (méthode hautement spécifique).
L’hydrolyse partielle peut être réalisée en utilisant de l’acide dilué (méthode non-sélective) ou par des enzymes trypsine et chymotrypsine (méthode hautement spécifique).
63 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
L’hydrolyse totale est effectuée par de l’HCl 6N, 110°C, 24h. Les acides aminés sont alors chromatographiés dans un appareil automatique: l’analyseur d’acides aminés. On obtient ainsi en fonction du pH (variable) l’ensemble des acides aminés et leur proportion.
L’hydrolyse totale est effectuée par de l’HCl 6N, 110°C, 24h. Les acides aminés sont alors chromatographiés dans un appareil automatique: l’analyseur d’acides aminés. On obtient ainsi en fonction du pH (variable) l’ensemble des acides aminés et leur proportion.
Phe--Leu—Met—Lys—Tyr—Asp—Gly—Gly—Arg—Val—Ile—Pro--Tyr
HCl, 6N, 24h Phe + Leu + Met + Lys + 2 Tyr + Asp + 2 Gly + Arg + Val + Ile + Pro
64 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Le peptide à analyser, hydrolysé en aminoacides individuels, est ensuite chromatographié. La variation du pH permet une séparation complète.
Le peptide à analyser, hydrolysé en aminoacides individuels, est ensuite chromatographié. La variation du pH permet une séparation complète.
L’ammoniac est ici donné à titre indicatif
65 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Dégradation de Sanger: le peptide est traité par du 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène. Le produit résultant est
ensuite hydrolysé par de l’acide HCl / 6N, puis analysé par chromatographie.
Dégradation de Sanger: le peptide est traité par du 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène. Le produit résultant est
ensuite hydrolysé par de l’acide HCl / 6N, puis analysé par chromatographie.
O2N
NO2
F + C
O
HNH2NCHR
1) -HF
2) HCl 6N,
NO2
O2N NHCHRCO2H + acides aminés
66 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
La dégradation d’Edman: le peptide est traité par l’isothiocyanate de phényle. Le produit résultant est ensuite
hydrolysé. On obtient ainsi une phénylthiohydantoïne de l’aminoacide terminal et un peptide possédant un aminoacide en
moins (par la gauche). On recommence ensuite l’opération.
La dégradation d’Edman: le peptide est traité par l’isothiocyanate de phényle. Le produit résultant est ensuite
hydrolysé. On obtient ainsi une phénylthiohydantoïne de l’aminoacide terminal et un peptide possédant un aminoacide en
moins (par la gauche). On recommence ensuite l’opération.
N + C
O
HNH2NCHRC S
NH
S
NH
ONH
R
NNH
S
OR
NH2+puis H+, H2O
67 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
La Trypsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides arginine et lysine.
La Trypsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides arginine et lysine.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
La Chymotrypsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides substitués par un groupe aryle phénylalanine, tyrosine, et tryptophane.
La Chymotrypsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides substitués par un groupe aryle phénylalanine, tyrosine, et tryptophane.
Phe-Leu-Met-Lys-Tyr-Asp-Gly-Gly-Arg-Val-Ile-Pro-Tyr
chymotrypsine
trypsine
68 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Phe-Leu-Met-Lys-Tyr-Asp-Gly-Gly-Arg-Val-Ile-Pro-Tyr
La clostripaïne hydrolyse au niveau du site carboxylique de l’ aminoacide arginine.
La clostripaïne hydrolyse au niveau du site carboxylique de l’ aminoacide arginine.
La pepsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides Asp, Glu, Leu, Phé,
Trp et Tyr.
La pepsine hydrolyse au niveau du site carboxylique des aminoacides Asp, Glu, Leu, Phé,
Trp et Tyr.
La thermolysine hydrolyse au niveau du site amine des aminoacides Leu, Ile et Val.
La thermolysine hydrolyse au niveau du site amine des aminoacides Leu, Ile et Val.
clostripaïnepepsineThermolysine
69 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
La détermination en aminoacides d’un heptapeptide montre qu’il est constitué de Asp, Gly, Leu, Phe, Pro2, et Val. La dégradation d’Edman montre que la glycine est le groupe N-terminal. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’heptapeptide?
La détermination en aminoacides d’un heptapeptide montre qu’il est constitué de Asp, Gly, Leu, Phe, Pro2, et Val. La dégradation d’Edman montre que la glycine est le groupe N-terminal. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’heptapeptide?
