titre

1.1.1

1. Rencontres. 1.1. Surprises.

1.1.1. Donner le nom de deux de ces acides aminés.

Glycine Alanine

Lysine

1.1.2. Qu’appelle-t-on polarité d’un acide aminé ?

Faculté à porter des charges ou former des dipôles

1.1.3. Classer ces molécules par ordre de polarité croissante (justifier).

Chaîne aliphatique

Caractère intermédiaire.

Groupement chargé.

1.2.1

1. Rencontres. 1.1. Surprises.

1.2.1. Donner la définition d’un énantiomère.

Deux molécules images l’une de l’autredans un miroir.

1.2. Structure.

Molécule possédant un plan de symétrie.

Ou plus professionnellement:

1.2.1. Peut-on parler d’énantiomère pour les trois molécules ?

OUI pour B et C: elles possèdent toutes qu’un seul

carbone asymétrique.

NON pour A: la glycine est le seul

acide aminé qui ne possède pas de

carbone asymétrique.

1.2.3

1. Rencontres. 1.2.3. Enoncer les règles de construction de la représentation de Fisher.1.2. Structure.

La chaîne carbonée principale (la plus longue) est représentée par un trait vertical.

L’extrémité portant la fonction la plus oxydée est située en haut.

Le groupement OH (ou NH) du carbone asymétrique est orienté vers l’observateur et est situé à droite pour les séries D et à gauche pour les séries L.

Les H ne sont pas représentés.

1.2.4. A quel énantiomère Sherryl a-t-elle affaire ?

A gauche

Série L

1.2.3

1. Rencontres. 1.2.5. En quoi cette découverte est-elle surprenante?1.2. Structure.

Les acides aminés L sont caractéristiques des organismes vivants (dans le système solaire, pour le reste de l’univers on ne sait pas). Découvrir la forme L sur le météorites peut laisser penser qu’ils ont été synthétisés par une forme de vie.

1.3.1

1. Rencontres. 1.3.1. Donner la définition du pK.1.2. Structure.

Valeur de pH à la ½ équivalence1.3. Dosage.

1.3.2. Quelle est la particularité de cette valeur de pH ?

Valeur de pH où coexistent 50% de forme acide et 50% de forme basique

1.3.3. Pourquoi les pK des groupements a changent-ils d’un acide aminé à un autre ?

La faculté d’ionisation est influencé par les groupements voisins.

1.3.5

1. Rencontres. 1.3.4. Calculer la quantité d’acide aminé présent dans la solution dosée.1.3. Dosage.

0 5 10 15 20 25 30 35 400

2

4

6

8

10

12

vol H3O+ (en mL)

pH

équivalence

La première fonction (-NH2) est neutralisée avec 20 mL d’H+

(10 mmol.L-1)

n = C.V = 10.10-3. 20.10-3 = 200 µmol

1.3.5. Déterminer les pK des fonctions acido-basiques.

½ équivalence ½ équivalence

0 5 10 159

9.25

9.5

9.75

10

10.25

10.5

10.75

11

vol H3O+ (en mL)

pH

pKa = 9,9

23 28 331.5

1.75

2

2.25

2.5

2.75

3

vol H3O+ (en mL)

pH

pKa = 2,3

1.3.6. Identifier l’acide aminé dosé.

Alanine

2.1.1

1. Rencontres. 2.1. Polémique.

2.1.1. Quel est le principe de la spectrométrie de masse ?

Mesurer la masse en fonction de la charge

1.3. Dosage. 2. Activités nocturnes.

2.1.2. Quelles sont les grandeurs de chacun des axes ?

600 700 800 900 1000 1100 1200 1300 1400 1500 16000

1

2

3

4

5

600 700 800 900 1000 1100 1200 1300 1400 1500 16000

1

2

3

4

m/z

I signal

2.1.3. Comment peut-on identifier une protéine inconnue par cette méthode ?

On compare les pics avec ceux de peptides connus.

2.1.4. Que peut-on conclure de l’expérience de Jack ?

Le peptide présent sur la météorite possède la même séquence qu’un segment de ribonucléase.

2.1.5. Pourquoi pense-t-il qu’il est en présence d’une trace de vie ?

Un peptide est le résultat d’une réaction catalysée complexe. Son

origine est biologique.

2.2.1

2.1. Polémique.

2.2.1. A quel personnage de roman la devise « tout ce qui brille n’est pas or » appartient-elle ?

Aragorn révèle son identité à Frodon àl’auberge du poney fringant.

2. Activités nocturnes. 2.2. Imagerie spatiale.

2.2.2. Quelle est l’étape préalable à l’utilisation des rayons X ?

La cristallisation de la protéine.

2.2.3. Que peut-on dire du diagramme obtenu à droite ? Décrire brièvement l’allure du peptide correspondant (Justifier).

Rien du tout!Il faut être spécialiste.

2.2.4

2.2.4. Nommer les deux organisations tridimensionnelles présentes dans l’échantillon.

2. Activités nocturnes. 2.2. Imagerie spatiale.

Hélice a

Segment amorphe

2.2.5. Décrire les interactions qui stabilisent ces organisations.

C = O - - - H - N

2.2.6. Que peut-on dire de la séquence de l’échantillon par rapport à celle de la ribonucléase ? Justifier !

Les deux séquences sont identiques:

- Même forme (ce n’est pas une preuve, juste une présomption)

- Même comportement à la spectrométrie de masse.

2.3.1

2.3.1. Ecrire la formule du fluorodinitrobenzène.

Sanger.

2. Activités nocturnes. 2.2. Imagerie spatiale. 2.3. Séquençage.

2.3.2. Donner le nom de la technique qui l’utilise.

2.3.3. Quel est l’objectif de cette technique ? Donner les trois étapes.

Détermination de l’extrémité N-terminale.

Fixation FDB sur peptide

Hydrolyse partielle à la trypsine

Identification par chromatographie

2.3.4. Donner le nom de la technique utilisant l’isothiocyanate.

Edman.

2.3.5. Expliquer la différence fondamentale entre ces deux techniques.

Edman n’hydrolyse pas le peptide.La méthode est répétitive et permet le

séquençage complet du peptide.