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Val-Pro-Leu Gly Gly-Asp-Phe-Pro Phe-Pro-Val
Gly-Asp-Phe-Pro
Phe-Pro-Val
Val-Pro-Leu
Gly-Asp-Phe-Pro-Val-Pro-Leu
70 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
L’analyseur d’Aminoacides montre qu’un hexapeptide est constitué de: Arg, Gly, Ile, Leu, Pro, et Val. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’hexapeptide?
L’analyseur d’Aminoacides montre qu’un hexapeptide est constitué de: Arg, Gly, Ile, Leu, Pro, et Val. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’hexapeptide?
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Pro-Leu-Gly Arg-Pro Gly-Ile-Val
Arg-Pro
Pro-Leu-Gly
Gly-Ile-Val
Arg-Pro-Leu-Gly-Ile-Val
71 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
L’analyseur d’Aminoacides montre qu’un hexapeptide est constitué de: Asp, Leu, Met, Trp, and Val2. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’hexapeptide?
L’analyseur d’Aminoacides montre qu’un hexapeptide est constitué de: Asp, Leu, Met, Trp, and Val2. L’hydrolyse partielle en milieu acide donne les fragments suivants. Quelle est la structure de l’hexapeptide?
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Val-Leu Val-Met-Trp Trp-Asp-Val
Val-Met-Trp
Trp-Asp-Val
Val-Leu
Val-Met-Trp-Asp-Val-Leu
72 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
chymotrypsine: Leu-Arg et Ser-Ile-Arg-Val-Val-Pro-Tyr
trypsine: Val-Val-Pro-Tyr-Leu-Arg et Ser-Ile-Arg
Ser-Ile-Arg-Val-Val-Pro-Tyr
Un nonapeptide donne les fragments ci-dessous quand il est traité par la trypsine et la chymotrypsine. Quelle est la structure de ce nonapeptide?
Un nonapeptide donne les fragments ci-dessous quand il est traité par la trypsine et la chymotrypsine. Quelle est la structure de ce nonapeptide?
Détermination de la Structure PeptidiqueDétermination de la Structure Peptidique
Ser-Ile-Arg-Val-Val-Pro-Tyr-Leu-Arg
Ser-Ile-Arg
Val-Val-Pro-Tyr-Leu-ArgLeu-Arg
73 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse des peptides et polypeptidesSynthèse des peptides et polypeptides
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
NH2
O
OH
R
+t-Bu
O
O
NH
R
O
OH
O
t-Bu
O
O
t-Bu
Groupe terbutyloxycarbonyl: Boc
74 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
t-Bu
O
O
NH
R
O
O-
polystyrène
Cl
éthanol, 80°C
t-Bu
O
O
NH
R
O
O
polystyrène
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
La réaction de l’ion carboxylate avec l’atome de chlore est une réaction de substitution SN
Synthèse de Merrifield
75 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
t-Bu
O
O
NH
R
O
O
polystyrène
TFA, DCM ou
HCl, AcOH
H3N+
R
O
O
polystyrène
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
Le groupe Boc est coupé par le TFA (acide trifluoroacétique dans le DCM (dichlorométhane)
76 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H3N+
R
O
O
polystyrène
TEA, DCM
H2N
R
O
O
polystyrène
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
On neutralise le sel d’ammonium par la TEA (triéthylamine) dans le DCM
77 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
R
O
O
polystyrène
Boc-aminoacide, DCCI
NH
R
O
O
polystyrène
O
NH
R1
Boc
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
On fait ensuite réagir l’amine avec l’aminoacide sous sa forme protégée Boc, en présence de DDCI (dicyclohexylcarbodiimide)
78 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
NH
R
O
O
polystyrène
O
NH
R1
Boc
HF ou HBr/TFA
NH
R
O
OH
O
NH2
R1
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
On déprotège ensuite et libère le peptide ainsi créé par traitement à l’HF ou le
mélange de HBr/TFA
79 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Synthèse en phase solide : Stratégie Boc
NH
R
O
O
polystyrène
O
NH
R1
Boc
1) TFA, DCM
2) TEA, DCM
3) Boc-aminoacide, DCCI
NH
R
O
O
polystyrène
O
NH
R1O
NH
R2
Boc
etc....
Mais, on peut poursuivre la synthèse
en additionnant un autre Boc-aminoacide
123
80 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PapaïnePapaïne
• Enzyme isolée du fruit (jus) de la papaye
• contient 121 amino acides (c’est une petite protéïne)
• MM = 23.350 g/mol
81 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PapaïneLa fonction biologique est l’hydrolyse
(coupure) des protéïnes
Notez que la réaction est réversible. Sous les bonnes conditions, la papaïne peut catalyser la formation de liaisons peptidiques.
Protéine NH CH C
R
O
NH Protéine
Protéin NH CH C
R
O
NH2 ProtéineOH
+ H2Opapaine
+Liaison Réactive
82 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Mécanisme de l’action de la Papaïne
SH R C
O
NHR'+PapainSH
Papain R C
O
NHR'
1. Formation d’un complexe réversible
Un ComplexeEnzyme-Substrat
83 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
2. Formation d’un Intermédiaire Thioester
SHPapain R C
O
NHR'S
Papain C
OR
+ NH2R'
Mécanisme de l’action de la Papaïne
84 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3. Hydrolyse du Thioester
SPapain C
OR
+ H2OSH
Papain +R C
O
OH
Le Catalyseurest régénéré!
Mécanisme de l’action de la Papaïne
85 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Papaïne• Peut également hydrolyser les dérivés amides
d’aminoacides ou catalyser la préparation de liaison amide à partir d’amines et d’acides carboxyliques
C
O
NH CH CO2H
R
NH2
C
O
NH CH C
R
NH
O
papaine
acide Benzoylaminocarboxylique
Benzoylaminocarboxanilide
aniline
86 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Papaïne
• La Papaïne est chirale. Elle peut ainsi se lier aux dérivés d’aminoacides (D)- et (L)- de manière différente (Les complexes sont des diastéréoisomères)
• Seul l’énantiomère L- peut réagir pour donner un produit
87 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
PapaïneC
O
NH CH CO2 H
R
NH2
C
O
NH CH C
R
NH
O
C
O
NH CH CO2 H
R
papaine
Acide (D,L)-Benzoylaminocarboxylique
(L)-Benzoyl aminocarboxyanilide Acide (D)-Benzoylaminocarboxylique
aniline
O
NH
CH3
O
NH
N-(2-anilino-1-methyl-2-oxoethyl)benzamide
88 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Résolution Enzymatique d’un acide Benzoylaminocarboxylique
H3NCO2
R CO
Cl
HCl HNCO2H
R
C O
HNC
R
C OHN
CO2
R
C O
O
NH
HH
NaOH (aq) (D,L)-aminoacide
(D,L)-benzoylaminoacide
papaine, tampon citrate
(L)-cystéine
Anilide du (L)-benzoyl-aminoacide
Carboxylate du (D)-benzoylaminoacide
NH2
89 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
A lan in e (A la)
O
NH2
CH3 OH
O
NH2
OHCH3
A m in o b u tyricA cid (A b u )
NH
O
NH
NH2
NH2
OH
A rg in in e (A rg )
O
O
NH2
NH2
OH
A sp arag in e (A sn )
OHOH
NH2O
O
A sp articA cid (A sp )
O
NH2
SH OH
C yste in e (C y s)
O O
OHOH
NH2
G lu tam in e (G ln )
O
NH2 OH
G lyc in e (G ly )
O
NH2
NH
N
OH
H istid in e (H is)
90 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
NH2
SHOH
H o m o cyste in e (H cy )
O
NH2
CH3CH3 OH
Iso leu c in e (I le)
O
NH2
CH3
CH3
OH
L eu c in e (L eu )
O
NH2
NH2 OH
L ysin e (L y s)
O
NH2
SCH3 OH
M eth io n in e (M et)
O
NH2
OHCH3
N o rleu c in e (N le)
OH
NH2
NH2
O
O rn ith in e (O rn )
O
NH2
OH
P h en yla lan in e (P h e)
O
NH
OH
P ro lin e (P ro)
91 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
NH2
OH OH
S erin e (S er)
O
NH2
OH
CH3
OH
T h reo n in e (T h r)
O
NH2NH
OH
T ryp to p h an (T rp )
O
NH2OH
OH
T yro sin e (T y r)
O
NH2
CH3
CH3 OH
V alin e (V al)
92 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
Analyse Spectroscopique des acides aminés
Analyse Spectroscopique des acides aminés
93 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
1.23[6]1.25[6]
3.37[3,5]3.52[4]
3.54[4]3.56[4]
3.58[4]
CH36 4
2
O1
OH3
NH25
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du CH3 est le signalle plus blindé du spectre
94 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
1.23[6]1.25[6]
3.37[3,5]3.52[4]
3.54[4]3.56[4]
3.58[4]
CH36 4
2
O1
OH3
NH25
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On trouve ensuite les signauxdes autres protons
95 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
CH36 4
2
O1
OH3
NH25
3.70 3.60 3.50 3.40 3.30
3.37[3,5]
3.52[4a]
3.54[4a]3.56[4a]
3.58[4a]
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Détaillons les massifs
Nous avons tout d’abord le signaldes groupes NH2 et OH
96 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
CH36
4
2
O1
OH3
NH25
H
3.70 3.60 3.50 3.40 3.30
3.37[3,5]
3.52[4a]
3.54[4a]3.56[4a]
3.58[4a]
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du proton porté par le carboneen apparaît sous forme d’un quadruplet
97 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
CH36
4
2
O1
OH3
NH25
H
3.70 3.60 3.50 3.40 3.30
3.37[3,5]
3.52[4a]
3.54[4a]3.56[4a]
3.58[4a]
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le protonen sous forme de quadruplet
(couplage avec le CH3)
Il n’y a pas de couplageavec le groupe NH2
98 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
1.60 1.50 1.40 1.30 1.20 1.10 1.00 0.90
1.23[6]1.25[6]
CH36 4
2
O1
OH3
NH25
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le CH3 se présentesous forme d’un doublet
99 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
CH36
4
2
O1
OH3
NH25
H
1.30 1.20 1.10
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le CH3 se présentesous forme d’un doublet
100 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le carbone C=O est le signalle plus déblindé du spectre C13
101 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On trouve ensuite le carbone en
102 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Puis le carbone de type CH3
103 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9 Spectrométrie de MasseSpectrométrie de Masse
M+.
-15-30
CO2
104 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
NH2,NH3
+
105 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
CH deCOOH
106 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
NH3+
107 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
C=O
108 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
COO-
109 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
19.6
51.6174.9
InfrarougeInfrarouge
CH3
110 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
2.82[7<'>]
2.83[7<'>]
2.85[7<'>]3.01[7<''>]
3.77[8]3.80[8]
3.93[12,9]
7.15[6]
7.17[2,6]
7.18[Comb]7.20[4]
7.21[4]
7.23[4]
7.25[5]
7.28[Comb]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54 1H NMR
1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Les protons du groupe phényle donnent les signaux les plus déblindés
111 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
2.82[7<'>]
2.83[7<'>]
2.85[7<'>]3.01[7<''>]
3.77[8]3.80[8]
3.93[12,9]
7.15[6]
7.17[2,6]
7.18[Comb]7.20[4]
7.21[4]
7.23[4]
7.25[5]
7.28[Comb]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54 1H NMR
1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On trouve ensuite lessignaux des autres protons
112 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
2.82[7<'>]
2.83[7<'>]
2.85[7<'>]3.01[7<''>]
3.77[8]3.80[8]
3.93[12,9]
7.15[6]
7.17[2,6]
7.18[Comb]7.20[4]
7.21[4]
7.23[4]
7.25[5]
7.28[Comb]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54 1H NMR
1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du CH2 benzyliqueest facilement identifiable
113 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
7.60 7.50 7.40 7.30 7.20 7.10 7.00 6.90 6.80
7.13[Comb]7.14[Comb]7.15[6]
7.15[2]7.15[6]
7.15[6]7.16[Comb]
7.17[6]
7.17[2,6]7.23[4]
7.23[4]
7.23[Comb]
7.24[3]
7.25[5]
7.25[5]
7.25[Comb]7.26[3]
7.26[3]7.27[5]
7.28[Comb]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54 1H NMR
1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Les protons du groupe phényle donnent un massif complexe
114 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
4.20 4.10 4.00 3.90 3.80 3.70 3.60 3.50 3.40
3.77[8]3.78[8]
3.80[8]
3.93[12,9]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54 1H NMR
1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal dus aux protons OH et NH2
donnent un signal unique élargi
115 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
4.20 4.10 4.00 3.90 3.80 3.70 3.60 3.50 3.40
3.77[8]3.78[8]
3.80[8]
3.93[12,9]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H
HH
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du proton portépar le carbone en est caractéristique
116 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H7a
H7b H
8a
4.00 3.90 3.80 3.70
3.77[8a]3.79[8a]
3.80[8a]
3.93[12,9]
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On note pour celui-ci
un doublet dédoublé,couplage
H8a-H7a etH8a-H7b
117 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3.30 3.20 3.10 3.00 2.90 2.80 2.70 2.60 2.50
2.79[7<'>]2.82[7<'>]
2.83[7<'>]2.85[7<'>]
3.00[7<''>]3.01[7<''>]
3.03[7<''>]3.04[7<''>]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H7a
H7b H
8a
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du proton H7a porté
par le carbonebenzylique
est caractéristique
118 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3.30 3.20 3.10 3.00 2.90 2.80 2.70 2.60 2.50
2.79[7<'>]2.82[7<'>]
2.83[7<'>]2.85[7<'>]
3.00[7<''>]3.01[7<''>]
3.03[7<''>]3.04[7<''>]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H7a
H7b H
8a
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le signal du protonH7b
porté parle carbonebenzylique
est caractéristique
119 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3.00 2.90 2.80
2.79[7<'>]2.82[7<'>]
2.83[7<'>]2.85[7<'>]
3.00[7<''>]3.01[7<''>]
3.04[7<''>]
78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H7a
H7b H
8a
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On observe une sériede couplages
120 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3.80 3.70 3.60 3.50 3.40 3.30 3.20 3.10 3.00 2.90 2.80 2.70
2.79[7a]2.81[7a]
2.83[7a]2.85[7a]
3.00[7b]3.01[7b]
3.03[7b]3.05[7b]
3.77[8a] 78
10
O11
OH12
NH29
12 6
3 54
H7a
H7b H
8a
1H NMR1H NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Ces couplages se retrouventsur le signal du proton H8a
121 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Le carbone C=O est le signalle plus déblindé du spectre C13
122 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
On trouve ensuite le carbone ipso
123 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Puis les carbones ortho et méta
124 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Et enfin para
125 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Les carbones les plus blindésdu spectre sont le carbone
126 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
… et le carbone benzylique
127 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
InfrarougeInfrarouge
CH
128 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
InfrarougeInfrarouge
NH et OH
129 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
InfrarougeInfrarouge
NH3+
COO-
130 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
O
OHH2N
39.4
56.8
174.9
139.5
127.8
128.7
126.0128.7
127.8
Spectrométrie de MasseSpectrométrie de Masse
M+.
-45-CO2
H .-46-CH2CHNH2
.
C7H7+.
C6H5+.
-29-CHNH2
.
131 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
AspartameAspartame
132 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
AspartameAspartameONH
O
OH
NH2O
O
CH3
133 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
AspartameAspartame
134 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
InfrarougeInfrarouge
NH3+
COO-
NH et OH
NH2,NH3
+
135 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
InfrarougeInfrarouge
CH
COO-
C=O
136 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Spectrométrie de MasseSpectrométrie de Masse
M+.
C7H7+.
137 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Voici le spectre réel de l’aspartame
138 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
On observe les protons du noyau phényle
139 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Puis les protons mobiles (NH2, NH et OH)
140 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Le signal du groupe CH3
est caractéristique: singulet
141 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Et enfin tous les autres protons
142 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Examinons le spectre théoriquede l’aspartame
143 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les protons du groupe phényle donnent les signaux les plus déblindés
144 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Le signal des protons H15, H21, et H9des groupes OH,
NH etNH2
est caractéristique(singulet,
déplacement variable)
145 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
On trouve ensuite lessignaux des autres protons
146 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Le signal des protons H17 du groupe CH3
est caractéristique(singulet)
147 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
7.50 7.40 7.30 7.20 7.10 7.00 6.90 6.80 6.70 6.60 6.50 6.40
6.85[15,21,9]
7.15[Comb]7.16[Comb]
7.17[4]
7.17[6]
7.17[6]
7.18[Comb]
7.19[2]
7.20[3]
7.21[Comb]
7.22[3]7.22[Comb]
7.22[3]
7.24[Comb]7.24[5]
7.25[Comb]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les protons du groupe phényle donnent un massif complexe
148 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
7.50 7.40 7.30 7.20 7.10 7.00 6.90 6.80 6.70 6.60 6.50 6.40
6.85[15,21,9]
7.15[Comb]7.16[Comb]
7.17[4]
7.17[6]
7.17[6]
7.18[Comb]
7.19[2]
7.20[3]
7.21[Comb]
7.22[3]7.22[Comb]
7.22[3]
7.24[Comb]7.24[5]
7.25[Comb]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Le signal des protons H15, H21, et H9des groupes OH,
NH etNH2
est caractéristique(singulet élargi)
149 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
On observe ensuite les signaux de autresprotons fortement couplés
150 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
On observe ensuite les signaux de autresprotons fortement couplés
151 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Attention les couplages s’observententre protons voisins
152 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
8.0 7.5 7.0 6.5 6.0 5.5 5.0 4.5 4.0 3.5 3.0 2.5 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0
2.42[18<'>]
2.59[18<''>]2.60[18<''>]
3.06[7<''>]
3.60[17]
3.89[14]
4.57[8]4.58[8]
4.59[8]4.60[8]
6.85[15,21,9]
7.19[2]
7.21[Comb]
7.22[3]7.24[3]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Attention les couplages s’observententre protons voisins
153 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
3.30 3.20 3.10 3.00 2.90 2.80 2.70 2.60 2.50 2.40 2.30 2.20
2.38[18<'>]2.41[18<'>]
2.42[18<'>]2.45[18<'>]2.60[18<''>]
2.62[18<''>]2.63[18<''>]
2.88[7<'>]
2.89[7<'>]2.91[7<'>]
3.05[7<''>]3.06[7<''>]
3.09[7<''>]3.10[7<''>]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
4.80 4.70 4.60 4.50 4.40 4.30 4.20 4.10 4.00 3.90 3.80 3.70
3.86[14]3.89[14]
4.57[8]4.60[8]
Il nous faut examiner ces deux ensembles
154 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
4.80 4.70 4.60 4.50 4.40 4.30 4.20 4.10 4.00 3.90 3.80 3.70
3.86[14]3.89[14]
4.57[8]4.60[8]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Soit pour le premier massif
155 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les deux protons benzyliques H7 ne sont pas équivalents.
Ils montrent entre eux un couplage gem
156 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les deux protons benzyliques H7a et H7b sont couplés avec H8, proton
porté par un centre d’anomérie
157 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
4.80 4.70 4.60 4.50 4.40 4.30 4.20 4.10 4.00 3.90 3.80 3.70
3.86[14]3.89[14]
4.57[8]4.60[8]
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Soit pour le second massif
158 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les deux protons H18 ne sont pas équivalents.
Ils montrent entre eux un couplage gem
159 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
128 O
13
7
NH9
1
2
65
34
O16
OH21
NH215
O20
O11
14191018
CH317
Déplacement chimique (, ppm)
1H NMR1H NMR
Les deux protons H18a et H18b sont couplés avec H14, proton
porté par un centre d’anomérie
160 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
ONH
O
OH
NH2O
O
CH3
13C NMR13C NMR
Déplacement chimique (, ppm)
Voici le spectre réel de l’aspartame
161 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
O
HO
O
NH
OO
49.7171.8
42.8177.3
53.1
171.6
37.0
139.5127.8
128.7
126.0
128.7
127.8
51.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Voici le spectre théorique de l’aspartame
162 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
O
HO
O
NH
OO
49.7171.8
42.8177.3
53.1
171.6
37.0
139.5127.8
128.7
126.0
128.7
127.8
51.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Le signal le plus déblindé correspondau carbone C=O de la fonction acide
163 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
O
HO
O
NH
OO
49.7171.8
42.8177.3
53.1
171.6
37.0
139.5127.8
128.7
126.0
128.7
127.8
51.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Les signaux suivants correspondentaux carbone C=O de la fonction amide et ester
164 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
O
HO
O
NH
OO
49.7171.8
42.8177.3
53.1
171.6
37.0
139.5127.8
128.7
126.0
128.7
127.8
51.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Les signaux suivants du noyauphényle sont facilement identifiables
165 Copyright© 2005, D. BLONDEAU. All rights reserved.
H2N
O
HO
O
NH
OO
49.7171.8
42.8177.3
53.1
171.6
37.0
139.5127.8
128.7
126.0
128.7
127.8
51.9
020406080100120140160180PPM
13C NMR13C NMR
Les signaux les plus blindés correspondent aux carbones
de la chaîne
top related